- •Biochimie
- •Partie 1
- •Биологическая химия
- •Часть 1
- •Table des matières
- •I. La partie théorique l'objet de la biochimie
- •1. La chimie des protéines
- •1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
- •1.2. Les fonctions des protéines
- •1.3. La composition acido-aminée des protéines
- •1.4. L`organisation structurale des protéines
- •1.5. Les propriétés physico-chimiques des protéines
- •1.6. La classification des protéines
- •1.6.1. Les protéines simples
- •1. Les albumines et les globulines.
- •2. Les protamines et les histones.
- •3. Les prolamines et les glutélines.
- •1.6.2. Les protéines complexes
- •2. Les enzymes
- •2.1. La nature chimique des enzymes
- •2.2. Le mécanisme de l`action des enzymes
- •2.3. La cinétique des réactions enzymatiques
- •2.4. Les propriétés des enzymes
- •2.5. La régulation de l`activité des enzymes
- •1. Le contrôle de la quantité de l`enzyme.
- •2. Le contrôle de l'activité de l`enzyme.
- •2.1. L'influence des activateurs et des inhibiteurs aux enzymes.
- •2.2. La modification chimique de l`enzyme.
- •2.3. La régulation allostérique.
- •2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
- •L`oxydation la réduction
- •Acide palmitique
- •Tripalmitine
- •2.7. Les enzymes dans la médecine
- •2. Les enzymopathies acquises.
- •3. Les vitamines
- •3.1. Les vitamines liposolubles
- •3.2. Les vitamines hydrosolubles
- •4. Les principes essentiels de l'organisation des biomembranes
- •4.1. La structure et les fonctions des membranes
- •1. Les phospholipides (jusqu'à 90 %) – les phosphoacylglycérols et les sphingolipides:
- •La phosphatidylcholine
- •Le céramide
- •Le galactosilcéramide
- •Uniport
- •Symport
- •Antiport
- •Contransport
- •2. La diffusion facilitée.
- •5. Les mécanismes de la transduction du signal hormonal
- •Ribosome Cytoplasme Hormone stéroïde Protéine arNm noyau Récepteur adn
- •6. L`introduction au métabolisme
- •6.1. La voie totale du catabolisme
- •6.2. La bioénergétique
- •6.3. L`organisation et le fonctionnement de la chaîne respiratoire
- •6.4. Le découplage de l`oxydation et de la phosphorylation
- •Dnp dnph membrane
- •6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
- •6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
- •6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
- •6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
- •Succinate
- •Fumarate
- •Succinatedéshydrogénase
- •Fumarate
- •Fumarate
- •7. Le métabolisme des glucides
- •7.1. La digestion des glucides
- •7.2. L`échange du glycogène
- •7.3. La glycolyse
- •7.4. L`incorporation de la fructose et du galactose à la glycolyse
- •7.5. Les mécanismes de navette
- •7.6. Le cycle de Cori
- •7.7. La fermentation alcoolique
- •7.8. La voie des pentoses phosphates de la transformation du glucose
- •Xylulose-5-phosphate
- •Isomérase
- •7.9. La néoglucogenèse
- •7.10. La régulation du métabolisme glucidique
- •Phosphoénolpyruvate → pyruvate (glycolytique)
- •Pyruvate → oxaloacétate → phosphoénolpyruvate
- •7.11. Les troubles du métabolisme glucidique
- •Maladies liées aux troubles métaboliques du glycogène
- •L`hyperglycémie et l`hypoglycémie
- •La glycosurie
- •2. Les réactions colorées sur les protéines
- •2.1. La réaction de Millone
- •2.2. La réaction d'Adamkevitche
- •2.3. La réaction ninhydrique
- •2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
- •3. Les réactions de la précipitation des protéines
- •3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
- •3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
- •3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
- •3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
- •1.3. La détermination du point isoélectrique de la caséine
- •2.4. La preuve de la présence de l'hydrate de carbone dans l'albumine d'oeuf
- •1.2. La réaction avec le diphénylamine
- •2. Les chromoprotéines
- •2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
- •Le travail 4. Les enzymes
- •1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
- •2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
- •3. L'hydrolyse de l'amidon par α – amylase du salive
- •4. Le trait spécifique de l'action des enzymes de l’amylase et de la saccharase
- •Le travail 5. La détermination de l'activité des enzymes
- •1. L'action des activateurs et des inhibiteurs
- •2. La détermination de l'activité de α – amylase du salive selon Volguemoute
- •Le travail 6. Les vitamines l'expérience 1. Les réactions qualitatives sur la vitamine a
- •1.1. La réaction avec le chlorure de l’antimoine (III)
- •1.2. La réaction avec l'acide sulfurique (la réaction de Droummond)
- •L'expérience 6. La réaction qualitative sur la vitamine в (le ribophlavine)
- •L'expérience 9. Les réactions qualitatives sur la vitamine c (acide ascorbique)
- •9.1. La coopération de la vitamine c avec к3[Fe(cn)6]
- •9.2. La réaction avec le bleu de méthylène
- •L'expérience 10. La détermination quantitative de l'acide ascorbique dans l'urine par la méthode de Tilmanse
- •2. La comparaison des redox-potentiels du ribophlavine et du bleu de méthylène
- •3. La détermination de la catalase selon a.N. Bach et a.I. Oparine
- •Le travail 8. Le métabolisme des glucides l'expérience 1. La détermination quantitative de l'activité de l’amylase dans le sérum du sang
- •L’expérience 2. La détermination quantitative de l’acide piruvique dans l'urine
- •L'expérience 3. Le diagnostic rapide des pathologies du métabolisme glucidique
- •3.1. La réaction de Trommer avec l’hydroxyde du cuivre
- •3.2. La révélation de la fructosirie par l’essai de Selivanov
- •3.3. La méthode enzymatique de la détermination semi-quantitative du glucose dans l'urine à l'aide de la raie de test "glucophan"
- •Littérature
6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
Les formes actives de l'oxygène (FAO) ou les dérivés réactifs de l'oxygène (DRO) – les combinaisons, où l'oxygène a l'électron non-couplé.
Les FAO se forment au changement des conditions du fonctionnement de la chaîne respiratoire (par exemple, à l'hypoxie), sous l'action des rayons ultraviolets, à l`interaction de l'oxygène avec les ions des métaux de la valence multiple (le fer), au cours de l'oxydation spontanée de certaines substances, à la participation des enzymes xanthineoxydase ou NADPH-oxydase. Dans ces conditions se forme le superoxyde-anion de l'oxygène О2−, puis le peroxyde de l'hydrogène Н2О2 et l`hydroxyde-radical HO..
Les formes actives de l'oxygène provoquent l'oxydation de peroxyde des lipides – le processus, qui amène à l'endommagement grave des membranes; endommagent les protéines et les ADN.
L'inactivation des formes actives de l'oxygène dans les cellules se passe sous l'action du système antioxydant. Certains enzymes antioxydants et les antioxydants peumoléculaires y entrent (la vitamine C, la vitamine E etc.).
La superoxydedismutase (SOD) transforme le superoxyde-anion de l'oxygène au peroxyde de l'hydrogène Н2О2:
2O2-. + 2Н + H2O2 + O2.
La catalase – l`enzyme héminé contenant Fe3 +, catalise la réaction de la dissolution du peroxyde de l'hydrogène. L'eau et l'oxygène se forment:
2H2O2 O2 + 2H2О.
La plus grande activité de la catalase dans l'organisme est caractéristique pour le foie. Il y a beaucoup de catalase dans les erythrocytes. Là elle protège l`hème de l'hémoglobine de l'oxydation.
La peroxydase – l`enzyme héminé, réduit le peroxyde de l'hydrogène jusqu'à l'eau; il y a de plus l`oxydation d`une autre substance:
2H2O2 2H2О + RO2.
La peroxydase est capable de décomposer d'autres peroxydes, en les transformant en alcools. L`activité de la peroxydase est découverte dans le foie, les reins, les leucocytes neutrophiles.
Les antioxydants – les substances biologiquement actives, coopérant avec les radicaux libres et empêchant les processus de l'oxydation des radicaux libres des matières organiques dans l'organisme.
Les vitamines manifestant les propriétés antioxydantes – C, Е, A, Р. Les tripeptides le glutathion, la taurine (l'acide 2-amino éthane sulfonique), le dipeptide carnosine manifestent les propriétés antioxydantes.
L`inhibition complète des processus de peroxyde dans les tissus, apparemment, est irrationnelle. Les radicaux libres induisent l`apoptose, participent à la formation de l'immunité cellulaire, stimulent le travail des phospholipases, en participant à la synthèse des eicosanoïdes.
Cependant, la génération intensifiée des radicaux libres accompagne les états pathologiques (la maladie de Parkinson, Altsgeimer) et le processus lui-même du vieillissement biologique.
6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
C`est un processus en plusieurs étapes, qui est catalisé par le complexe pyruvatedéshydrogénase – le complexe mitochondriale multienzymatique joint à la membrane intérieure du côté de la matrice. AP entre au complexe de la matrice et là-bas se libèrent l'Acétyle-Coa et NADH.
Le complexe pyruvatedéshydrogénase comprend trois enzymes (pyruvate décarboxylase (Е1), l`acétylase (Е2), la déshydrogénase de l`acide dihydrolipoïque (Е3) et cinq coenzymes (NAD+, FAD, le thiaminepyrophosphate, l'acide lipoïque, le coenzyme A). Le thiaminepyrophosphate est lié avec la pyruvatedécarboxylase (Е1), l'acide lipoïque – avec l`acétylase (Е2), FAD – avec la déshydrogénase de l`acide dihydrolipoïque (Е3). Le coenzyme A et NAD+ se trouvent en état dissous libre.
Environs 30 molécules Е1 et Е2 et 10 molécules Е3 font partie du complexe pyruvatedéshydrogénase. Le complexe fonctionne comme le convoyeur (la chaîne): les produits intermédiaires ne se libèrent pas à la solution, ils se transmettent de l`enzyme à l`enzyme.
Le complexe pyruvate déshydrogénase a un grand potentiel négatif d`oxydoréduction, ce qu`assure la formation de la liaison haute énergétique thio-ester à l`acétyle-CoA.
Par le mécanisme de «feed-back» de travail du complexe pyruvate déshydrogénase est inhibé par les produits finaux de la décarboxylation oxydative – l`acétyl-Coa, le NADH + H+ et l`ATP. L`acide pyruvique augmente l`activité du complexe.
Il y a aussi une régulation par les hormones: l`insuline augmente l'activité du complexe, le glucagon – diminue.
La première réaction est catalisée par Е1, dont les substrats sont AP et l`acide dihydrolipoïque, étant le groupe prostétique Е2. De AP se détache une fonction carboxyle et se forme СО2, et le reste acétyle se lie avec l'atome du soufre de l'acide lipoïque faisant partie de l`acétylase. On reçoit l`acétylelipoate-Е2.
A la deuxième réaction l`acétylase (Е2) catalise le transfert du reste acétyle sur le coenzyme A. Les produits de la réaction – l'acide dihydrolipoïque au nombre de Е2 et l`Acétyle-Coa.
A la troisième réaction il y a une déshydrogénation de l`acide dihydrolipoïque dans la composition de l`acétylase à l'influence de l`enzyme Е3 (la déshydrogénase de l`acide dihydrolipoïque), contenant FAD. FAD transmet l'hydrogène sur NAD+. Se forment NADH, Н+ et l`acide dihydrolipoïque au nombre de Е2. Le dernier enzyme entre de nouveau à la décarboxylation oxydative de l`AP.
L'acétyle-Coa (le produit de la deuxième réaction) puis s'oxyde dans le cycle de Krebs. L'hydrogène avec NADH (le produit de la troisième réaction) entre à la chaîne respiratoire, où se forme АТP.
L`équation totale du processus:
СH3–CО–COOH + HS–KoA + NAD+
СH3–CО–S–KoA + NADН + Н+ + СО2.
L`acétyle-CoA (le produit de la 2-e réaction), puis s`oxyde dans le cycle de Krebs. L`hydrogène du NADH (le produit de 3-e réaction) entre dans la chaîne respiratoire, où se forme l`ATP. Le rendement énergétique de la décarboxylation oxydative du pyruvate – 3 ATP.