2. Принципи регуляції активності ферментів

Оскільки кількість ферменту в біологічному об’єкті в більшості випадків визначити неможливо, для характеристики швидкості біохімічної реакції, що каталізується певним ферментом, за умов сталості інших показників середовища (фізико-хімічних параметрів, концентрації активаторів та інгібіторів) користуються значеннями активності ферменту.

Одиниці активності ферментів — умовні величини, що базуються на лінійній залежності швидкості ферментативної реакції від кількості ферменту (або кількості його молекул, що перебувають у каталітично активному стані.Роль активаторів можуть відігравати як органічні (жовчні кислоти, ферменти й ін.), так і неорганічні речовини (іони металів, аніони).

Інгібітори — хімічні сполуки, що зменшують каталітичну активність ферментів. На відміну від речовин, які інактивують ферменти за рахунок їх денатурації (концентровані кислоти та луги, солі важких металів у високих концентраціях), дія інгібіторів є специфічною стосовно певних ферментів або груп ферментів,вони мають низьку концентрацію.

Залежно від характеру змін, що відбуваються в молекулі ферменту, розрізняють:

– зворотне інгібування

– незворотне інгібування:

Зворотне інгібування ферментів, залежно від механізму взаємодії ферменту з інгібітором, поділяється на конкурентне та неконкурентне.

Конкурентне інгібування –спричиняють ліганди, що за своєю хімічною структурою

близькі до субстрату і взаємодіють із тим самим активним центром на молекулі

ферменту, що і субстрат, утворюючи комплекс

Неконкурентне інгібування не мають структурної подібності до субстрату. Вони

реагують з іншими, відмінними від активних центрів, ділянками на молекулі ферменту

і можуть зв’язуватися не тільки з вільним ферментом, а й із фермент-субстратним комплексом

Неконкурентними інгібіторами є іони важких металів

Незворотне інгібування ферментів — процес, що відбувається внаслідок руйнування або незворотної хімічної модифікації однієї чи декількох функціональних груп ферменту. Незворотні інгібітори мають властивості клітинних отрут.

3 .Коферментні функції піридоксину

Вітамін В6 піридоксин об’єднують три близькі за дією та взаємно перетворювані

в біологічних тканинах сполуки: піридоксол (2-метил-3-окси-4,5-діоксиметил - піридин), піридоксаль та піридоксамін:

Біологічна дія вітамінуВ6 пов’язана з участю в реакціях амінокислотного обміну. Його коферментними формами є піридоксальфосфат (ПАЛФ) та піридоксамінфосфат (ПАМФ), що беруть участь у каталітичних циклах таких ферментних реакцій:

– реакцій трансамінування у складі ферментів амінотрансфераз(коферментну функцію виконують ПАЛФ та ПАМФ, що взаємно перетворюються в ході акту каталізу);

– реакцій декарбоксилювання у складі ферментів декарбоксилаз амінокислот(коферментну функцію виконує ПАЛФ);

– перетворення триптофану кінуреніновим шляхом з утворенням нікотинаміду

НАД (в метаболічному шляху бере участь ПАЛФ-залежний фермент кінуреніназа);

– біосинтезі гему (ПАЛФ є коферментом δ-амінолевулінатсинтази— ферменту, що каталізує утворення δ-амінолевулінату, першого метаболіту цього синтетичного шляху).

В6 Піридоксин Антидерматитний

Піридоксаль фосфат (ПАЛФ) Піридоксамін фосфат (ПАМФ)

У реакціях амінокислотного обміну: ■ Р-ї трансамінування у складі амінотрансфераз (ПАЛФ і ПАМФ взаємно перетворюються). ■ Р-ї декарбоксилювання у складі декарбоксилаз (ПАЛФ). ■ Перетворення триптофану та сірковмісних амінокислот – метіоніну та цистеїну. ■ Біосинтез гему.