Клітинна побудова організмів

Клітини різних тканин, та й клітини однієї тканини, мають відмінності, але, як правило, до складу клітини входять цитоплазма, ядро, клітинна мембрана, ендоплазматична мережа, органели: рібосоми, лізосоми, мітохондрії, , комплекс Гольджі.

Клітинна мембрана – відокремлює цитоплазму і органоїди від навколишнього середовища, їй притаманна виборча проникливість.

Цитоплазма – напіврідинне середовище клітини, яке формується водою та включеннями.

Мітохондрія – органела клітини, яка має зовнішню та внутрішню мембрани. Ферменти, розташовані на складках мембран, відповідають за синтез АТФ при аеробному гліколізі. У мембранах відбувається «клітинне дихання».

Лізосома – органела, що містить ферменти катепсіни, здатні розщепити усі органичні речовини. У разі пошкодження лізосомальної мембрани починається самоперетравлення клітини.

Рибосома – органела, яка складається з двох субодиниць та при взаємодії з РНК бере участь у синтезі білків.

Комплекс (апарат) Гольджі – ендоплазматичне утворення, що має з себе систему порожнин для зберігання поживних речовин.

Ендоплазматична мережа – це розгалужена ендоплазматична мережа, яка утворена складною системою каналів та порожнин і пронизує всю цитоплазму клітини. Приймає участь у синтезі білків, полісахаридів, ліпідів, виконує транспортну функцію.

Структура білків

Білки – полімери амінокислот. Існує 20 амінокислот (α-амінокислот).

Радикал – R – CH₂ – COOH – карбоксильна група

\\

аміногрупа - NH₂

1. Первинна структура обумовлюється пептидним зв’язком (ангідридно– ковалентним) між амінокислотами.

O Н O O Н O

|| | || || | ||

NH₂–СH₂–С + N–CH₂–C NH₂–СH₂–C–N–СH₂–C + H₂O

| | | |

OH Н OH OH

2. Вторинна структура – конформація білкової молекули у α-спіраль (іноді β – спіраль) за рахунок водневих зв’язків між NH₂ – COOH групами різних витків.

Вторинна структура має з себе поєднання спіралізованих та лінійних ділянок і петель (дисульфідні містики між залишками амінокислоти цистеїну).

3. Третинна структура – конфігурація, яку приймає білок у розчинах за рахунок гідрофобних взаємодій та дисульфідних зв’язків.

4. Четвертинна структура - зв’язок між кількома молекулами (гідрофобний, дисульфідний). У вільних радикалах амінокислот білків є різні функціональні групи: амінні, карбоксильні, гідроксильні. Склеропротеїди, та складні білки мають окрім амінокислот ще й простетичні групи (вуглеводи, ліпіди, нуклеїнові кислоти): нуклеопротеїди, ліпопротеїди, металопротеїди.

Колоїдний стан білків

У організмі білки можуть знаходитись у розчинному стані (білки молока, плазма крові), у твердому стані (білок волосся, нігтів, ратиці), у напіврідкому – м’язи. Білкам притаманна різна властивість розчинятися: у дистильованій воді, у слабких сольових розчинах, у спирті. Чим вища температура розчину (до температури коагуляції), тим більше розчиняється білок. Розчин білку – це золь (розмір часток 0,001 – 0,1 мкм).

Білки – гідрофільні колоїди, тому мають навколо себе водну оболонку. Диполі води зорієнтовані до молекули білку відповідно до дії електростатичних сил. Коли білок знаходиться у ізоелектричній крапці (таке значення рН середовища, у якому білок стає електрично нейтральним), він не має заряду і тому не орієнтує диполі води навколо себе, втрачає гідратну оболонку, та стає більше здатним випадати в осад.

Денатурація –порушення нативної конформації білкової молекули, яке супроводжується втратою характерних ознак (порушення структур білкової молекули). В присутності води та високої температури денатураційні зміни прискорюються.

Денатуровані білки мають на поверхні гідрофобні групи і тому їх розчинність знижуються . Поява випадкових зв’язків між активними групами білків спричиняє їх коагуляцію.