- •1.Ферменти як біологічні каталізатори реакцій обміну речовин
- •2.Ковалентна модифікація ферментів.
- •4. Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні, амфіболічні шляхи метаболізму.
- •2. Принципи регуляції активності ферментів
- •3 .Коферментні функції піридоксину
- •4.Екзергічні та ендергічні біохімічні реакції – роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні
- •1.Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори,коферменти)
- •4.Внутрішньоклітинна локалізація ферментів та метаболічних шляхів, компартменталізація метаболічних процесів в клітині.
- •1.Будова та механізми дії ферментів. Активний та алостеричний (регуляторний) центр.
- •3.Коферментні функції нікотинаміду.
- •4.Основні стадії катаболізму біомолекул: білків, вуглеводів, ліпідів.
- •5.Ферменти біологічного окислення, особливості протікання реакцій за їх участю: над(ф)-залежні дегідрогенази;флавін залежні дегідрогенази; KoQ; цитохроми.
- •2. Коферменти та кофактори
- •3. Коферментні властивості рибофлавіну
- •5. Послідовність компонентів дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні комплекси внутрішніх мембран мітохондрій.
- •2.Активація ферментів
- •3.Коферменті функції пантотенової кислоти
- •4.Анаплеротичні й амфіболічні реакції
- •5.Надмолекулярні комплекси дихального ланцюга
- •1. Внутрішньоклітинна локалізація ферментів
- •3. Коферментні ф-ції ретинолу.
- •1.Ферменти, класифікація ферментів, номенклатура. Шифр ферментів.
- •2.Регуляторні ферменти та їх регуляція. Модулятори
- •3.Коферменти, переносники хімічних груп
- •4.Екзергічні та ендоергічні реакції
- •5.Схема хеміостатичного механізму спряження транспорту
- •1. Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори, коферменти).
- •2. Ковалентна модифікація ферментів
- •3. Коферментні функції аскорбінової кислоти
- •4. Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні та амфіболічні реакції.
- •5. Інгібітори транспорту електронів в дихальному ланцюгу мітохондрій.
- •2.Активатори ферментів
- •3.Коферментні функції нікотинаміду
- •1.Внутрішньоклітинна локалізація ферментів. Мультиферментні комплекси.
- •2.Коферменти та кофактори
- •3.Коферментні функції пантотенової кислоти
- •4.Екзергічні та ендоергічні біохімічні реакції; роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні.
- •5.Хеміосмотична теорія окисного фосфорилювання, її унікальність та спільність принципів генерації енергії в різних живих системах.
Білет 1
1.Ферменти як біологічні каталізатори реакцій обміну речовин
Ферменти (ензими) — біологічні каталізатори білкової природи, які синтезуються в клітинах живих організмів та забезпечують необхідні швидкість і координацію біохімічних реакцій, що становлять обмін речовин (метаболізм).Властивості ферментів:
– Ферменти значно підвищують швидкість перебігу біохімічних реакцій , але не входять до складу кінцевих продуктів реакції;
– ферменти забезпечують перебіг лише тих біохімічних реакцій, які можливі , виходячи із законів термодинаміки;
– ферменти прискорюють швидкість як прямої, так і зворотної реакції перетворення субстрату, не змінюючи константи рівноваги (Кр ) реакції та зменшуючи термін часу до досягнення стану рівноваги (або стаціонарного стану у відкритій метаболічній системі);
– протягом реакції фермент певним чином взаємодіє із субстратом, що перетворюється, але до складу кінцевих продуктів реакції не входить. Під час перебігу біохімічної реакції, що каталізується , відбувається циклічний процес, вході якого фермент та субстрат підлягають ступеневому перетворенню з утворенням продукту реакції та регенерацією ферменту ;
– ферменти є високоспецифічними каталізаторами, тобто діють, як правило, на структурно близькі субстрати, що мають певний хімічний зв’язок , структурно подібні радикали або функціональні групи. Проявом високої специфічності ферментів є їх стереоспецифічність , тобто здатність перетворювати тільки певні стереоізомери, наприклад L- або D-амінокислоти, D- або L-моносахариди;
– відповідно до білкової природи, каталітична активність ферментів дуже чутлива до змін фізико-хімічних властивостей середовища (рН, температури), які можуть впливати на структурну організацію молекул ферментів, спричиняючи в певних умовах їх денатурацію;
– активність ферментів може суттєво змінюватися під впливом певних хімічних сполук, що збільшують (активатори) або зменшують (інгібітори) швидкість реакції, яка каталізується .
2.Ковалентна модифікація ферментів.
Постсинтетична ковалентна модифікація є одним із поширених механізмів контролю за перебігом метаболічних процесів . Шляхами її є зворотне фосфорилювання-дефосфорилювання, метилування, аденілування, АДФ-рибозилювання. Білки фосфорилюють спеціальні ферменти протеїнкінази, що за рахунок кінцевого фосфату АТФ здійснюється фосфорилювання серинового чи треонінового радикалу відповідного білка.
Е-ОН + АТФ= Е-О-Ф + АДФ
Зворотня реакція – дефосфорилювання. Каталізатор – протеїнфосфатаза
Е-О-Ф+ Н2О = Е-ОН + Фн
Коферментні функції аскорбінової кислоти
Біосинтез колагену,норадреналіну, адреналіну, дофаміну, стероїдів, серотоніну
Катаболізм тирозину.
Недостатність викликає цингу. Джерела надходження – продукти харчування рослинного та тваринного походження.
3. Коферментні функції аскарбінової кислоти
C Аскорбінова кислота
|
■ Приймає участь в реакціях гідроксилювання залишків проліну і лізину для біосинтезу колагену. ■ Синтез дофаміну, катехоламінів, стероїдів, серотоніну, тирозину (часто з участю Fe+2,Fe+3). ■ Антиоксидантні властивості. ■ Стимулює фагоцитарну активність лейкоцитів, допомагає у формуванні антитіл. |
