Сабақтың технологиялық картасы

Пәні: Медициналық биофизика.

Күні:

Тобы: Ф1К.

Тақырыбы: 24. Бұлшықет құрылысы және оның жиырылуының механикалық моделі.

Сабақтың мақсаты:

• Білімділік: бұлшықеттің құрылысын сипаттай отырып, жиырылуының механикалық моделің түсіндіру.

• Дамытушылық: студенттердің алған білімдерін іс жүзінде ұштастыруға, логикалық ойлау қабілеттерін, ойын технологияларын арқылы дамыту, компьютерлік сауаттылықтарын арттыру.

• Тәрбиелік: өз жеріне, еліне деген сүйіспеншілікке баулуды арттыру, оның қадір-қасиетін ұғынуға, іскерлікке, ұқыптылық тәрбиелеу.

Сабақтың типі: аралас сабақ

Сабақтың қамтамасыздандырылуы:

• оқу көрнекілік құралдар: презентация

• үлестірмелі материалдар: тест, үлестірме қағаздар

• ТОҚ: компьютер

Өз бетінше жұмыс: сұрақ – жауап

Сабақтың өту барысы

Ұйымдастыру кезеңі: (5 мин)

• Оқушылардың біліктілігі мен дағдысын тексеру: (25 мин)

1. Гидравликалық жүйе туралы не білесің?

2. Қан айналым жүйесіндегі бірқатар процесстерді сипаттау үшін қандай әдістер қолданылады ?

• Жаңа тақырыптың мазмұны мен жүйесі (конспект): (40 мин)

Қаңқа бұлшық еттері көп ядролы жасушалардан тұрады. Олар бір-бірімен бұлшық етті жиырылуға келтіретіп, қозу импульсі өтетін плазматикалық мембранамен байланысқан. Миоциттің диаметрі ұзындығына қарағанда қысқа. Оның ұзындығы түрлі бұлшықтарда 5 тен 100 мм дейін жетеді, диаметрі ұзындығына қарағанда едәуір төмен 10 нан 100 мкм дейін. Мұндай ұзындықтың қалыңдықтан басым болуын ұршық тәрізді торшада оны талшық деп атауға мүмкіндік береді. Бұлшық ет талшығы көптеген жеке торшалардың қосындысынан болады. Себебі миоцит (едәуір күрделі торша) құрамында бірнеше ядролар бар. (сурет 1)

Сурет 1. Бұлшықтың құрылымдық схемасы (по Woledge R. et al., 1992). Миофибриллалар

Миоцит құрамында (көлденең қимасында) 10³ миофибрилл бар. Бұлшық ет жасушасы көптеген қысқару талшықтарынан тұрады. Олар – бір-біріне параллельді орналасқан миофибриллдер деп аталады (Сурет 1). Қысқаруға бейім миофибриллдер диаметрі жуықтағанда 1мкм-ді құрайды. Миофибриллдердің бойымен саны көп саркомерлер орналасады ( грек. сөзінен sarx - ет, meros – бөлік ), бір-бірімен тізбек тәрізді жалғанады. Көрші саркомерлер бір-бірімен десмин ақуызы арқылы «желімденеді», өз кезегінде десмин актин жіпшелерімен актин-десминді торлы байланыс түзеді.

Саркомер құрылысы

Миоцит шекараларының реттілігіне байланысты көрші миофибриллдердің саркомерлері беттеседі. Микроскоптан қарағанда, көлденең жолақты (қаңқалық) бұлшықтың белгілі бір реттілікпен орналасуы олардағы ашық немесе (изотропты-I) және қара (анизотропты-А) жолақтардың бір текті реттілігіне байланысты (сур.2). Анизотропты дисктер екілік сәуле сынумен қабілетті: қарапайым жарықта қараңғы болады, ал поляризацияланған жарықта-көлденеңінен мөлдір (ашық түсті), ұзынынан мөлдір емес.

Изотропты дисктерге екілік сәуле сынуы тән. І-дискінің орталық бөлікте қараңғы көршілес саркомерлермен арасындағы байланысқа тән. Бұл қараңғы жолақ 80-160 нм Z-сызығы деп аталады. Ол миофибриллдер арасындағы көрші саркомер арасындағы шекара қызметін атқарады. Электронды микроскоптан көрініп тұрғандай, әрбір саркомер жіңішке (актинді) және (миозинді) филаменттерден тұрады. Олар протофибриллалар деп аталады, олардың саны орташа бір миофибриллде 2500-ді құрайды. Протофибриллдер бір – біріне параллельді орналасады (сур.3 қараңыз). А дисктерінде оларды миозин жіпшелері жабады. А дискінің ортасында ашық бөлік (Н жолақ) басталады, онда тек миозинді жіптер байқалады. Демек, анизотропия құбылысы актинді және миозинді филаменттердің бірдей кездесуімен сипатталады. Көлденең қиынды бойында саркомерде жіпшелер қашанда гексагональді жұйе құрайды, мұнда әрбір миозинді протофибрилла алты актинді, ал әрбір актинді үш миозинді протофибриллалармен әрекеттеседі (сур.3). Жіңішке және жуан филаменттер әсерлері көлденең көпірлер арқылы іске асады, ондай көпірлер миозинді молекулалар бастарынан құралады. Олар миозин жіпшесінің ұзынынан бойлай 120° бұрыш жасап орналасқан көршілес миозин көпірлерінің арасындағы арақашықтықтары 43 нм тең. Ұзынынан бойлай орналасқан көпір химиомеханикалық түрлендіргіш қызметін атқарады. Актин мен миозин филаменттерді бір – бірінен қатаң арасында параллельді 13 нм арақашықтық сақталады. Босаңсыған күйде бұлшық ет тропомиозин молекуласымен қапталған тропомиозин екі жіпшелі массалары 34 және 36 кДа молекулярлы субірліктерден құралады. Ұзындығы 41нм қадамы 7 нм молекуламен бұратылған.

Сурет 3. Саркомердің құрылысы: а-тігінен қимасы, б-жуан және жіңішке жіпшелердің қиылысындағы көлденең қимасы, в-жуан және жіңішке жіпшелердің қозғалысы нәтижесіндегі саркомер ұзындығының өзгеруі.

Екі F-актин жіпшелерінің арасындағы бұралған белсенді орталықтар миозинді бастармен байланысқа түсіп, бұлшық ет жиырылады. Актин, миозин және тропомиозин миоценттерінен басқа көлденең жолақты бұлшық еттің маңызды бағыттаушы ақуыз болып тропонин табылады. Ол актинді филамент пен тропомиозинді жіпшемен байланысады. Оның үш суббірлігі қосындыда молекулярлы массасы 76 кДа тең. Бір суббірлік 4 ион Са²⁺ байланысуы мүмкін мұндай әрекеттесу пайда болғанда, тропонин тропомиозинге әсер етіп, тропомиозин актинді филаментте миозинге белсенді орталықты босатады. Осылайша, олардың өзара әрекеттеріне кедергі жойылады.

Тропонин,тропомиозин.

Жуан талшықты миозин көлденең көпірлерінің көмегімен өзінің алғашқы қозғалысын жүзеге асыру үшін, миозиннің соңы актин жіпшесінде орналасқан белсенді орталықпен әрекеттесуі қажет. Бұлшықтың босаңсыған күйінде ол тропомиозин молекуласымен жабылған. Тропомиозин молекуласын жан-жағынан актин жіпшесі ширатыла, белсенді орталықтарын жауып орналасқан. Ал ол орталықтар өз кезегінде миозиннің қатысуымен қысқаруға түседі.

Сурет 4. Миозин молекуласының құрылысы (а) және жіңішке талшық (б). Босаңсыған күйде тропомиозин миозин мен актиннің байланысына кедергі болады (б). Төменде (в) үш типті миозин молекуласының сипаттамасы берілген. Актин, миозин, тромиозиннен басқа көлденең жолақты бұлшық еттерде аса маңызды регуляторлы ақуыз тропонин (Сурет 4б). бар. Ол белсенді актинді филамент пен тропомиозинді жіпшемен байланысқан. Тропонинді комплекс құратын суббірлік Са²⁺ ионымен байланыса алады. Осындай байланыс пайда болғанда тропонин тропомиозинге әсер етеді; тропомиозин актинді филаментте миозин үшін белсенді орталықты босатады (Сурет 4 в). Мұндай процесте бұлшық ет қысқара бастайды.

Бұлшық еттің жиырылуы.

Кальций иондары F- белсенді актинді орталықтарынан блокаданы бұзғаннан соң миозинді бастар олармен әрекеттеседі – олар саркомер орталығына қарай жылжиды. Миозин актинді жіпшеге бекітіліп, өз талшығының бойына иіледі (сур 4), актинді жіпше бойында миозинді жіпше бір қадамға ығысады (шамамен 10н.м-ге). Актин өз кезегінде АТФаза ретінде миозиннің АТФ гидролиздеу қызметін белсендіреді. Демек , миозин молекуласының бастары жуан жіпшелер мен жіңішке жіпшелерді байланыстырып қоймай, АТФ гидролизіне қатысады. Актин жіпшесінің бойындағы миозин бастарының соңында миозин молекуласына жаңа АТФ молекуласы қосылады. Келесі АТФ гидролизінде миозин молекуласының алғашқы конформациясына қайтуы байқалады, бұл оның актин жіпшесіне қайта қосылуынамүмкіндік береді, бірақ алғашқы әрекеттесуге қарағанда саркомер орталыққа жақын орналасады.Әрбір жуан филаментте 500 миозин бастарына жуық филамент құралады.Бұлшық ет жиырылуы кезінде секунд ішінде 5 циклдік секіріс жасайды

Б ір ретті миозин басының актин филаментіне байлануы саркомердің алғашқы ұзындығын 1℅ қысқартады және шамамен 20℅ ПЭК-тің 3-5 пиконьютон күш жетілдіреді. Табиғи қалыпта бұлшық ет жиырылуы кезінде болатын көп ретті актин-миозин әсерлесулер әрбір саркомер барлық бұлшықтың қысқаруына пропорционалді қысқарады. Бұлшық еттің жиырылуы жуан және жіңішке жіпшелердің өздік ұзындықтарының өзгерісіне әкелмейді. Олар тек өз өлшемдері мен оларды құрайтын суббірліктердің сипаттамасын сақтап, бір-біріне қатысты бағыттарда жылжиды.

1950-жылдың басында Эндрю және Хью Хаксли, Р.Нидергерк пен Ж.Хэнсон, бұлшық етті рентгенқұрылымды талдау, оптикалық және электронды микроскоппен зерттеулер жүргізіп, бір-бірінен тәуелсіз «Жылжыған жіптер моделін ұсынды».

Жарты ғасыр ішінде бұлшық ет жиырылуының механизмдері туралы түсінік өзгеріске ұшыраған жоқ: бұлшық еттің максимальді жиырылу күші жуан және жіңішке жіпшелердің өзара жабу дәрежесіне пропорционалды болып келеді. Саркомер ұзындығы қысқарғанда тек I-дисктер ғана қысқарады, ал А-дисктері болса өз өлшемдерін өзгертпейді.

Саркомердің максимальді жиырылуы үшін миозин көпірлері шамамен 50 қағыс жасауы тиіс. Жылжу процессінің дискреттілігі жиырылу дәрежесінің мөлшерлігін қамтамасыз етеді. Жылжу процессінің дискреттілігі бір мезетте жұмылдырылған көлденең көпірлерге байланысты, ал жылдамдығы жұмылдандырылу жиілігіне тең. Қаңқа бұлшық етінің миоциттері үшін қысқару жылдамдығы 10-20 мкм*С^-1-ге тең, ал кардиомиоциттер мәні бір реттілікке төмен. Айтылып кеткендей саркомер 3,6-3,8 мкм-ге дейін созылуы мүмкін. Сондықтан бұлшық етте ешқандай кернеу туындамайды. Бұлшық еттің қалыпты жиырылуы кезінде саркомер ұзындығы 2,5 мкм жуық шамаға тең болады. Саркомер 2,0-2,2 мкм-ге қысқарғанда бұлшық ет максимальді күш жетілдіреді. Алайда оның ұзындығы 1,5-1,6 мкм дейін төмендеуі мүмкін.

• Жаңа материалды бекіту, біліктілік пен дағдыны қалыптастыру: (15 мин)

1. Бұлшық еттегі миоциттердің ұзындығы?

2. Миофибриллалар туралы айтып бер?

3. Саркомер құрылысы?

4. Тропонин,тропомиозин?

5. Бұлшық еттің жиырылуы?

Сабақтың қортындысы: (3 мин)

• Рефлексия:

Кандай жаңа ұғымдармен таныстыңдар?

Өз мақсаттарыңа жеттіңдер ме?

Қандай қиындықтармен жолықтыңдар?

Болашақ маман ретіндегі тақырыпқа көз-қарасың қандай?

• Бағалау:

Сабаққа белсене қатысқан, жұмысты толық орындаған студенттерді бағалау. Бағаны оқу журналына қою

• Үй тапсырмасы: (2мин)

Сөзжұмбақ, тест

БЕКІТЕМІН

Директордың оқу әдістемелік

жұмысы жөніндегі орынбасары

Жантелиева Л.О.

«____»__________2016 ж.

______________________