17.Структура и свойста белков.

Структура белков — это расположение атомов в трёхмерном пространстве в молекуле белка. Белки являются полимерами — полипептидами, последовательностями, формируемыми из мономеров — различных L-α-аминокислот. Обычно последовательность состоящую менее чем из 40 аминокислот называют пептидом, а не белком. Для того чтобы осуществлять свои биологические функции белки сворачиваются в одну или несколько особых пространственных конфигураций, обусловленных рядом нековалентных взаимодействий, таких как водородные связи, ионные связи, силы Ван-дер-Ваальса и гидрофобная упаковка. Для понимания того как функционируют белки на молекулярном уровне часто необходимо определить их трёхмерную структуру.

Свойства белков

1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

2. Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

3. Денатурация - частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

- высокой температуры

- растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей

- растворов солей тяжёлых металлов

- некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)

- радиоактивного излучения

18.Номенклатура ферментов.

Номенклатура ферментов. На первых этапах развития энзимологии названия ферментам давали их первооткрыватели по случайным признакам (тривиальная номенклатура). Например, к тривиальным относятся названия ферментов: пепсин, трипсин, химотрипсин. Первая попытка ввести правило для названий ферментов была предпринята Е. Дюкло в 1898 г. (рациональная номенклатура). Согласно рациональной номенклатуре, простой фермент называли по названию субстрата с добавлением окончания -аза (ДНКаза, РНКаза, амилаза, уреаза). Для названия холофермента по рациональной номенклатуре использовали название кофермента (пиридоксальфермент, геминфермент). Позднее в названии фермента стали использовать название субстрата и тип катализируемой реакции (алкогольдегидрогеназа).

В 1961 г. V Международный биохимичекий конгресс, проходивший в Москве, утвердил научную номенклатуру ферментов. Согласно этой номенклатуре название фермента складывается из химического названия субстрата (субстратов), на который действует фермент, типа катализируемой реакции и окончания -аза. Например, фермент, осуществляющий гидролиз мочевины (рациональное название - уреаза), по научной номенклатуре называют карбамидамидогидролазой:

Если в химической реакции участвуют донор какой-либо группировки атомов и акцептор, то фермент называют следующим образом: химическое название донора, химическое название акцептора, тип катализируемой реакции. Например, фермент, катализирующий процесс переаминирования глутаминовой и пировиноградной кислот, называется глутамат: пируватаминотрансфераза.

Однако следует отметить, что наряду с названиями по научной номенклатуре допускается использование тривиальных названий ферментов.

Согласно этой классификации все ферменты делят на 6 главных классов:

Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции;

Трансферазы – катализируют реакции межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов;

гидролазы– катализируют реакции расщепления при участии воды;

лиазы – катализируют реакции внутримолекулярного негидролитического расщепления, с образованием двойной связи или присоединения по двойной связи;

изомеразы – катализируют реакции изомеризации;

лигазы (синтетазы) – катализируют реакции синтеза с затратой энергии.