Хімічний склад м’язової тканини
До складу м’язової тканини входить: вода – 70-75%, білки – 18–22%, ферменти, ліпіди - -2-3%, азотисті екстрактивні речовини – 0,7- 1,35%, неорганічні солі -1 -1,5%, вуглеводи – 0,5 -3% а також вітаміни
Білки м’язової тканини є „будівельним матеріалом”. З них побудовані різні структурні компоненти клітин (саркоплазма, сарколема, міофібрили, органели).
Білки саркоплазми складають близько 20—25% усіх м'язових білків. До них відносяться міоген, міоальбумін, глобулін X і міоглобін. За винятком міоглобіну, це складні суміші білкових речовин, близьких по фізико-хімічним і біологічним властивостям. Наприклад, характеризуючи білок саркоплазми міоген, ми маємо на увазі не окремий білок, а міогенову фракцію — ряд подібних білків-міогенів (міогени А, В, С).
Важливим білковим компонентом саркоплазми є міоглобін — дихальний пігмент м'язової тканини, що забарвлює її в червоний колір. Міоглобін (Мb) —це складний білок із класу хромопротеідів. Міоглобіни різних тварин розрізняються по білковій частині — глобіну. Будова гема у різних тварин однакова. Міоглобін— білок з невеликою молекулярною масою (16800). Молекула його складається з одного поліпептидного ланцюга, повна амінокислотна послідовність якої в даний час розшифрована. Міоглобін — повноцінний білок. Ізоелектрична точка його лежить при рН 7,0.
Білки міофібрилл — міозин, актин, актоміозин, тропоміозин і деякі інші — є скорочувальними білками м'язів. Вони складають близько 80 % загального білка м'язів.
Міозин — повноцінний фібрилярний білок, що становить близько 40 % білкових волокон, добре перетравлюється. Його молекули мають виражену ферментативну активність, легко взаємодіють між собою і актином, мають високу водозв'язувальну, гелеутворювальну і емульгуючу здатності.
Здатність зв'язувати катіони металів та деякі інші фізико-хімічні властивості міозину пояснюються особливостями складу його первинної структури і будовою молекул. Близько 30% усього амінокислотного складу міозину припадає на частку дикарбонових кислот (глютамінової і аспарагінової), що надає білку кислотного характеру і зумовлює специфічну здатність зв'язувати йони калію, кальцію і магнію за рахунок великої кількості вільних карбоксильних груп. Тому ізоелектрична точка міозину лежить у кислій зоні при рН 5,4 - 5,5.
Міозин має ферментативну активність, каталізує гідролітичний розпад аденозинтрифосфорної кислоти на аденозиндифосфорну і фосфорну кислоти:
Міозин
А
ТФ
+ Н2О АДФ + Н3РО4 + 8 ккал.
Розпад АТФ під впливом міозину супроводжується відокремленням неорганічного фосфату та виділенням з високоенергетичного зв'язку нуклеотиду великої кількості енергії, яка використовується для здійснення акту м'язового скорочення. Крім того, міозин взаємодіє з іншими білками і компонентами клітин, наприклад міозин утворює міцний комплекс з актином і глікогеном.
У клітинах міозин здатний бути у комплексі з ліпідами (в складі цієї фракції є холестерин). Міозин денатурує за температури 45 - 50 °С.
Актин становить 12 - 15 % від усіх м'язових білків. Він є основним компонентом тонких ниток у структурі міофібрил м'язового волокна. Актин — повноцінний білок, що добре перетравлюється харчовими ферментами.
Актин може існувати в двох формах, різних за фізико-хімічними властивостями: Г-актин (молекули кулеподібні) і фібрилярний Ф-актин (молекули витягнуті).
У волокнах живих м'язів у стані спокою актин перебуває в глобулярній і фібрилярній формах. Фібрилярний актин може переходити у глобулярний і навпаки.
Так, під впливом розчинних солей лужних і лужноземельних металів у певних концентраціях актин переходить у фібрилярну форму в результаті лінійної агрегації молекул. При видаленні цих солей він знову перетворюється на глобулярний актин. Фібрилярний актин утворюється також при заморожуванні м'язів, унаслідок підвищення концентрації в них солей.
Актоміозин — комплексний білок. Він складається з двох білків актину і міозину. За певних умов міозин SН-групами здатний взаємодіяти з оксигрупами фібрилярного актину, утворюючи актоміозин. Співвідношення актину і міозину в м'язах 1: 3. Актоміозин має інші властивості, ніж актин і міозин. Скорочуючись, він зумовлює скорочення м'язів за життя тварин та при посмертному задубінні. Істотну роль у цьому процесі відіграє АТФ. За наявності аденозинтрифосфорної кислоти і залежно від її концентрації актоміозин частково або повністю дисоціює на актин та міозин. У складі м'язової тканини актоміозин залежно від умов може перебувати в асоційованій або частково дисоційованій формі, що вміщує незначну кількість актину. Дисоціація актоміозину на вихідні компоненти відбувається при підвищеній концентрації солі. При розведенні актоміозин випадає в осад. Температура денатурації актоміозину 42 - 48 °С. Актоміозин не розчиняється у воді.
Тропоміозин — структурний білок міофібрил. Він становить 4-7% міофібрилярних білків. За амінокислотним складом тропоміозин відрізняється від міозину: в його молекулі немає триптофану. Водночас він має високий вміст дикарбонових і основних амінокислот. Характерною особливістю білка є стійкість до денатурації. В 0,1 М сольовому розчині тропоміозин не осаджується при нагріванні до 100°С при рН 6,3. Тропоміозин міститься в міофібрилах, в яких він зосереджений в ізоторопних дисках в зоні Z-мембран. Тропоміозин є складним комплексом з двох білків: тропоміозину Б і тропіну. Перший збільшує чутливість актоміозину до Са2+ й ініціює АТФ-активність міозину.
У процесі скорочення м'язів тропоміозин виконує функцію, пов'язану з передачею кальцію.
Крім перелічених білків у міофібрилах вміщуються інші білки (водорозчинні), функції яких ще до кінця не виявлені. Серед них можна виділити а-актинін, який сильно активує взаємодію Ф-актину з тропоміозином. Інший білок, виділений з міофібрил ф-актинін), оточує нитки Ф-актину в дисках. Десмін-білок бере участь у побудові Z-ліній міофібрил.
Білки строми входять до складу сарколеми і пухкої сполучної тканини, що поєднує м'язові волокна в пучки, і білків ядер гістони. Ці білки не розчиняються у водно-сольових розчинах. До них відносяться білки: колаген, еластин і ретикулін, і глюкопротеїді — муцини. Останні являють собою слизуваті білки, що виконують захисні функції і полегшують ковзання м'язових пучків. Ці білки вилучаються лужними розчинами.
Ліпіди представлені жирами, фосфоліпідами, а із стеридів – вільним і зв’язаним холестерином.
М’язова тканина містить також вуглеводи: глікоген 0,3-2%, глюкоза – 0,5%, та мінеральні речовини. При обробці тканини водою з неї екстрагуються ряд органічних речовин, окрім білків і ліпідів.
Питання для самоконтролю
порушення нативної конформації білкової молекули, яке супроводжується втратою характерних ознак (порушення структур білкової молекули) називається
Білок, що становить 12 - 15 % від усіх м'язових білків, є основним компонентом тонких ниток у структурі міофібрил м'язового волокна називається ______________.
повноцінний фібрилярний білок, що становить близько 40 % білкових волокон, добре перетравлюється; його молекули мають виражену ферментативну активність, мають високу водозв'язувальну, гелеутворювальну і емульгуючу здатності називається ___________.
Який з білків м’язового волокна має ферментативну активність, каталізує гідролітичний розпад аденозинтрифосфорної кислоти на аденозиндифосфорну і фосфорну кислоти
Лекція № 3. Біохімічні основи дозрівання м’яса
Механізм прижиттєвого скорочення м’язової тканини.
Механізм біохімічних змін у м’язах тварин після забою.
Автолітичні зміни у сполучній та жировій тканинах.
В м'ясі відбуваються ферментативні зміни завжди в одному напрямку — у напрямку розпаду. У першу чергу мова йде про процеси автолізу, що починаються після забою тварини. Зміни у м'ясі, обумовлені автолітичними процесами, зустрічаються у технології м'яса при найрізноманітніших засобах обробки, наприклад при охолодженні м'яса, заморожуванні, холодильному збереженні, солінні, подрібнюванні. Характер і глибина автолітичних змін впливають на його якість і харчову цінність.
Дозрівання м'яса — це сукупність змін найважливіших властивостей м'яса , обумовлених розвитком автолізу, у результаті яких м'ясо здобуває ніжну консистенцію і соковитість, добре виражений специфічний аромат і смак. Таке м'ясо краще перетравлюється і засвоюється. М'ясо приходить у стан зрілості в результаті витримування його протягом часу при низьких позитивних температурах.
У посмертних автолітичних змінах м'яса можна виділити три періоди і відповідно їм три стани м'яса: парне, м'ясо в стані максимального розвитку посмертного задубіння, м'ясо дозріле.
М'ясо в парному стані — це м'ясо безпосередньо після забою й обробки (до 0,5 ч для м'яса птахів і 2—4 г для яловичини). У такому м'ясі м'язова тканина розслаблена. М'ясо характеризується м'якою консистенцією, порівняно невеликою механічною міцністю. Однак смак і аромат такого м'яса виражені недостатньо. Приблизно через 3 г. після забою починається розвиток посмертного задубіння. В міру розвитку цього процесу м'ясо втрачає свою еластичність і стає твердим, важко піддається механічній обробці (обвалці, різанню, жиловці). Таке м'ясо зберігає підвищену твердість і після варіння. У процесі задубіння зменшується його вологозв’язуюча здатність, досягаючи мінімуму до моменту найбільш повного розвитку задубіння. Аромат і смак м'яса в стані задубіння погано виражені. Повне задубіння настає в різний термін у залежності від особливостей тварини і навколишнього середовища.
Практично для яловичини при 0°С максимум задубіння досягається до 24—28 год.
Після закінчення цього часу починається вихід із посмертного задубіння: мускулатура розслаблюється, зменшуються властивості м'яса, збільшується його вологозв’язуюча здатність. Однак такі його кулінарні показники, як ніжність, соковитість, смак, аромат і засвоюваність, ще не досягають своєї оптимальної величини і виявляються при подальшому розвитку автолітичних процесів у наступний термін: для яловичини при 0—10 °С— 12 діб, 8—10 °С —5—6 діб, 16—18 °С —3 доби.
У технологічній практиці немає встановлених показників повної зрілості м'яса, а отже, і точних термінів дозрівання. Це визначається насамперед тим, що найважливіші властивості м'яса при дозріванні змінюються неодночасно. Так, твердість найбільше помітно зменшується за 5—7 діб після забою (при 0—4 °С) і надалі, хоча і повільно, продовжує зменшуватися. Органолептичні показники досягають оптимуму на 10—14 добі. Надалі поліпшення аромату і смаку не спостерігається. Якщо характер переробки не виключає розвитку автолітичних процесів на її перших етапах (соління, виробництво ковбасних виробів), то можна використовувати не цілком зріле м'ясо. Хоча смак і аромат парного м'яса далекі від оптимальних, воно найбільш придатне для вироблення варених ковбас, тому що володіє високою вологозв’язуючою здатністю і дещо невеликою механічною міцністю. У процесі виробництва ковбас продовжують розвиватися процеси дозрівання і виявляються смак і аромат.
Якщо характер переробки виключає розвиток автолітичних процесів вже на перших її стадіях, наприклад нагрівання, то не можна використовувати незріле м'ясо. Так, не допускається використання парного м'яса для вироблення консервів, напівфабрикатів, фасованого м'яса. М'ясо в стадії посмертного задубіння для технологічних і кулінарних цілей непридатне.
При дозріванні збільшується ніжність м'яса. Ніжність — це органолептичний показник тих зусиль, що витрачаються на руйнування продукту при розжовуванні. Кількість останнього залежить від вмісту і міцності сполучної тканини в продукті. Важливим є і здатність продукту викликати відділення слини, що залежить від смаку й аромату.
М'якість парного м'яса визначається наступним: в початковий період автолізу ще проявляється розм’якшуюча дія АТФ, кількість якої в перші години після забою залишається на постійному рівні. Значного підкислення середовища ще не відбувається. Кальцій знаходиться в зв'язаному стані в саркоплазмі; актин не зв'язаний з міозином. Волокна знаходяться в розслабленому еластичному стані.
На стадії парного м'яса ще немає інтенсивного нагромадження продуктів розпаду речовин небілкової природи і їхньої взаємодії з білками, що викликають конформаційні зміни та агрегаційні взаємодії, яка сприяє збільшенню міцносних властивостей м'яса.
Розвиток посмертного задубіння приводить до ущільнення м'яса і збільшення його твердості. Це зв'язано з розпадом АТФ, підкисленням середовища, переходом іонів кальцію зі зв'язаного стану у вільний, взаємодією актину з міозином і скороченням волокон. Скорочений стан волокон, які утримуються поперечними зв'язками актину, що утворяться, і міозину, є однією з причин механічної міцності м'яса в стадії посмертного задубіння.
По мірі виходу з посмертного задубіння знижуються міцнісні властивості м'яса. Розм'якшення тканин і збільшення ніжності м'яса в період дозрівання значною мірою зв'язані з ослабленням агрегаційних взаємодій білків і протеолітичним їхнім розпадом під дією тканних протеолітичних ферментів — катепсинів. Катепсини — це суміш гідролаз, близьких до пепсину, трипсину, амино- і карбоксипептидазам.
Зміни твердості м'яса в ході автолізу зв'язані також зі зміною білків сполучної тканини. Під впливом гідролітичних ферментів, що вивільняються з лізосом, утворюються розчинні продукти розпаду колагена, підвищується розчинність основної речовини сполучної тканини, і коллаген легше розварюється. Вплив кислот, що утворюються в процесі дозрівання м'яса, мабуть, приводить до деякого розпушення коллагенових пучків, ослаблення міжмолекулярних поперечних зв'язків і набрякання колагена, що також сприяє одержанню більш ніжного м'яса.
При дозріванні м'ясо молодих тварин і птахів стає ніжним швидше, ніж старих. Це викликане тим, що в перші процеси прижиттєвого обміну дуже інтенсивні, концентрація гідролітичних ферментів більш висока, ніж у старих. Тому в м'ясі молодих тварин і птахів інтенсивні протео-лічні перетворення білків, що обумовлює підвищення ніжності м'яса в більш ранній термін. Наприклад, необхідна ніжна консистенція при 0—2 °С досягається в м'яса дорослої тварин великої рогатої худоби через 10—12 діб дозрівання, а в м'яса молодняку — через 3—4 доби. При цих же умовах для одержання ніжної консистенції м'яса дорослих гусаків необхідно 6 діб дозрівання, а для м'яса гусенят — 2 доби.
Питання для самоконтролю.
Основи достигання м’яса.
Характеристика достигання .
Період достигання.
Придатність м’яса різного періоду достигання до використання.
Катепсини, їх дія.
Лекція № 4. Автолітичні зміни в тушах тварин після забою
Автолітичні зміни у тканинах туш тварин після забою.
Кулінарно-технологічні характеристики м’яса у різних стадіях автолізу.
М’ясо NOR, DFD, PSE
Зміна вологозв’язуючої здатності м'яса в процесі дозрівання.
Найбільшою влагоємкістю і здатністю утримувати воду володіє м'ясо в парному стані. рН нативного м'яса 7,2. На початку автолізу рН парного м'яса відносно високий і близький до до нативного (6,6—7,0). Таке незначне зниження рН у перші години після забою зумовлене повільним нагромадженням молочної кислоти і протидією буферних систем тканин зміні рН.
Інтервал між рН середовища і ізоелектричною точкою білків м'яса досить великий. Білки м'яса знаходяться в іонізованому стані і володіють високою вологозв’язуючою здатністю.
У початковій стадії автолізу, коли кількість АТФ ще залишається на постійному рівні, актин не зв'язаний з міозином. Число вільних гідрофільних груп у білках досить велика і гідратація білків висока.
В міру розвитку задубіння вологозв’язуюча здатність м'яса зменшується, досягаючи свого мінімуму до моменту найбільш повного розвитку задубіння. У результаті нагромадження кислих продуктів (молочної, ортофосфорної кислоти), руйнування дикарбонатного буфера і зменшення буферної здатності білків рН м'яса різко зрушується в кислий бік до 5,6—5,2. Інтервал між рН середовища і ізоєлектричної точкою білків м'яса зменшується, внаслідок чого зменшується число іонізованих груп і вологозв’язуюча здатність білків. Велика частина білків взагалі переходить у ізоелектричний стан, що сприяє агрегації білків і зменшенню вологозв’язуючої здатності м'яса.
Утворення актоміозина з актину і міозину в процесі розвитку посмертного задубіння супроводжується різким зменшенням гідратації білків міофібрил.
Внаслідок стиску актоміозина вичавлюється частина води з м'язів. М’язи стають більш сухими та пружніми , а у вищій крапці посмертного задубіння починає виділятися максимальна кількість води.
З початком дозволу задубіння поступово підвищується вологозв’язуюча здатність м'яса. Як наслідок ферментативних гідролітичних перетворень і як результат фізико-хімічних і колоїдно-хімічних змін білків руйнуються структурні елементи м'язового волокна. «Розпушення» білкових структур і збільшення числа вільних гідрофільних груп викликають підвищення вологозв’язуючої здатності м'яса. Інтенсивність наростання її найбільша в першу добу після максимуму задубіння. Надалі вона наростає повільніше.
Речовини, які обумовлюють аромат та смак м’яса.
Аромат і смак стають ясно відчутними через 2—4 доби після забою при низьких позитивних температурах. Після 5 діб вони виражені добре. Найбільшої інтенсивності аромат і смак досягають на 10—14 добу. При температурах вище 20 °С оптимальні органолептичні характеристики спостерігаються вже через 2—3 доби.
Попередниками аромату і смаку є амінокислоти і їхні аміди: гістидин, глутамінова й аспарагінова кислоти, глутамін, гліцин, треонін, фенілаланін, лейцин, а також інші амінокислоти, хоча й у меншому ступені. Ці речовини утворюються і накопичуються в процесі автолізу при розпаді білків і пептидів, зокрема таких природних пептидів, як глютатіон, карнозин, ансерин і ін.
Засмага м’яса.
Засмага — це своєрідне псування м'яса, що виникає при неправильному збереженні протягом першої доби з моменту забою. Вона виражається в тім, що в глибині товстих частин жирних напівтуш м'ясо здобуває неприємний кислуватий запах, сірувато-червоний чи коричнево-червоний колір.
Причиною засмаги є порушення нормального протікання автолітичних процесів внаслідок уповільненого тепло- і газообміну з зовнішнім середовищем. Після забою протягом перших 20— 30 хв спостерігається підвищення температури тіла тварини в межах 0,9—2 °С за рахунок розпаду багатих енергією зв'язків АТФ, КРФ і інших фосфорних сполук. Вивільнювана енергія виділяється у вигляді тепла.
У цих умовах автоліз протікає з відносно великою швидкістю. Реакції гліколітичного розпаду йдуть іншим шляхом з утворенням таких продуктів реакції, як сірководень, масляна кислота й інші речовини. Міоглобін має значні перетворення з утворенням пігментів, що змінюють нормальний колір м'яса.
Засмага спостерігається при повільному охолодженні жирних туш в умовах поганої циркуляції повітря, коли туші чи частини їх, що зберегли тепло, вкладають щільно, а також якщо з тварин шкіра була знята не відразу; при повільному заморожуванні парного м'яса. Дуже піддано засмазі м'ясо птахів. Особливо легко виникає засмага в тушках качок і гусей внаслідок великого вмісту жиру. При цьому внутрішній жир часто здобуває зелений колір, а тушка (волога) має здебільшого зеленувато-сіру м'яку шкіру.
Процес засмаги бесповоротний, але якщо при неглибокій засмазі м'ясо розрізати на шматки і провітрити, ознаки засмаги можуть зникнути.
Питання для самоконтролю
Вологоз’язуюча здатність м’яса.
Речовини, які обумовлюють аромат і смак.
Засмага м’яса.
Лекція № 5,6. Біохімічні і фізико-хімічні перетворення м’яса при його зберіганні. Характеристика вад м’яса, що виникають внаслідок життєдіяльності шкідливої мікрофлори.
1. Біохімічні і фізико-хімічні перетворення м’яса під впливом плісняви.
2. Біохімічні і фізико-хімічні перетворення м’яса під впливом палочкоподібних мікроорганізмів.
3. Біохімічні і фізико-хімічні перетворення м’яса під впливом мікрококів
Поняття про загар та ослизнення м’яса.
4. Гниття м’яса.
М'ясо і м'ясопродукти є прекрасним живильним середовищем мікроорганізмів. Розвиваючись при сприятливих умовах у м'ясі, мікроорганізми викликають його псування, тому що для свого обміну вони використовують складові частини м'яса і виділяють такі продукти життєдіяльності, що різко погіршують його якість: смак, запах, колір, консистенцію. Багато які з цих продуктів токсичні.
Гниттям називається розкладання білків і їхніх похідних, що викликається мікроорганізмами. Найбільш ранньою ознакою бактеріального псування є поява слизу на поверхні м'яса. Гнильне псування викликає зміну запаху. Спочатку він слабкий, неприємний з кислуватим відтінком, а потім огидно гнильний. Змінюється і колір м'яса, у початковій стадії гниття він стає коричневим, потім здобуває свинцево-сірий відтінок, а у глибоких стадіях — зеленуватий. На визначеній стадії гнильного розкладання м'ясо стає непридатним у їжу і може викликати харчові отруєння.
Клітини мікроорганізмів непроникні для білків. Мікроорганізми виділяють у зовнішнє середовище протеолітичні ферменти, що викликають гідролітичний розпад білків м'яса. Гнильний розпад білкових речовин, що викликається ферментними системами мікроорганізмів, може протікати по-різному в залежності від властивостей білків, що розкладаються, зовнішніх умов і виду мікроорганізмів. При гнитті білків спочатку утворюються білкові фрагменти, більш дрібні поліпептиди і вільні амінокислоти. Мікроорганізми засвоюють продукти розпаду білків і швидко піддають їх подальшим перетворенням. Перетворення продуктів розпаду білків відбувається через проміжні речовини з утворенням кінцевих отрутних продуктів гниття: аміаку, сірководню, скатолу, індолу, крезолу, фенолу, меркаптанів і т.п. Поступово і беззупинно накопичуються летючі жирні кислоти, виділяється і накопичується СО2.
У процесі гниття бере участь велика кількість мікроорганізмів. Гниття може відбуватися при доступі кисню і під час відсутності кисню
Гнильні бактерії, що виділяють протеолітичні ферменти, діють у лужному середовищі, а тому що м'ясо має кислу реакцію, вони розвиваються в ньому повільно. При дозріванні м'яса середовище підкислюється внаслідок нагромадження кислот. При цьому створюються несприятливі умови для розвитку мікроорганізмів. Тому від стомлених, хворих чи збуджених перед забоєм тварин, що містять у м'язовій тканині мало глікогену, виходить м'ясо, нестійке при збереженні, тому що рН його через добу після забою більше 6,0.
Розкладання м'яса, як правило, починається з поверхні. Плесені виділяють ферменти, що діють у кислому середовищі. У результаті їхньої діяльності накопичуються аміак і органічні речовини, що зрушують рН м'яса в лужну сторону, створюються умови, сприятливі для розвитку гнильних бактерій, що діють у лужному середовищі. Хімічні процеси при гнитті, різноманітні. Нижче приводяться шляхи утворення деяких головних продуктів гниття:
аміак та оксікислоти утворюються при гідролітичному дезамінуванні;
аміак і летючі жирні кислоти утворюються при відновлювальному дезамінуванні під дією ферментів анаеробних бактерій.
аміак та кетокислоти утворюються при окислювальному дезамінуванні, а з кетокислот, при каталітичній дії декарбоксилаз – альдегіди та вуглекислий газ;
аміни утворюються в результаті декарбоксилювання амінокислот;
з амінокислот тирозина та триптофана в результаті дезамінування і декорбоксилювання утворюються крезол, фенол, скатол, індол - смердючі та отруйні речовини;
з амінокислот, які містять сірку, в процесі гниття утворюються сірководень, аміак та меркаптани;
з ліпідної частини ліпопротеїдів в результаті ряду перетворень лецетіну утворюється холін, в процесі гниття якого може утворитися окис триметіламіну.
Зміни фарбування м'яса при гнитті викликаються окисними перетвореннями пігментів м'яса — міоглобіну і гемоглобіну— з утворенням коричневого метміоглобіну, зеленого сульфоміоглобіну та ін.
Для придушення життєдіяльності мікрофлори, що викликає псування м'яса і м'ясопродуктів, у м'ясній промисловості використовують різні фактори: заморожування, зневоднювання (сушіння),нагрівання, соління і інші заходи.
Питання для самоконтролю
Визначення гниття.
Зміна показників м'яса.
Механізм протеолітичного розпаду білків м'яса.
Шляхи утворення продуктів гниття.
Фактори, які пригнічують життєдіяльність мікрофлори.
Лекція № 7. Основні зміни при заморожуванні м’яса.
1. Зміни властивостей білків м’язової тканини при заморожуванні.
2.Особливості змін властивостей м’яса при холодильній обробці.
3. Технологічні основи розморожування сировини.
Для запобігання м'яса і м'ясопродуктів від псування і збільшення термінів їхнього збереження застосовують низькі температури. При цьому затримується чи запобігається мікробіальне псування і гальмуються автолітичні процеси, що ведуть до глибокого розпаду компонентів сировини тваринного походження. Заморожування, збереження в замороженому вигляді і наступне розморожування викликають у тканинах зміни, що відбиваються на якості м'яса і м'ясопродуктів.
Фізичні зміни при заморожуванні та зберіганні м’яса.
Процес кришталеутворення відбувається в такий спосіб. При зниженні температури збільшується в'язкість рідини і зменшується швидкість руху часток. У тих частинах рідини, де досягається переохолодження нижче кріоскопічної точки, утворюються зародки кришталів. Це перша фаза кришталеутворення. У цей момент виділяється схована теплота кришталізації, тому температура переохолодженої рідини підвищується й утворення нових зародків стає неможливим. Починається друга фаза кришталеутворення— ріст кришталів, що утворилися. Чим вище швидкість тепловідтводу в зовнішнє середовище, тим більша кількість кришталів, що утворяться, і менше розміри кожного з них.
При заморожуванні тканин центри кришталізації утворяться раніш у міжклітинному просторі, тому що міжклітинна рідина має трохи меншу концентрацію, а виходить, більш високе значення кріоскопічної точки, чим внутрішньоклітинна. Але як тільки вони утворяться, концентрація міжклітинної рідини і її осмотичний тиск зростають. Вода дифундує з клітини в міжклітинний простір.
При повільному заморожуванні швидкість тепловідводу відносно невелика й у міжклітинній речовині утворяться великі криштали. У клітинах криштали не утворяться, але клітини зневоднюються. Утворення великих кришталів у практиці заморожування м'яса — явище небажане: своїми гострими гранями вони руйнують сполучнотканинний прошарок, давлять на клітки, викликаючи їхнє розтягання. При цьому м'язові волокна не тільки деформуються, але іноді і руйнуються. Тканина розпушується. Від розмірів кришталів льоду, що утворяться, залежить ступінь збереження цілісності природної структури тканин. Чим більше порушена структура тканин при заморожуванні, тим більше втрати м'ясного соку при розморожуванні м'яса і його наступній механічній обробці.
Порівняно швидке заморожування м'яса при температурі —35—40 °С приводить до утворення кришталів льоду не тільки в міжклітинних просторах, але й у клітках. Швидкість утворення їх вище швидкості переміщення вологи, тому велика частина рідини виявляється замороженою там, де вона знаходилася до заморожування. При такому способі заморожування утворяться дрібні криштали льоду. У цьому випадку характер розподілу вимороженої води мало відрізняється від характеру розподілу її у свіжому м'ясі і майже не спостерігається гістологічних змін у м'язовій тканині.
При тривалому збереженні тканин в. замороженому вигляді на їхній стан впливають різні зміни, що супроводжують кришталізацію.Однією з них є агрегаційні взаємодії скорочувальних білків, обумовлених вимерзанням води. Виморожування води сприяє кращому контакту білкових часток, створює сприятливі умови для взаємодії активних груп білкових макромолекул з утворенням міцних зв'язків між ними. Це позначається на властивостях м'яса: воно гірше перетравлюється, знижується розчинність білків і їх гідрофільність, зменшується кількість адсорбційно зв'язаної води.
Внаслідок виморожування води з тканинних рідин виникають гіпертонічні розчини. Вплив гіпертонічних розчинів обумовлює денатурацію білків і розпад білкових структур, насамперед ліпопротеідів, а потім і інших білкових комплексів. Ступінь зазначених змін залежить від тривалості впливу гіпертонічного середовища в процесі заморожування і тривалого збереження. Навіть невеликі денатураційні зміни в миофібрилах викликають значне зменшення вологозв’язуючої здатності м'язових волокон. Шкідливого впливу гіпертонічних розчинів можна уникнути, якщо тканини заморожувати швидко і зберігати при —35—40 °С, коли солі вже не знаходяться в розчиненому стані.
Питання для самоконтролю:
Мета холодильної обробки.
Процес кришталеутворення.
Вплив швидкості тепловідводу на якість продукту.
Вплив тривалого зберігання у замороженому вигляді на його якість.
Лекція № 8. Особливості зберігання замороженого м’яса.
1. Автолітичні процеси в замороженому м’ясі.
2. Шокове замороження сировини.
3. Технологічні втрати при розморожуванні м’яса.
Автолітичні зміни.
У період заморожування і при наступному збереженні м'яса в замороженому виді діяльність тканевих ферментів різко сповільнюється, але не припиняється навіть при дуже низьких температурах; відбуваються автолітичні зміни компонентів м'яса.
У період заморожування першорядне значення має швидкість зниження температури, а при збереженні —температура, від якої залежить швидкість ферментативних процесів. Чим швидше заморожування, тим на більш ранніх стадіях загальмовуються автолітичні процеси: затримується розпад глікогену, рН не встигає різко знизитися, і менше змінюються властивості м'яса.
У м'ясі, замороженому в парному стані, активність ферментів зберігається досить добре. Процес дозрівання размороженого м'яса багато в чому аналогічний дозріванню немороженого м'яса і приводить до підвищення його ніжності і нагромадженню продуктів, що додають смак і аромат. Втрати м'ясного соку і вміст у ньому білків при розморожуванні і наступній обробці такого м'яса відносно невеликі, тому що руйнування клітинних структур у ньому менш інтенсивне, ніж в автолізованих м'язах.
М'ясо, заморожене до моменту виходу посмертного задубіння (охолоджене м'ясо), не відрізняється по смаковим властивостям від м'яса, замороженого в парному стані. Однак під час розморожування й особливо при наступній обробці таке м'ясо втрачає багато м'ясного соку внаслідок порушення в процесі попереднього автолізу багатьох мікроструктур і цілісності мембран. Дозрівання такого м'яса після розморожування не завжди приводить до достатнього поліпшення ніжності, що визначається втратою активності ферментів у мороженому вигляді, оскільки вони до заморожування були вивільнені з «захисних» структур (лізосом). Чим більше тривалість збереження м'яса в мороженому вигляді, тим більше інактивуються ферменти. При дозріванні размороженого м'яса, замороженого в стані посмертного задубіння, відбуваються великі втрати м'ясного соку і м'ясо залишається в'ялим і разом з тим твердим, смак і аромат такого м'яса виражені погано.
Таким чином, заморожування в парному стані (однофазне заморожування') має переваги перед холодильною.
М’ясо в стані посмертного задубіння для зомрожування непригодне.
Хімічні зміни
У процесі збереження через якийсь час на поверхні замороженого м'яса утворюється зневоднений губчатий шар, крізь який дифундують пари води в навколишнє повітря. Одночасно повітря дифундує в поверхневий шар, у результаті чого кількість кисню в ньому збільшується і беззупинно відновлююється. Зовнішній губчатий шар м'яса утворить величезну активну поверхню, на якій протікають окисні процеси, а також адсорбуються сторонні запахи.
Окисні процеси викликають глибокі зміни в м'язовій і в більшому ступені — у жировий тканинах. Окисні зміни білкових речовин у пористому зовнішньому шарі приводять до різкого зменшення його влагозв’язуючої здатності і збільшенню твердості.
У жировій тканині розвиваються процеси окисного псування і накопичуються продукти окислення жиру. З'являється салистий, що потім поступово підсилюється, прогірклий смак і запах. При тривалому збереженні замороженого м'яса внаслідок окислювання жиру можуть накопичуватися токсичні продукти. Колір м'яса у процесі збереження становиться темним.
Зміна властивостей м'яса при розморожуванні.
Розморожування — це завершальний процес холодильної обробки м'яса. Ціль розморожування — одержати м'ясо з властивостями, близькими до тих, що воно мало до заморожування. Повного відновлення первісних властивостей м'яса не відбувається, тому що в період заморожування і наступного збереження в ньому відбуваються деякі безповоротні зміни в зв'язку з розвитком автолітичних, окислювальних і інших процесів. Під час розморожування продовжується автоліз тканин. Швидкість автолітичних змін у тканинах розмороженного м'яса трохи вище, ніж у тканинах охолодженого.
Важливим показником якості розморожування служить втрата м'ясного соку. Частина м'ясного соку витікає з м'яса під час розморожування, частина губиться в процесі обробки м'яса (обвалка, жиловка) під тиском ножа. При цьому м'ясо збіднюється не тільки водою, але і усіма водорозчинними речовинами: водорозчинними білками, пептидами, амінокислотами, екстрактивними речовинами, вітамінами і мінеральними речовинами. Тому, чим більше втрати м'ясного соку при розморожуванні, тим нижче харчові і смакові якості м'яса.
У м'язах які не піддавалися автолізу перед заморожуванням, руйнування клітинних структур менш інтенсивне і втрати м'ясного соку при розморожуванні нижче.
Шкідливо впливає на якість м'яса вторинне заморожування размороженного м'яса, що приводить до збільшення ушкодження тканин і, отже, до збільшення втрат м'ясного соку. Тому двічі заморожене м'ясо після повторного розморожування позбавлене великої кількості поживних речовин і характеризується зниженими смаковими якостями. Таке м'ясо не допускається на вироблення консервів.
Питання для самоконтролю:
Автолітичні зміни при холодильній обробці.
Вплив ступеня автолізу на якість оохолодження.
Хімічні зміни при холодильній обробці.
Зміни властивостей при розморожуванні.
Недоліки вторинного заморожування.
Лекція № 9. Біохімічні основи соління м’яса.
1.Фізико-хімічні зміни сировини під дією сольових компонентів..
2.Зміни білків м’яса під впливом розсолів різної концентрації.
3.Зміни екстрактивних речовин м’яса та формування смако-ароматичного букету.
Соління — це обробка сировини сіллю (часто в сполученні з нітритами, спеціями, цукром, фосфатами, й ін.) і витримка його протягом визначеного часу, достатнього для завершення процесів, у результаті яких продукт здобуває необхідні властивості.
При солінні м'ясо здобуває ряд нових властивостей, у тому числі і своєрідні органолептичні. Соління буває короткочасним — від 6 годин (подрібнене м'ясо при виробництві варених ковбас) до 7 діб і тривалим — до 60 діб (при виробництві шинки).
Розрізняють соління сухе, мокре (у розсолі) і змішане (сполучення сухого і мокрого способів). При солінні іони повареної солі й інших компонентів, що знаходяться в розсолі, починають переміщатися в глиб м'яса, а розчинні в сольових розчинах хімічні сполуки тканин (білки, екстрактивні, мінеральні речовини, водорозчинні вітаміни) виводяться в розсол. Вода в залежності від концентрації розсолу або виводиться з продукту в розсол, або поглинається з розсолу продуктом.
Соління — це дифузно-осмотичний процес. Сіль проникає в м'ясо дифузним шляхом через систему пор і капілярів, що пронизують тканини, і осмотичним шляхом через численні зовнішні і внутрішні мембрани; причому уздовж волокон по системі капілярів сіль просувається швидше, чим осмотичним шляхом: через мембрани й оболонки, що покривають волокна і їхні пучки. Швидкість цього процесу залежить від концентрації солі і температурних умов, а також від властивостей м’са. Чим більше різниця концентрацій солі в розсолі й у тканинах, тим більше швидкість дифузно-осмотичного процесу і тим швидше сіль проникає в тканини. Швидкість цього процесу зростає з підвищенням температури. На проникливість м'яса впливає вид тканини, наприклад у м'язову тканину сіль проникає швидше, ніж у сполучну. Ущільнення м'язової тканини в процесі задубіння зменшує проникність, і, навпаки, дозрівання м'яса збільшує її. Заморожування і наступне розморожування м'яса викликає розпушення тканин і збільшення проникності.
Зміна складових частин м’яса при солінні.
Зміна білків. При солінні з м'яса в розсол переходять розчинні білкові речовини. Втрати розчинних білків, частки яких мають відносно великі розміри, відбуваються через відкриті пори і капіляри і з клітин з ушкодженими оболонками. У розсол переходить частина білків саркоплазми м'язового волокна, головним чином міоген, а при солінні парного м'яса, крім того, і міозин.
Кількість розчинних білкових речовин, що у процесі соління переходять у розсол, залежить від тривалості соління, температури, міцності і кількості розсолу.
Під дією хлористого натрію змінюється стан білкових речовин. При невисокій концентрації солі (до 10— 12 %) у розсолі іони солі оточують функціональні групи білків і, притягаючи диполі води, трохи збільшують розчинність білків. З підвищенням концентрації солі і тривалості її впливу відбувається глибока денатурація і коагуляція деяких білків, головним чином глобулінів. Цей процес супроводжується укрупненням білкових часток, зниженням їхньої рухливості і розчинності. Тому з підвищенням концентрації розсолу розчинні в сольових розчинах білки переходять у нерозчинний стан і втрати білків у розсол зменшуються.
Чим більше тривалість соління, тим вище втрати білків у розсол. Для яловичини при мокрому солінні розсолом 20 % концентрації втрати за 10 діб складають 2,2 %, а за 50 діб — 4,9%- При сухому солінні втрати білків мінімальні.
Сіль проникає в м'ясо не тільки через систему пор і капілярів, що пронизують тканини, але й осмотичним шляхом через мембрани й оболонки, що покривають, волокна і пучки їх. Це приводить до підвищення осмотичного тиску усередині м'язового волокна, що збільшує приплив води в нього, кількість осмотично зв'язаної вологи і сприяє набряканню м'яса.
Зміна екстрактивних, мінеральних речовин і вітамінів. Під час соління м'яса в розсол дифундують азотисті і безазотисті екстрактивні речовини, а також мінеральні речовини і вітаміни. Втрати цих речовин підлеглі дифузним закономірностям. В міру нагромадження їх у розсолі швидкість переходу цих речовин з м'яса в розсол знижується. У розсол може перейти до половини азотистих і безазотистих екстрактивних речовин, що містяться в м'ясі. При мокрому солінні з мінеральних речовин дифундують головним чином фосфати і калій. Крім того, при солінні губляться деякі водорозчинні вітаміни. Так, вміст вітаміну В1 знижується на 15—20 %.
Питання для самоконтролю:
Загальне визначення соління.
Види соління.
Соління, як дщифузно – осмотичний процес.
Зміни білків при солінні.
Лекція № 10. Перебіг процесів автолізу при солінні м’ясної сировини та інших продуктів забою тварин.
1. Особливості соління продуктів забою.
2. Перебіг автолітичних процесів у солоній сировині.
3. Методи проведення посолу.
4. Вплив стадії автолізу на технологічні прийоми посолу.
Зміна жиру. При сухому і частково мокрому солінні м'яса, особливо свинини, у присутності кисню повітря, жир частково окислюється в основному в поверхневих шарах. У результаті утворяться перекиси і карбонильні сполуки. Прискорюють цей процес каталізатори біохімічного походження, нітрити і мікрофлора. Наявна в тканинах ліпаза активується іонами солі і в залежності від температурних умов може помітно каталізувати гідроліз жирів і виділення вільних жирних кислот.
Утворення специфічного кольору.
Колір свіжого несолоного м'яса на 90 % обумовлений міоглобіном і оксиміоглобіном. При солінні м'яса в присутності повареної солі міоглобін чи оксиміоглобін окисляються і переходять у метміоглобін. У зв'язку з цим при солінні м'ясо втрачає своє природне забарвлення і здобуває коричнево-буре з різними відтінками. У практиці соління м'ясо і м'ясопродукти охороняють від небажаних змін кольору, додаючи в розсол суміш нітритів NaNО2 і КNО2. При цьому утвориться нітрозоміоглобін, що і є барвною речовиною солоного м'яса і додає м'ясним продуктам рожево-червоного кольору. Нітрит фізіологічно шкідливий і отруйний для людини. Застосовуючи нітрит для соління, виходять з мінімальної кількості його, якиї необхідно для створення нормального кольору продукту (5—6 мг % маси м'яса). Тепер вивчається питання про повну заміну нітритів нешкідливими для людини, речовинами.
Зміна смаку й аромату
У результаті впливу компонентів суміші і зміни фізико-хімічних умов середовища ферментативні автолітичні процеси при солінні істотно порушуються, але не припиняються. У результаті різноманітних біохімічних перетворень, що протікають при автолізі солоного м'яса, а також внаслідок бактеріальної діяльності властивості м'яса змінюються, що супроводжується появою смаку й аромату солоного м'яса. Аромат і смак, характерні для солоностей, повною мірою виявляються лише після теплової обробки продукту. З вільними амінокислотами в утворенні смаку солоного м'яса беруть участь і такі екстрактивні речовини, як пурини, креатин і ін., що звільняються в процесі автолізу.
До числа речовин, що беруть участь у створенні аромату і смаку , відносяться численні летючі сполуки, серед яких основна роль належить карбонільним сполукам, а також летучі жирні кислоти, аміни й ін.
У створенні аромату і смаку солоного м'яса беруть участь не тільки ферменти самого м'яса, але і ферменти мікроорганізмів. У розсолах, де концентрація солі досить висока, добре розвиваються солелюбні бактерії. Останні відіграють найбільшу роль у створенні букета шинковості. Останнім часом виділені чисті бактеріальні культури, що при солінні вводять у м'ясо для поліпшення смаку й аромату готового продукту.
Важливе значення мають інгредієнти — хлористий натрій, нітрити, цукор. Смак м'яса при солінні тільки повареною сіллю гірше смаку продуктів, повареною сіллю з додаванням нітриту. Застосування цукрів при солінні сприяє одержанню більш смачного і ніжного продукту.
Консервуюча дія повареної солі.
Дія повареної солі, що консервує, визначається наступним. Якщо застосовують високі концентрації солі (при солінні сухою чи сіллю чи насиченим розчином), то внаслідок осмосу відбувається перехід води з бактеріальної клітини в навколишнє середовище. Протоплазма бактерії, втрачаючи воду, стискується і відстає від стінок клітини бактерії — відбувається плазмоліз. У плазмолизировану клітку їжа не надходить.
При солінні м'ясопродуктів застосовують ненасичені розчини повареної солі (вміст 2,5—6 %), що консервує дія яких невелико. Ефект, що консервує, підсилюється сполученням соління з іншими способами консервування - охолодженням, копченням, сушінням.
Питання для самоконтролю:
Зміни жирів.
Утворення специфічного кольору.
Зміна смаку та аромату при солінні.
Консервуюча дія повареної солі.
Лекція № 11. Біохімічні і фізико-хімічні зміни та вплив теплової обробки на якість м’ясопродуктів.
1. Термічна обробка, її різновиди.
2. Фізико-хімічні перетворення компонентів м’ясної сировини.
2.1. Зміни білків.
2.2. Зміни ліпідів, екстрактивних речовин і ін.
Ціль теплової обробки м'ясопродуктів — доведення продукту до стану кулінарної готовності. При цьому процесі підвищується стійкість продукту до мікробіального псування, і часто теплову обробку застосовують як один з методів консервування. У цьому випадку вдаються до пастеризації і стерилізації. У результаті теплової обробки м'ясо здобуває нові характерні смакові й ароматичні властивості, щільну консистенцію і ,звичайно, краще засвоюється організмом.
Зміни властивостей продукту, які викликані нагріванням, обумовлюються зміною властивостей їхніх складових частин і втратами частин продукту в навколишнє середовище. М'ясо і м'ясопродукти зазвичай нагрівають від 60 до 180 °С, тому в залежності від умов процесу і кінцевої температури нагрівання зміни складових частин і властивостей готових продуктів істотно розрізняються.
Зміна білків при тепловій обробці.
Найбільш характерною зміною білків усіх тканин при тепловій обробці є теплова денатурація. При цьому змінюються характерні властивості білків — зменшується їхня розчинність, гідротація. Білки, денатуровані нагріванням, легко агрегують і коагулюють.
Дія тепла на білки м'яса істотно залежить від умов, у яких відбувається нагрівання: від температури нагрівання, тривалості теплової дії, присутності чи відсутності достатньої кількості води в середовищі чи в самому продукті.
Білки, що містяться в складі продуктів тваринного походження, відрізняються один від іншого температурою денатурації, при нагріванні таких продуктів білки денатурують у відповідному їм температурному інтервалі, і кожній температурі в цьому інтервалі відповідає визначена кількість денатурованих білків. Денатурація білків м'яса починається при низьких температурах (30— 35 °С). При досягненні 60—65 °С в м'ясі денатуруються близько 90 % внутрішньоклітинних білків, а при 70 °С практично денатуруються всі м'язові білки. Але навіть і при 100 °С невелика кількість білкових речовин не втрачає розчинності. Найбільш чутливий до нагрівання основний білок м'язів — міозин. При нагріванні вище 40 °С міозин цілком денатурує.
При тепловій обробці м'язової тканини дуже важливе значення мають зміни міоглобіну, від чого залежить колір м'яса. При температурі, близької до 70 °С, починається денатурація міоглобіну. Зв'язок між гемом і глобіном (білковою частиною молекули міоглобіну) послаблюється. Глобін денатурує, а гем перетворюється в гемохром — коричневий пігмент. Денатурований глобін має здатність утворювати адсорбційну сполуку з гемохромом. Гемохроми мають у своїй сполуці двовалентне залізо, що легко може окислятися до тривалентного з утворенням гематинов. При нагріванні до температури, при якій денатурує міоглобін, колір м'яса змінюється від червоного до сіро-коричневого в результаті утворення гематину. Білки м'яса, денатуровані в результаті теплового впливу, легше піддаються ферментативному гідролізу, тому що при розгортанні поліпептидних ланцюжків внутрішні пептидні зв'язки стають доступніші для дії ферментів, що особливо важливо для колагену. Тому денатуровані білки краще перетравлюються. У той же час тривалий нагрів може збільшити стійкість білків до ферментів внаслідок розвитку після денатураційних змін. Так, нагрівання при температурі вище 100 °С супроводжується деяким погіршенням перетравності білків м'яса. Це характерно для стерилізованого м'яса
Розвиток коагуляційних явищ супроводжується зменшенням водозв’язуючої здатності білкових речовин і втратою води. Звідси виходить, що і температура, і тривалість теплової обробки м'ясопродуктів повинні бути лише мінімально необхідними, відповідно особливостям продукту, що нагрівається і його властивостям.
На втрати води продуктом істотно впливає і ступінь розвитку автолітичних процесів до моменту нагрівання. Кількість вологи, що віддається при тепловій обробці, мінімальна при нагріванні парного м'яса. Вона різко збільшується до моменту повного розвитку посмертного задубіння, після чого поступово зменшується в міру дозрівання м'яса. Але навіть після 10 діб і більше вона вище, ніж при тепловій обробці парного м'яса. Відповідно до цього, м'ясо, зварене в стані посмертного задубіння дуже тверде. Чим більша ступінь дозрівання, тим воно ніжніше і соковитіше. При виробництві м'яса і м'ясопродуктів цю обставину необхідно враховувати. Так, для вироблення варених ковбасних виробів, коли вирішальне значення має водозв’язуюча здатність м'яса, краще використовувати парне м'ясо.
При варінні м'яса губляться водорозчинні речовини м'яса. Якщо м'ясо, призначене для варіння, занурити в холодну воду і нагрівати, то водорозчинні речовини м'яса переходять у навколишнє середовище. Водорозчинні білки з зовнішніх шарів м'яса переходять у воду в кількості до 0,2 % маси м'яса, коагулюють, утворюючи піну, що спливає на поверхню. У процесі варіння, з м'яса у бульйон переходить значна частина водорозчинних вітамінів, екстрактивних і мінеральних речовин. При такому способі варіння одержують міцний м'ясний бульйон і досить малоцінне по смаковим якостям варене м'ясо. При зануренні м'яса в киплячу воду на нього відразу ж впливає висока температура. Відбувається швидка коагуляція білків поверхневого шару — «ущільнення» поверхні м'яса. Виділення води, так само як і смакових речовин, ускладнюється. Цей спосіб дає більш соковите і більш смачне м'ясо і слабкий бульйон.
Поварена сіль, що додається при варінні м'яса, викликає набрякання його волокон; волокна м'яса як би розсовуються, що сприяє більшому проникненню води в глиб м'яса і, отже, кращому екстрагуванню водорозчинних речовин.
Зміна ліпідів
При варінні м'яса жир плавиться і значна частина його переходить у воду. Виплавлений жир спливає в основному на поверхню бульйону; невелика частка його емульгується, що додає мутнуватість бульйону.
При досить тривалому нагріванні в умовах контакту з водою і температурі вище 100 °С жир хімічно змінюється. При помірному нагріванні зміни невеликі, але все таки легко можуть бути виявлені.
Зміна вітамінів
Теплова обробка м’яса призводить до зменшення вітамінів в результаті їх хімічних змін, Зміна вмісту вітамінів у м'ясі при нагріванні залежить від їхньої стійкості до теплового впливу, а також від умов обробки м'яса, головним чином від рН і присутності кисню. Теплова обробка м'яса, навіть при помірних температурах, приводить до зниження вітамінної цінності, а при нагріванні вище 100 °С вітаміни значно руйнуються (від 40 до 70 %).З водорозчинних вітамінів найменш стійкі вітаміни В і аскорбінова кислота (вітамін С), з жиророзчинних - вітамін D. Вітамін А витримує температуру до 130 °С. Однак сухе нагрівання в контакті з повітрям, наприклад жаріння м'ясопродуктів, супроводжується руйнуванням вітаміну А та інших вітамінів, особливо тих, котрі легко окисляються (Е, С).
Утворення компонентів смаку й аромату
У створенні специфічного смаку й аромату м'яса і різних м'ясопродуктів беруть участь численні речовини. Вони з'являються в процесі автолізу з білків, ліпідів, вуглеводів та інших складових частин м'яса та у процесі теплової обробки. У результаті нагрівання м'яса відбуваються складні реакції, що приводять до утворення нових продуктів, які мають смакові та ароматичні властивостями.
Вирішальну роль в утворенні смаку і запаху вареного м'яса грають екстрактивні речовини. Ретельно відмите від розчинних у воді речовин м'ясо після варіння не смачне і має дуже слабкий запах. Екстрактивні речовини м'яса накопичуються в результаті розпаду високомолекулярних сполук, і в той же час кількість їх зменшується в результаті розпаду під впливом нагрівання.
Важливу роль в утворенні смаку вареного м'яса грають L-глутамінова кислота і її натрієва сіль. Навіть у незначній кількості (порядку 0,03%) вони додають продукту смак. L-глутамінова кислота може з'явитися при тепловому впливі на м'ясо в результаті вивільнення з білків, при дезамінуванні глутаміна (аміду глутамінової кислоти), що міститься в м'язовій тканині. Можливим джерелом утворення глутамінової кислоти є і глютатіон. При виготовленні бульйонних кубиків, для додавання насиченого смаку бульйону, додають глутамінову кислоту чи її сіль — глутамат натрію. Їх одержують з білку крові — фібрину, який має 14% глутамінової кислоти, білка молока —казеіна, що містить 15—20 % глутамінової кислоти та інших джерел. В утворенні смаку бере участь один з компонентів м'яса — креатинін, що утворюється з креатину при варінні. Важливе значення в утворенні і смаку м'яса при нагріванні грає реакція Майара. Це реакція взаємодії між аміногрупами амінокислот, чи поліпептидів білків з вуглеводами. Реакція меланоїдиноутворення дуже повільно протікає в сирому м'ясі, але різко прискорюється при нагріванні. Так, при 60 °С вона йде в 20 разів швидше, ніж при 37 °С, але і при цій температурі швидкість її достатня. У найбільш значні формі її наслідки виявляються при жарінні. Внаслідок високої температури, яка використовується при жарінні м'яса (130—180 °С), у зовнішньому шарі його виникають процеси, у результаті яких і з'являється характерне коричневе забарвлення і формуються аромат і смак смажених продуктів. Утворення коричневого забарвлення — необхідна умова жаріння. Однак харчові меланоїдини, що утворюються при кулінарній обробці продуктів, знижують їхню харчову цінність. Справа в тім, що меланоїдини не розщеплюються травними ферментами людини і, отже, не засвоюються, а з ними і частина білків, амінокислот та вітамінів.
Питання для самоконтролю:
Мета теплової обробки.
Денатурація білків
Зміна міоглобіну.
Вплив на водозв’язуючу здатність.
Зміна ліпідів.
Зміна вітамінів.
Речовини, які обумовлюють смак і запах.
Реакція Майара.
Лекція № 12. Вплив копчення на якість м’ясопродуктів
1. Біохімічні основи копчення.
2. Фізико-хімічні основи копчення.
3. Склад компонентів диму, коптильної рідини, електрокопчення.
4. Загальні зміни в сировині при копченні.
Коптіння — це обробка харчових продуктів димом, що утворюється при неповному згорянні деревини. Це один із способів консервування продуктів, а також технологічний прийом, який застосовується для додання продукту своєрідного смаку й аромату.
Обробку гарячим димом ( гаряче коптіння) застосовують при виготовленні варених ковбасних виробів. При обжарці короткочасно (від 40 хв до 2 год) обробляється продукт димом при високих температурах (60-110°С). При виготовленні варено-копчених виробів їх повторно обробляють гарячим димом при 35—45 °С з витримкою 12—48 год.
Коптіння холодним димом використовують для виготовлення сирокопчених виробів. У цьому випадку обробку димом проводять при 18—22 °С з витримкою 3—7 діб.