- •3.Общая характеристика белков.
- •4. Вторичная структура белковой молекулы.
- •5.Перемидиновые и пуриновые основания.
- •6. Третичная структура днк.
- •7.Пептиды реакция образования пептидов.
- •8. Нуклеиновые кислоты.
- •Каждая из этих видов рнк выполняет свою специфическую роль в процессе биосинтеза белка. Химическое строение рнк и днк.
- •Структура нуклеиновых кислот.
- •9.Простые белки.
- •11.Элементарный состав белков.
- •12. Нуклеотиды и нуклеозиды.
- •13.Формы белковых молекул.
- •14. Общая характеристика ферментов.
- •15. Аминокислотный состав белков.
- •16. Специфические свойства ферментов. (термолабильность, зависимость от pH среды, специфичность действия).
- •17.Структура и свойста белков.
- •18.Номенклатура ферментов.
- •19.Незаменимые аминокислоты.
- •20.Общая характеристика углеводов
- •22.Классификация углеводов
- •24 Простые углеводы-моносахариды
- •25.Первичная структура белковой молекулы.
- •26 Дисахариды,Олигосахариды
- •27.Вторичная структура белковой молекулы.
- •28 Полисахариды
- •29 Третичная структура белковой молекулы.
- •31.Четвертичная структура белковой молекулы
- •36.Простые липиды-жиры
- •37.Функции белков в организме
- •40.Простые липиды-Стероиды
- •41. Сложные липиды.
- •42.Обмен веществ, его роль.
- •44.. Ферменты, общая характеристика
- •46.Строение ферментов
- •47.Нуклеиновые кислоты. Общая характеристика и биологическое значение.
- •49.Применение ферментов.
- •51.Химический состав рнк.
- •52.Полисахарид – хитин, его строение, значение.
- •53. Общая характеристика гормонов.
- •56.Общая характеристика витаминов
- •57.Классификация гормонов.
- •58.Водорастворимые витамины.
- •60.Первичная структура днк.
15. Аминокислотный состав белков.
Белки – это высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот. В создание белков участвует 20 аминокислот. Они связываются между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы большой молекулярной массы.Аминокисло́ты — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов. Различают циклические и алифатические (ациклические) аминокислоты. По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты разделяют на:
1 – моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, лейцин и др.);
2 – диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин);
3 - моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);
4- диаминодикарбоновые (цистин).
По характеру заряженности боковых радикалов, их полярности аминокислоты классифицируют на:
1 – неполярные, гидрофобные (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, тирозин);
2 – полярные, незаряженные (серин, треонин, метионин, аспарагин, глутамин, цистеин);
3 - полярные, отрицательно заряженные (аспарагиновая и глутаминовая кислоты,);
4 – полярные, положительно заряженные (лизин, аргинин, гистидин).
В α-аминокислотах можно выделить:
Анионные группы: -СОО- ;
Катионные группы : -NH3+; =NH+ ; -NH-C=NH+2;
NH2Полярные незаряженные группы: -ОН; -СОNH2; -SH;
Неполярные группы: -СН3, алифатические цепи, ароматические циклы (фенилаланин, тирозин и триптофан содержат ароматические циклы).
Пролин в отличие от других 19 аминокислот не аминокислота, а иминокислота, радикал в пролине связан как с α-углеродным атомом, так и с аминогруппой:
Аминокислоты различают по их растворимости в воде. Это связано со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидрироваться).
К гидрофильным относят радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы.
Кгидрофобным относят радикалы, содержащие метильные группы, алифатические цепи или циклы
16. Специфические свойства ферментов. (термолабильность, зависимость от pH среды, специфичность действия).
Ферменты обладают всеми свойствами белков. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств. Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40 - 50°С.Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты "работают" в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина - фермента, гидролизующего белки в желудке, - максимальна при рН 1,5 - 2,5. В щелочной среде "работают" ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-субстратного комплекса. Специфичность действия ферментов - одно из главных их свойств. Специфичность - это избирательность фермента по отношению к субстрату (или субстратам). Специфичность действия ферментов объясняется тем, что субстрат должен подходить к активному центру как "ключ к замку". Это образное сравнение сделано Э.Фишером в 1894 г. Он рассматривал фермент как жесткую структуру, активный центр которой представляет собой "слепок" субстрата. Однако этой гипотезой трудно объяснить групповую специфичность ферментов, т.к. конфигурация "ключей" (субстратов), подходящих к одному "замку", слишком разнообразна. Такое несоответствие получило объяснение в 50-е гг. XX в. в гипотезе Д. Кошланда. Она получила название гипотезы "вынужденного соответствия".