Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
MODUL_2_KONTROL_NA_ROBOTA_1.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
1.05 Mб
Скачать

Білет 1

1.Ферменти як біологічні каталізатори реакцій обміну речовин

Ферменти (ензими) — біологічні каталізатори білкової природи, які синтезуються в клітинах живих організмів та забезпечують необхідні швидкість і координацію біохімічних реакцій, що становлять обмін речовин (метаболізм).Властивості ферментів:

– Ферменти значно підвищують швидкість перебігу біохімічних реакцій , але не входять до складу кінцевих продуктів реакції;

– ферменти забезпечують перебіг лише тих біохімічних реакцій, які можливі , виходячи із законів термодинаміки;

– ферменти прискорюють швидкість як прямої, так і зворотної реакції перетворення субстрату, не змінюючи константи рівноваги (Кр ) реакції та зменшуючи термін часу до досягнення стану рівноваги (або стаціонарного стану у відкритій метаболічній системі);

– протягом реакції фермент певним чином взаємодіє із субстратом, що перетворюється, але до складу кінцевих продуктів реакції не входить. Під час перебігу біохімічної реакції, що каталізується , відбувається циклічний процес, вході якого фермент та субстрат підлягають ступеневому перетворенню з утворенням продукту реакції та регенерацією ферменту ;

– ферменти є високоспецифічними каталізаторами, тобто діють, як правило, на структурно близькі субстрати, що мають певний хімічний зв’язок , структурно подібні радикали або функціональні групи. Проявом високої специфічності ферментів є їх стереоспецифічність , тобто здатність перетворювати тільки певні стереоізомери, наприклад L- або D-амінокислоти, D- або L-моносахариди;

– відповідно до білкової природи, каталітична активність ферментів дуже чутлива до змін фізико-хімічних властивостей середовища (рН, температури), які можуть впливати на структурну організацію молекул ферментів, спричиняючи в певних умовах їх денатурацію;

– активність ферментів може суттєво змінюватися під впливом певних хімічних сполук, що збільшують (активатори) або зменшують (інгібітори) швидкість реакції, яка каталізується .

2.Ковалентна модифікація ферментів.

Постсинтетична ковалентна модифікація є одним із поширених механізмів контролю за перебігом метаболічних процесів . Шляхами її є зворотне фосфорилювання-дефосфорилювання, метилування, аденілування, АДФ-рибозилювання. Білки фосфорилюють спеціальні ферменти протеїнкінази, що за рахунок кінцевого фосфату АТФ здійснюється фосфорилювання серинового чи треонінового радикалу відповідного білка.

Е-ОН + АТФ= Е-О-Ф + АДФ

Зворотня реакція – дефосфорилювання. Каталізатор – протеїнфосфатаза

Е-О-Ф+ Н2О = Е-ОН + Фн

  • Коферментні функції аскорбінової кислоти

  • Біосинтез колагену,норадреналіну, адреналіну, дофаміну, стероїдів, серотоніну

  • Катаболізм тирозину.

Недостатність викликає цингу. Джерела надходження – продукти харчування рослинного та тваринного походження.

3. Коферментні функції аскарбінової кислоти

C

Аскорбінова кислота

Приймає участь в реакціях гідроксилювання залишків проліну і лізину для біосинтезу колагену.

■ Синтез дофаміну, катехоламінів, стероїдів, серотоніну, тирозину (часто з участю Fe+2,Fe+3).

Антиоксидантні властивості.

■ Стимулює фагоцитарну активність лейкоцитів, допомагає у формуванні антитіл.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]