Свойства ферментов

Каждый фермент характеризуется таким показателем, как актив­ность. За единицу активности принимают количество фермента, кото­рое в стандартных условиях катализирует превращение 1 мкМоля субстрата в 1 минуту.

Кроме того, в 1972 г. было предложено выражать ферментатив­ную активность в каталах. Катал - это количество фермента, ката­лизирующее превращение 1 Моля субстрата в 1 секунду.

Существует понятие удельной активности. Это активность фер­мента, отнесенная к его молекулярной массе, если таковая извест­на (Е/мг белка, Е/мл белка).

Свойства ферментов:

1. Термолабильность. Ферменты - термолабильные вещества, чувствительные к изменению температуры. Температура, при которой каталитическая активность максимальна - называют температурным оптимумом (Тopt). Тopt большинства ферментов животного происхождения ле­жит в интервале 40-50^оС, а растительного - 50-60^оС. Однако, встречаются ферменты с Тopt = 80^оС. При повышении температуры вы­ше Тopt фермент инактивируется, т.е. его активность снижается вплоть до исчезновения.

2. Влияние рН среды. На активность фермента оказывает влия­ние концентрация ионов водорода. Для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН, при котором его активность макси­мальна. Отклонение значения рН от оптимального вызывает понижение активности фермента вплоть до его полной инактивации.

Фермент рНopt Функция

Пепсин 1.5-2.0 гидролиз белка

Трипсин 7.8-8.5 гидролиз белка

Липаза 4.7-5.0 гидролиз жиров

3. Специфичность. Она заключается в том, что каждый фермент может катализировать одну или несколько близких по своей природе реакций.

Еще в 1890 г. Эмиль Фишер предсказал, что «фермент должен подходить субстрату, как ключ к замку». Это означает, что фермент может катализировать превращение субстрата, если имеет место соответствие пространственных конфигураций формы молекулы субстрата активному центру фермента. Такое соответствие часто называют сродством.

Однако значительно позднее Кошланд высказал идею об индуцированном соответствии пространственных конфигураций активного центра фермента субстрату, что впоследствии подтвердилось. При связывании субстрата происходит изменение формы фермента. Активный центр фермента только после присоединения субстрата становится комплементарным ему по форме.

Специфичность ферментов условно подразделяют на:

Относительную специфичность - ею обладают ферменты, которые действуют на соединения, имеющие определенный тип связей. Напри­мер, протеиназы действуют на пептидную группу. Это ферменты широ­кого спектра действия.

Групповая специфичность - характерна для ферментов, которые действуют на субстраты, имеющие одинаковый тип связи и одну из функциональных группировок. Это могут быть: фосфомоноэстеразы, гидролизующие субстрат определенной структуры, например, от фосфатидной кислоты отщепляют фосфорную группировку (―РО₃Н₂).

Абсолютная специфичность - ею обладают ферменты, действующие только на один субстрат с вполне определенной структурой.

К ферментам, обладающим абсолютной специфичностью относятся уреаза, катализирующая превращение карбамида (мочевины) до углекислого газа и воды, ацетилхолинэстераза и др.

Стереохимическая специфичность - фермент действует только на определенный стереоизомер.