- •Biochimie
- •Partie 1
- •Биологическая химия
- •Часть 1
- •Table des matières
- •I. La partie théorique l'objet de la biochimie
- •1. La chimie des protéines
- •1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
- •1.2. Les fonctions des protéines
- •1.3. La composition acido-aminée des protéines
- •1.4. L`organisation structurale des protéines
- •1.5. Les propriétés physico-chimiques des protéines
- •1.6. La classification des protéines
- •1.6.1. Les protéines simples
- •1. Les albumines et les globulines.
- •2. Les protamines et les histones.
- •3. Les prolamines et les glutélines.
- •1.6.2. Les protéines complexes
- •2. Les enzymes
- •2.1. La nature chimique des enzymes
- •2.2. Le mécanisme de l`action des enzymes
- •2.3. La cinétique des réactions enzymatiques
- •2.4. Les propriétés des enzymes
- •2.5. La régulation de l`activité des enzymes
- •1. Le contrôle de la quantité de l`enzyme.
- •2. Le contrôle de l'activité de l`enzyme.
- •2.1. L'influence des activateurs et des inhibiteurs aux enzymes.
- •2.2. La modification chimique de l`enzyme.
- •2.3. La régulation allostérique.
- •2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
- •L`oxydation la réduction
- •Acide palmitique
- •Tripalmitine
- •2.7. Les enzymes dans la médecine
- •2. Les enzymopathies acquises.
- •3. Les vitamines
- •3.1. Les vitamines liposolubles
- •3.2. Les vitamines hydrosolubles
- •4. Les principes essentiels de l'organisation des biomembranes
- •4.1. La structure et les fonctions des membranes
- •1. Les phospholipides (jusqu'à 90 %) – les phosphoacylglycérols et les sphingolipides:
- •La phosphatidylcholine
- •Le céramide
- •Le galactosilcéramide
- •Uniport
- •Symport
- •Antiport
- •Contransport
- •2. La diffusion facilitée.
- •5. Les mécanismes de la transduction du signal hormonal
- •Ribosome Cytoplasme Hormone stéroïde Protéine arNm noyau Récepteur adn
- •6. L`introduction au métabolisme
- •6.1. La voie totale du catabolisme
- •6.2. La bioénergétique
- •6.3. L`organisation et le fonctionnement de la chaîne respiratoire
- •6.4. Le découplage de l`oxydation et de la phosphorylation
- •Dnp dnph membrane
- •6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
- •6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
- •6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
- •6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
- •Succinate
- •Fumarate
- •Succinatedéshydrogénase
- •Fumarate
- •Fumarate
- •7. Le métabolisme des glucides
- •7.1. La digestion des glucides
- •7.2. L`échange du glycogène
- •7.3. La glycolyse
- •7.4. L`incorporation de la fructose et du galactose à la glycolyse
- •7.5. Les mécanismes de navette
- •7.6. Le cycle de Cori
- •7.7. La fermentation alcoolique
- •7.8. La voie des pentoses phosphates de la transformation du glucose
- •Xylulose-5-phosphate
- •Isomérase
- •7.9. La néoglucogenèse
- •7.10. La régulation du métabolisme glucidique
- •Phosphoénolpyruvate → pyruvate (glycolytique)
- •Pyruvate → oxaloacétate → phosphoénolpyruvate
- •7.11. Les troubles du métabolisme glucidique
- •Maladies liées aux troubles métaboliques du glycogène
- •L`hyperglycémie et l`hypoglycémie
- •La glycosurie
- •2. Les réactions colorées sur les protéines
- •2.1. La réaction de Millone
- •2.2. La réaction d'Adamkevitche
- •2.3. La réaction ninhydrique
- •2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
- •3. Les réactions de la précipitation des protéines
- •3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
- •3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
- •3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
- •3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
- •1.3. La détermination du point isoélectrique de la caséine
- •2.4. La preuve de la présence de l'hydrate de carbone dans l'albumine d'oeuf
- •1.2. La réaction avec le diphénylamine
- •2. Les chromoprotéines
- •2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
- •Le travail 4. Les enzymes
- •1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
- •2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
- •3. L'hydrolyse de l'amidon par α – amylase du salive
- •4. Le trait spécifique de l'action des enzymes de l’amylase et de la saccharase
- •Le travail 5. La détermination de l'activité des enzymes
- •1. L'action des activateurs et des inhibiteurs
- •2. La détermination de l'activité de α – amylase du salive selon Volguemoute
- •Le travail 6. Les vitamines l'expérience 1. Les réactions qualitatives sur la vitamine a
- •1.1. La réaction avec le chlorure de l’antimoine (III)
- •1.2. La réaction avec l'acide sulfurique (la réaction de Droummond)
- •L'expérience 6. La réaction qualitative sur la vitamine в (le ribophlavine)
- •L'expérience 9. Les réactions qualitatives sur la vitamine c (acide ascorbique)
- •9.1. La coopération de la vitamine c avec к3[Fe(cn)6]
- •9.2. La réaction avec le bleu de méthylène
- •L'expérience 10. La détermination quantitative de l'acide ascorbique dans l'urine par la méthode de Tilmanse
- •2. La comparaison des redox-potentiels du ribophlavine et du bleu de méthylène
- •3. La détermination de la catalase selon a.N. Bach et a.I. Oparine
- •Le travail 8. Le métabolisme des glucides l'expérience 1. La détermination quantitative de l'activité de l’amylase dans le sérum du sang
- •L’expérience 2. La détermination quantitative de l’acide piruvique dans l'urine
- •L'expérience 3. Le diagnostic rapide des pathologies du métabolisme glucidique
- •3.1. La réaction de Trommer avec l’hydroxyde du cuivre
- •3.2. La révélation de la fructosirie par l’essai de Selivanov
- •3.3. La méthode enzymatique de la détermination semi-quantitative du glucose dans l'urine à l'aide de la raie de test "glucophan"
- •Littérature
lipase
-palmitineglycérol
Acide palmitique
Tripalmitine
Les phosphatases catalysent l'hydrolyse des éthers phosphoriques:
glucose-6-phosphate + Н2О ® le glucose + Н3РО4
Les glycosidases catalysent l'hydrolyse des glycosides. Parmis les glycosidases, qui agissent les polysaccharides, on connaît les amylases.
Les peptidehydrolases accélèrent l'hydrolyse des liens peptidiques des protéines et des peptides. On distinguent des protéinases, qui sont des endopéptidases, rompant les liens peptidiques au milieu de la molécule de la protéine, et les peptidases, qui sont des exopeptidases (rompent les lienspeptidiques formés par les aminoacides terminaux).
4. Les lyases catalysent la rupture des liens С–О, С–С, С–N, ainsi que les reactions réversibles de l`élimination de divers groupes des substrats par la voie non hydrolytique. Ces réactions sont accompagnées par la formation de la liaison double et le dégagement des produits les plus simples (СО2, H2O, NH3).
Les carbone-carbone-lyases – les décarboxylases; С–N-lyase (l`histidase):
l`histidase
Certains lyases accélèrent les réactions d'addition de l'eau, de l'ammoniaque et par la liaison double. Pour distinguer ces lyases des enzymes de la classe des ligases (qui accélèrent seulement les réactions de la synthèse et s'appellent les synthétases), on les appelle les synthases.
cystéine synthase
5. Les isomérases catalisent les interconversions des isomères structuraux, optiques et géométriques. La mutarotase accélère la réaction de la transformation α-D-glucopyranose en β-D-glucopyranose:
-D-glucopyrannose
-D-glucopyrannose
aldose-
mutarotase
aldose-l-
épimérase
6. Les ligases (les synthétases) catalisent la synthèse des matières organiques de deux molécules initiales avec l'utilisation de l'énergie de la désagrégation de l`ATP ou d'autres substances.
L`une des carboxylases les plus importantes c`est la pyruvatecarboxylase:
pyruvatecarboxylase
С
Н3-СО-СООН
+ СО2
НООС-СН2-СО-ООН
l`acide pyruvique l`acide oxalo-acétique
La commission internationale a préparé la classification des enzymes (CdE). Le code de chaque enzyme contient quatre chiffres, divisés par les points. Le premier chiffre indique le numéro de la classe, deuxième signifie la sous-classe et caractérise le type du substrat. Par exemple, indique la nature du groupe acceptable des transférases, le type de la liaison hydrolysée des hydrolases. Le 3 chiffre – précise la nature des liaisons ou des groupes participant à la réaction. Le quatrième chiffre – le numéro de l`enzyme à la sous-sous-classe donnée.
La pepsine – peptide-peptidehydrolase; CdE 3.4.4.1.
2.7. Les enzymes dans la médecine
On utilise les enzymes comme les préparations médicales:
– En leur absence ou le manque (héréditaire ou acquis);
– Pour la destruction spécifique de certains déchets métaboliques.
Enzyme |
Utilisation |
La pepsine |
Les troubles de la digestion des protéines dans l`estomac |
L`urease |
L' élimination de l'urée de l'organisme dans les appareils «le rein artificiel» |
L`hyaluronidase |
La résorption des cicatrices |
La streptokinase, l`urokinase |
La prévention du thrombogenèse aux operations |
Les enzymes sont utilisés à la clinique comme des réactifs analytiques – les enzymes immobilisés, qui sont artificiellement liés à l`agent porteur, insoluble dans l'eau, ce qui augmente la stabilité des catalyseurs protéiques.
Enzyme |
Utilisation |
Glucose-oxydase |
La détermination de la concentration du glucose dans le sang |
La lipase |
La détermination de la concentration des triacylglycérides dans le sang |
Cholestérol-oxydase |
La détermination du cholestérol dans le sang |
L'analyse de la cinétique de l'apparition et la disparition des enzymes dans le sérum du sang est utilisée dans le diagnostic.
Presque tous les enzymes de l'organisme fonctionnent intracellulairement. À l'endommagement des tissus ils apparaissent dans le sérum du sang. Ce sont des enzymes – traceurs (indicateurs).
Par l'apparition dans le plasma ou le sérum du sang des enzymes de tissu en quantités augmentées on juge de la lésion des divers organes.
Par l'apparition dans le plasma ou le sérum du sang des enzymes de tissu en quantités augmentées on juge de la lésion des divers organes.
Maladie |
Enzyme |
Infarctus du myocarde |
Créatine-kinase, АсАТ, LDG-1 |
L`hépatite virulente |
АLAT, АсАТ, glutamate-déshydrogénase |
Pancréatite aiguë |
a-amylase |
Maladies du foie |
АLАТ, g-glutamyl-transférase |
Les enzymopathies – le nom total des maladies, qui se développent en conséquence du manque ou de la réduction de l'activité de n'importe quels enzymes. Au titre de l'interdépendance des voies métaboliques le défaut d'un enzyme amène souvent à une série des troubles dans le métabolisme.
On distingue les enzymopathies héréditaires et acquises.
1. Les enzymopathies héréditaires – l'insuffisance, le déficit génétique d`un ou de plusieurs enzymes. On connaît plus de 150 enzymopathies héréditaires, pour lesquelles on établit la nature de la mutation génétique.
