44.. Ферменты, общая характеристика

45. Классификация белков.

В настоящее время еще не разработана стройная система номенклатуры и классификации белков. В соответствии с функциональным принципом различают 12 главных классов белков: 1) каталитически активные белки (ферменты); 2) белки-гормоны (хотя есть и стероидные гормоны); 3) белки-регуляторы активности генома; 4) защитные белки (антитела, белки свертывающей и антисвер-тывающей систем крови); 5) токсические белки; 6) транспортные белки; 7) мембранные белки; 8) сократительные белки; 9) рецепторные белки; 10) белки-ингибиторы ферментов; 11) белки вирусной оболочки; 12) белки с иными функциями.

Были предприняты также попытки классифицировать белки, исходя из особенностей вторичной и третичной структуры. В соответствии с этим различают -, β-, +β- и /β-белки. -Белки содержат только α-спирали (не менее 60%), β-белки – только β-структуры (не менее двух антипараллельных цепей), +β-белки – те и другие структуры в пределах одной полипептидной цепи (пример – молекулы лизоцима), а класс /β-белков содержит множество - и β-структур, чередующихся вдоль полипептидной цепи или домена (см. рисунок 2.3). Согласно иной классификации, обширный класс белковых веществ разделяют в зависимости от их химического состава и делят на: простые и сложные белки.Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты. Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из ка-кого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого просте-тической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

46.Строение ферментов

До последнего времени считалось, что абсолютно все ферменты являются веществами белковой природы. Но в 80-е годы была обнаружена каталитическая активность у некоторых низкомолекулярных РНК. Эти ферменты назвали рибозимами. Остальные, свыше 2000 известных в настоящее время ферментов, имеют белковую природу и характеризуются всеми свойствами белков.

По строению ферменты делятся на:

простые или однокомпонентные;

сложные или двухкомпонентные (холоферменты).

Простые ферменты представляют собой простые белки и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К числу простых ферментов относятся гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза и др.).

Сложные белки являются сложными белками и, помимо, полипептидных цепей содержат небелковый компонент (кофактор). К сложным белкам относится большинство ферментов.

Белковая часть двухкомпонентного фермента называется апоферментом.

Кофакторы могут иметь различную прочность связи с апоферментом.

Если кофактор прочно связан с полипептидной цепью, он называется простетической группой. Между простетической группой и апоферментом – ковалентная связь.

Если кофактор легко отделяется от апофермента и способен к самостоятельному существованию, то такой кофактор называется коферментом.

Между апоферментом и коферментом связи слабые – водородные, электростатические и др.

Химическая природа кофакторов крайне разнообразна. Роль кофакторов в двухкомпонентных ферментах играют:

1 – большинство витаминов (Е, К, Q, С, Н, В1, В2, В6, В12 и др.);

2- соединения нуклеотидной природы (НАД,НАДФ, АТФ, КоА, ФАД, ФМН), а также целый ряд др. соединений;

3 – липолевая кислота;

4 – многие двухвалентные металлы (Мg2+, Mn2+,Ca2+и др.).