Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Лекції з харчової хімії..doc
Скачиваний:
1
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
2.16 Mб
Скачать

5. Фізичні і хімічні властивості

Більшість білків – або безбарвні аморфні речовини (порошки), або зберігають природну форму (наприклад ниткоподібні білки вовни). Білки здебільшого розчинні у воді, кислотах, лугах, але нерозчинні в органічних розчинниках. У розчинах ці природні полімери існують у вигляді гідрофільних колоїдів і виявляють багато властивостей колоїдних розчинів. У разі додавання до них солей лужних металів, Магнію, амонію вони осаджуються без зміни структури своєї молекули. Таке осадження є оборотним, оскільки осади білків знову легко розчиняються у воді або в розбавлених розчинах солей.

Білки належать до амфотерних електролітів (як і їх складові амінокислоти). Тому подібно до амінокислот у кислих розчинах вони виявляють основні властивості, існують у вигляді катіонів і в разі прикладання електричного поля мігрують до катода. В лужному розчині білки виявляють кислотні властивості, існують у вигляді аніонів і під час електрофорезу мігрують до анода. Як і для амінокислот, для білків існіє таке значення рН середовища, при якому загальний позитивний заряд у молекулі врівноважується загальним негативним зарядом, і під час електрофорезу молекули білка не зміщуються ні до анода, ні до катода. Це значення називається ізоелктричною точкою білка рНі, або ізоелектричним станом білка. Кожний білок характеризується певним значення рНі – це одна з основних констант білка.

Ізоелектрична точка значною мірою зумовлена співвідношенням кількості кислотних і основних груп молекули білка.

Білки, як і амінокислоти, можуть нейтралізуватись і кислотами, і основами, і мають буферні властивості. Вони сприяють підтриманню сталого рН у рідинах організму.

Природні білки оптично активні. Вони є лівообертаючими, незалежно від того, що складові амінокислоти можуть бути як ліво, так і правообертаючими.

У разі інтенсивної дії на білок деяких фізичних чинників, наприклад, високої і дуже низької температури (кип’ятіння і сильне заморожування), УФ-опромінювання, високих тисків, а також сильних лугів і кислот, солей важких металів (Меркурію, Плюмбуму, Феруму, Купруму), органічних розчинників, деяких ферментів відбувається різкий перехід у нерозчинну форму – денатурація білка. Білки, які не зазнали денатурації, називаються нативними. Нативна (природна) і денатурована форми білків відрізняються за своїми властивостями. Результатом денатурації є втрата фізіологічної активності білками, що мали таку активність (наприклад, ферменти, гормони).

Денатурація іноді може бути оберненим процесом (наприклад, для гемоглобіну, сироватного глобуліну та ін.). Цей процес зветься ренатурацією. Однак у більшості випадків денатурація необернена (наприклад, денатурація яєчного білка). При денатурації відбуваються зміни у структурі молекули білка.

6. Ідентифікація білків.

Білки можуть бути виявлені і визначені за допомогою різних кольорових реакцій.

Біуретова реакція – поява фіолетового чи синьо-фіолетового забарвлення в разі обробки сильнолужного розчину білка кількома краплинами насиченого розчину мідного купоросу CuSO4. Це єдина реакція, яку дають усі сполуки, що містять зв’язки –СО–NH– ( в тім числі і біурет). Чутливість реакції невелика.

Ксантопротеїнова реакіця - поява жовтого забарвлення в разі обробки концентрованою нітратною кислотою на холоді, а іноді під час нагрівання (нітрування ароматичного кільця). У разі додавання їдкого лугу забарвлення посилюється, стає оранжевим (утворення нітрофенолятів).

Реакція Паулі – виникнення червоного забарвлення в разі обробки білка в лужному розчині діазотованою сульфаніловою кислотою (азосполучення).

Реакція на сірку (цистин і цистеїн) – утворення чорного осаду Плюмбум сульфіду під час кип’ятіння з оцтовокислим плюмбумом (або плюмбітом) у лужному середовищі.

Реакція Ерліха – фіолетове забарвлення з n-диметиламінобензальдегідом в кислому середовищі. Ця реакція використовується для кількісного визначення триптофану в продуктах розщеплення білків.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]