- •Biochimie
- •Partie 1
- •Биологическая химия
- •Часть 1
- •Table des matières
- •I. La partie théorique l'objet de la biochimie
- •1. La chimie des protéines
- •1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
- •1.2. Les fonctions des protéines
- •1.3. La composition acido-aminée des protéines
- •1.4. L`organisation structurale des protéines
- •1.5. Les propriétés physico-chimiques des protéines
- •1.6. La classification des protéines
- •1.6.1. Les protéines simples
- •1. Les albumines et les globulines.
- •2. Les protamines et les histones.
- •3. Les prolamines et les glutélines.
- •1.6.2. Les protéines complexes
- •2. Les enzymes
- •2.1. La nature chimique des enzymes
- •2.2. Le mécanisme de l`action des enzymes
- •2.3. La cinétique des réactions enzymatiques
- •2.4. Les propriétés des enzymes
- •2.5. La régulation de l`activité des enzymes
- •1. Le contrôle de la quantité de l`enzyme.
- •2. Le contrôle de l'activité de l`enzyme.
- •2.1. L'influence des activateurs et des inhibiteurs aux enzymes.
- •2.2. La modification chimique de l`enzyme.
- •2.3. La régulation allostérique.
- •2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
- •L`oxydation la réduction
- •Acide palmitique
- •Tripalmitine
- •2.7. Les enzymes dans la médecine
- •2. Les enzymopathies acquises.
- •3. Les vitamines
- •3.1. Les vitamines liposolubles
- •3.2. Les vitamines hydrosolubles
- •4. Les principes essentiels de l'organisation des biomembranes
- •4.1. La structure et les fonctions des membranes
- •1. Les phospholipides (jusqu'à 90 %) – les phosphoacylglycérols et les sphingolipides:
- •La phosphatidylcholine
- •Le céramide
- •Le galactosilcéramide
- •Uniport
- •Symport
- •Antiport
- •Contransport
- •2. La diffusion facilitée.
- •5. Les mécanismes de la transduction du signal hormonal
- •Ribosome Cytoplasme Hormone stéroïde Protéine arNm noyau Récepteur adn
- •6. L`introduction au métabolisme
- •6.1. La voie totale du catabolisme
- •6.2. La bioénergétique
- •6.3. L`organisation et le fonctionnement de la chaîne respiratoire
- •6.4. Le découplage de l`oxydation et de la phosphorylation
- •Dnp dnph membrane
- •6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
- •6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
- •6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
- •6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
- •Succinate
- •Fumarate
- •Succinatedéshydrogénase
- •Fumarate
- •Fumarate
- •7. Le métabolisme des glucides
- •7.1. La digestion des glucides
- •7.2. L`échange du glycogène
- •7.3. La glycolyse
- •7.4. L`incorporation de la fructose et du galactose à la glycolyse
- •7.5. Les mécanismes de navette
- •7.6. Le cycle de Cori
- •7.7. La fermentation alcoolique
- •7.8. La voie des pentoses phosphates de la transformation du glucose
- •Xylulose-5-phosphate
- •Isomérase
- •7.9. La néoglucogenèse
- •7.10. La régulation du métabolisme glucidique
- •Phosphoénolpyruvate → pyruvate (glycolytique)
- •Pyruvate → oxaloacétate → phosphoénolpyruvate
- •7.11. Les troubles du métabolisme glucidique
- •Maladies liées aux troubles métaboliques du glycogène
- •L`hyperglycémie et l`hypoglycémie
- •La glycosurie
- •2. Les réactions colorées sur les protéines
- •2.1. La réaction de Millone
- •2.2. La réaction d'Adamkevitche
- •2.3. La réaction ninhydrique
- •2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
- •3. Les réactions de la précipitation des protéines
- •3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
- •3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
- •3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
- •3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
- •1.3. La détermination du point isoélectrique de la caséine
- •2.4. La preuve de la présence de l'hydrate de carbone dans l'albumine d'oeuf
- •1.2. La réaction avec le diphénylamine
- •2. Les chromoprotéines
- •2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
- •Le travail 4. Les enzymes
- •1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
- •2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
- •3. L'hydrolyse de l'amidon par α – amylase du salive
- •4. Le trait spécifique de l'action des enzymes de l’amylase et de la saccharase
- •Le travail 5. La détermination de l'activité des enzymes
- •1. L'action des activateurs et des inhibiteurs
- •2. La détermination de l'activité de α – amylase du salive selon Volguemoute
- •Le travail 6. Les vitamines l'expérience 1. Les réactions qualitatives sur la vitamine a
- •1.1. La réaction avec le chlorure de l’antimoine (III)
- •1.2. La réaction avec l'acide sulfurique (la réaction de Droummond)
- •L'expérience 6. La réaction qualitative sur la vitamine в (le ribophlavine)
- •L'expérience 9. Les réactions qualitatives sur la vitamine c (acide ascorbique)
- •9.1. La coopération de la vitamine c avec к3[Fe(cn)6]
- •9.2. La réaction avec le bleu de méthylène
- •L'expérience 10. La détermination quantitative de l'acide ascorbique dans l'urine par la méthode de Tilmanse
- •2. La comparaison des redox-potentiels du ribophlavine et du bleu de méthylène
- •3. La détermination de la catalase selon a.N. Bach et a.I. Oparine
- •Le travail 8. Le métabolisme des glucides l'expérience 1. La détermination quantitative de l'activité de l’amylase dans le sérum du sang
- •L’expérience 2. La détermination quantitative de l’acide piruvique dans l'urine
- •L'expérience 3. Le diagnostic rapide des pathologies du métabolisme glucidique
- •3.1. La réaction de Trommer avec l’hydroxyde du cuivre
- •3.2. La révélation de la fructosirie par l’essai de Selivanov
- •3.3. La méthode enzymatique de la détermination semi-quantitative du glucose dans l'urine à l'aide de la raie de test "glucophan"
- •Littérature
2. Les enzymopathies acquises.
Les enzymopathies toxiques – la conséquence de l'influence toxique des xénobiotiques et des mutagènes du milieu ambiant. Par exemple, le plomb se trouvant dans les gaz d'échappement du transport, provoque la suppression de l`enzyme aminolévulinatdéshydrase, participant à la synthèse du porphobilinogène et de l`hème, ce qui se manifeste par le développement de l'anémie chez les enfants dans les villes.
Les enzymopathies alimentaires sont conditionnées par le déficit de longue durée de la protéine dans l'alimentation, l'insuffisance de vitamines.
Les questions de contrôle
1. Caractérisez la nature chimique et la structure des enzymes.
2. Quelle est la structure du site actif de l`enzyme? Qu'est-ce que c'est que le site allostérique?
3. Citez les exemples des isoenzymes; des systèmes multimoléculaires enzymatiques.
4. Par quelles caractéristiques classifie-t-on les enzymes?
5. Décrivez le mécanisme de l'action des enzymes.
6. En quoi consiste la différence des théories de Fisher et de Cochland?
7. Comment influencent le changement de рН et les températures la vitesse des réactions enzymatiques?
9. Qu'est-ce que c'est que la spécificité de l'action des enzymes?
9. Comment se réalise la régulation de l'activité des enzymes?
10. Quels types de l`inhibition des enzymes connaissez-vous?
11. Comment on peut réaliser pratiquement la détermination de l'activité des enzymes?
12. Citez les exemples de l'utilisation des enzymes dans la médecine.
3. Les vitamines
Les vitamines (du lat. Vita – la vie) – les facteurs alimentaires irremplaçables, qui, en assistant en petites quantités dans la nourriture, assurent le développement normal de l'organisme et la vitesse du cours des procès biochimiques et physiologiques.
Les vitamines dans l'organisme exercent les fonctions catalytiques, en étant les composants des enzymes.
Les vitamines sont découvertes en 1880 par N.I. Lunine. Puisque la première substance dégadée par K. Funk en 1912 en état cristallin du riz, qui protégeait du béribéri, était la combinaison organique contenant l'aminogène, il a proposé d'appeler ces substances les vitamines – les amines de la vie.
La doctrine des vitamines – la vitaminologie.
Les vitamines présentent le groupe mixte en rapports chimiques et physiques des combinaisons organiques. L'action physiologique des vitamines est aussi très variée.
Encore 100 ans avant on pensait que pour l'activité vitale normale de l'organisme de l`homme il suffisait l'entrée des protéines, des graisses, des hydrates de carbone, des substances minérales et de l'eau. Cependant, il y a des maladies spéciales, dont le développement est lié à l'alimentation incomplète (le scorbut, le béribéri).
En rapport quantitatif le besoin journalier des vitamines est minime: l`homme doit consommer en moyenne chaque jour 0,1-0,2 gr des vitamines. En plusieurs cas les vitamines sont les composants des enzymes.
Les avitaminoses apparaissent en absence complète dans la nourriture ou la violation complète de l'assimilation de quelque vitamine.
Les hypovitaminoses – l`entrée insuffisante des vitamines avec la nourriture ou leur assimilation incomplète.
Les hypervitaminoses – l' entrée de grandes quantités démesurées des vitamines à l'organisme.
Les causes des hypo- et des avitaminoses sont divisées en exogènes et endogènes. Aux exogènes se rapporte l'entrée insuffisante des vitamines ou leur absence complète dans la nourriture. Les raisons endogènes sont: a) le besoin augmenté des vitamines à certains états physiologiques et pathologiques (la grossesse, la lactation, le thyréotoxicose); b) les troubles du procès de l'absorption des vitamines aux maladies de l'appareil digestif; c) la désagrégation intensifiée des vitamines dans l'intestin à cause du développement de la microflore; d) les maladies du foie, du pancréas, accompagnées par les troubles de l'absorption des graisses et les vitamines liposolubles.
Si l'avitaminose (l`hypovitaminose) se développe en raison exogène, on introduit la vitamine qui manque avec la nourriture, ou bien sa préparation. Si la raison est endogène, alors, outre le traitement de la maladie principale, on introduit parallèlement la vitamine parentérallement (en évitant l'appareil digestif).
Actuellement on utilise la classification, base sur la solubilité des vitamines.