2.2. La modification chimique de l`enzyme.
Certaines protéines à la formation de la structure tertiaire se soumettent à la modification chimique posttranslationnelle.
La régulation de l'activité des enzymes par voie de phosphorylation- déphosphorylation. Passe à la participation des protéines-kinases par des groupes OH de la serine et de la thréonine, dans nombre de cas – de la tyrosine. L`enzyme actif – la forme phosphorylée ou déphosphorylée.
La régulation de l'activité par voie de l'association-dissociation des sous-unités à l`enzyme oligomérique. La protéine-kinase en forme inactive est construite comme le tétramère. La protéine-kinase active représente la sous-unité C, pour la liberation de laquelle la dissociation du complexe est nécessaire.
L'activation des enzymes par voie du protéolyse partiel. Certains enzymes sont synthétisés primordialement inactifs, et seulement après la sécrétion de la cellule passent à la forme active. Le prédécesseur inactif – le zymogène. L'activation du zymogène insère la modification de la structure primaire avec le changement simultané de la conformation.
2.3. La régulation allostérique.
Dans les réactions le type principal de la régulation de la vitesse du procès enzymatique c`est l`inhibition selon le principe de la liaison inverse. Le produit final réprime l'activité de l`enzyme, catalysant le premier stade de la synthèse, qui est le stade-clé pour la réaction. Le produit final se distingue structurellement du substrat, il se lie avec le site allostérique de la molécule de l`enzyme, en provoquant l`inhibition de toute la chaîne de la réaction. C`est une inhibition selon le principe de la liaison inverse, ou la rétroinhibition.
2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
La classification et la nomenclature modernes des enzymes sont élaborées par la Commission des enzymes de l'Union Internationale biochimique et sont affirmées au V Congrès International biochimique en 1961 à Moscou.
À la base de la classification se trouvent 3 principes:
1. La nature chimique de l`enzyme.
2. La nature chimique du substrat.
3. Le type de la reaction catalysée.
D`après la classification moderne, les enzymes sont divisés en six classes.
1. Les oxydoréductases – elles catalysent les réactions d'oxydoréduction:
L`oxydation la réduction
– Les déshydrogénases aérobies (les oxydases) catalysent le transfert des protons (des électrons) à l'oxygène;
– Les déshydrogénases anaérobies accélèrent le transfert des protons (des électrons) au substrat intermédiaire, et non à l'oxygène.
Les oxydoréductases, qui contiennent le nicotinamideadéninedinucléotide (NAD+) comme le groupe actif sont bien répandues. Excepté NAD+ les pyridinenzymes contiennent le nicotinamideadéninedinucléotidephosphate (NADP+) comme le coenzyme. Les coenzymes des oxydoréductases sont les flavoprotéines – le flavine-mononucléotide (FMN) et le flavine- adéninedinucléotide (FAD).
2. Les transférases catalysent les réactions du transfert intermoléculaire des divers atomes, des groupes des atomes et des radicaux.
Les phosphotransférases accélèrent le transfert du reste de l'acide phosphorique. Les éthers phosphoriques des combinaisons organiques possèdent l'activité chimique élevée. Le donneur des restes phosphatés est dans la plupart des cas l`ATP.
ATP
ADP
Les transaminases (les amino-transférases) accélèrent la réaction du transfert de l'aminogène de l'aminoacide à l`-cétoacide.
Les protéine-kinases accélèrent le transfert du reste du phosphate de l` АТP aux protéines, en changeant leur activité biologique.
Les glycosyltransférases accélèrent les réactions du transfert гликозильных des restes glycosidiques.
Les acyltransférases catalysent le transfert des acyles (les restes des acides carboxyliques).
3. Les hydrolases décomposent les liens intramoléculaires des matières organiques avec la participation de la molécule de l'eau. On les nomme selon la forme «le substrat-hydrolase».
Les estérases catalysent l'hydrolyse des éthers complexes des alcools avec les acides organiques et inorganiques. Par exemple, la lipase accélère l'hydrolyse des triacylglycérines (des graisses):