- •Альбумины, их характеристики и функции. Основные фракции глобулинов, их функции.
- •4. Гормональный контроль концентрации белков в плазме крови.
- •6. Ферменты плазмы крови, энзимодиагностика. Группы фосфатаз, биологическое значение.
- •8. Холинэстеразы. Диагностическая ценность анализа.
- •9. Изоферменты, их происхождение, биологическое значение. Определение ферментов и изоферментного спектра плазмы крови с целью диагностики болезней.
- •11. Физиологические значения общей активности креатининкиназы (кк) и ее изоферментов в плазме крови. Диагностическая значимость определения активности кк и ее изоферментов.
- •13. Общие закономерности действия каскадных протеолитических систем крови; их взаимосвязи в осуществлении защитных функций.
- •17. Сосудистые, плазменные и тромбоцитарные факторы свёртывания крови.
- •23. Регуляция системы гемостаза.
- •26. Скрининговые методы исследования коагуляционного гемостаза.
- •29.Ангиотензин II (Анг II): структура, пути образования, функции.
- •30. Состав калликреин-кининовой системы (ккс), ее биологическая роль.
- •31. Кининогены (вмк и нмк). Кинины, их структура и функции. Рецепторы кининов.
- •35. Биологическая роль цикла мочевинообразования. Врожденные дефекты фер-ментов орнитинового цикла. Локализация ферментов и основные клинические про-явления.
- •39. Основные классы липидов. Функции триглицеридов, фосфолипидов и холестерола.
- •Физико-химические механизмы регуляции кос
- •62. Органы, участвующие в регуляции кос. Роль легких. Суть первичной функции дыхательной системы в регуляции кос? Процессы, протекающие в легких, для обеспечения этой функции.
- •63. Роль почек в регуляции кос. Превращение двузамещённых фосфатов в однозамещённые; преобразование бикарбонатов в угольную кислоту; синтез аммиака в почках и выведение солей аммония.
- •67. Изменение параметров водно-солевого обмена при его нарушениях.
- •69. Синтез гемоглобина. Регуляция биосинтеза гемоглобина.
11. Физиологические значения общей активности креатининкиназы (кк) и ее изоферментов в плазме крови. Диагностическая значимость определения активности кк и ее изоферментов.
Креатинкиназа (КК) – это фермент, природный катализатор химических реакций, значительно увеличивающий скорость преобразования креатина и АТФ (аденозинтрифосфат) в высокоэнергетическое соединение креатинфосфат, который расходуется при интенсивных мышечных сокращениях. Данный фермент содержится в цитоплазме клеток различных мышц (сердечной, скелетных), а также в клетках мозга, легких, щитовидной железы.
Молекулу креатинкиназы можно поделить на две части, каждая из которых реализуется в виде отдельной субъединицы: М (мышца), и B (мозг). Данные субъединицы в организме человека могут объединяться вместе тремя способами, образуя, соответственно, три изоформы креатинкиназы: ММ, МВ и ВВ. Эти изоферменты отличаются своей локализацией в организме человека: креатинкиназа ММ расположена в миокарде и скелетных мышцах; креатинкиназа МВ локализована в большей степени в миокарде; креатинкиназа ВВ содержится в клетках плаценты, головного мозга, мочевыводящих путей, некоторых опухолях и других местах.
Нормальная концентрация фермента напрямую зависит от возраста и пола человека. В связи с активным развитием мускулатуры и нервной системы, у детей активность природного катализатора повышена по отношению к активности у взрослых. У женщин креатинкиназа ниже, чем у мужчин.
Уровень изофермента ММ оказывается повышен в большей степени в результате повреждений мышц, и редко при повреждениях сердца. Содержание КК МВ связано с повреждением миокарда. Значительное увеличение активности данной формы наблюдается при инфаркте миокарда. Ее уровень резко возрастает уже через два — четыре часа после первых симптомов. Поэтому концентрация данного фермента в крови активно используется для определения инфаркта миокарда. Однако, стоит отметить, что содержание КК МВ возвращается к нормальному уровню по прошествии трех-шести дней, что обуславливает низкую эффективность диагностики на поздних сроках. Концентрация КК ВВ увеличивается при онкологических заболеваниях. Снижение уровня изоферментов не несет никакой диагностической ценности, так как минимальный порог содержания КК у здорового человека равен нулю.
12. Липазы плазмы крови. Диагностическая значимость определения активности липазы. Липаза — синтезируемый человеческим организмом водорастворимый фермент, катализирующий гидролиз нерастворимых эстеров (липидных субстратов) и способствующий перевариванию, растворению и фракционированию нейтральных жиров. Вместе с желчью липаза стимулирует переваривание жиров, жирных кислот, жирорастворимых витаминов А, Е, D, К, трансформируя их в энергию и тепло. Назначением липопротеинлипазы является расщепление триглицеридов (липидов) в липопротеинах крови, благодаря чему обеспечивается доставка жирных кислот к тканям. Липазу вырабатывают: поджелудочная железа; печень; легкие; кишечник особые железы, расположенные в ротовой полости детей грудного возраста. В последнем случае синтезируется так называемая лингвальная липаза. Каждый из перечисленных ферментов способствует расщеплению определенной группы жиров.
С точки зрения значимости при постановке диагноза важную роль играет липаза, вырабатываемая поджелудочной железой. Повышение уровня фермента отмечается при: панкреатите, протекающем в острой форме, или при обострении хронического процесса; желчных коликах; травме поджелудочной железы; наличии в поджелудочной железе новообразований; хронических патологиях желчного пузыря; образовании кисты или псевдокисты в поджелудочной железе; закупорке панкреатического протока рубцом или камнем; внутрипеченочном холестазе; острой кишечной непроходимости; инфаркте кишечника; перитоните; прободении язвы желудка; перфорации внутреннего (полого) органа; острой или хронической почечной патологии; эпидемическом паротите, при котором происходит поражение поджелудочной железы; нарушениях обменных процессов, имеющих место при сахарном диабете, ожирении или подагре; циррозе печени; длительном приеме медицинских препаратов – в частности, барбитуратов, анальгетиков наркотического ряда, гепарина, индометацина; операции по трансплантации органов. В редких случаях процесс активизации липазы оказывается связанным с некоторыми травмами – например, переломами трубчатых костей. Но в этом случае колебания уровня фермента в крови не могут считаться специфическим показателем наличия физического повреждения. По этой причине анализы на липазу не учитываются при диагностике травм различного происхождения.
Определение уровня липазы в сыворотке обретает особую важность при любом поражении поджелудочной железы. В этом случае анализ крови на содержание данного энзима вместе с анализом на амилазу (фермент, способствующий расщеплению крахмала до олигосахаридов) с высокой степенью достоверности указывает на наличие патологического процесса в тканях поджелудочной железы: оба показателя оказываются выше нормы). В процессе нормализации состояния больного названные ферменты возвращаются к адекватным показателям не одновременно: как правило, уровень липазы остается на высоком уровне дольше, чем уровень амилазы.
Высокий уровень липазы сохраняется от 3 до 7 суток с начала развития воспаления. Тенденция к снижению фиксируется только спустя 7-14 дней.
Низкий уровень липазы фиксируется: при наличии злокачественного новообразования в любой части организма, кроме самой поджелудочной железы; вследствие снижения функции поджелудочной железы; при кистозном фиброзе (муковисцидозе) – генетическом заболевании с тяжелым течением, возникающем в результате патологического поражения желез внешней секреции (ЖКТ, легких). после оперативного вмешательства по удалению поджелудочной железы; при избыточном содержании триглицеридов в крови, возникающем по причине неправильного питания с обилием жирных продуктов в рационе или вследствие наследственной гиперлипидемии. В некоторых случаях снижение уровня липазы является маркером перехода панкреатита в хроническую форму.
