4. Сопряжение экзергонических и эндергонических процессов в организме

В биологических системах термодинамически невыгодные (эндергонические) реакции могут протекать лишь за счёт энергии экзергонических реакций. Такие реакции называют энергетически сопряжёнными. Многие из этих реакций происходят при участии аденозинтрифосфата (АТФ), играющего роль сопрягающего фактора.

Рассмотрим подробнее энергетику сопряжённых реакций на примере фосфорилирования глюкозы.

Реакция фосфорилирования глюкозы свободным фосфатом с образованием глюкозо-6-фосфата является эндергонической:

(1) Глюкоза + Н₃РО₄ → Глюкозо-6-фосфат + Н₂О (ΔG = +13,8 кДж/моль).

Для протекания такой реакции в сторону образования глюкозо-6-фосфата необходимо её сопряжение с другой реакцией, величина свободной энергии которой больше, чем требуется для фосфорилирования глюкозы.

(2) АТФ → АДФ + Н₃РО₄ (ΔG = -30,5 кДж/моль).

При сопряжении процессов (1) и (2) в реакции, катализируемой гексокиназой (см. раздел 7), фосфорилирование глюкозы легко протекает в физиологических условиях; равновесие реакции сильно сдвинуто вправо, и она практически необратима:

(3) Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ (ΔG = -16,7 кДж/моль).

АТФ - молекула, богатая энергией, поскольку она содержит две фосфоаншдридные связи (β, γ). При гидролизе концевой фосфоангидридной связи АТФ превращается в АДФ и ортофосфат Р_i При этом изменение свободной энергии составляет -7,3 ккал/моль. При условиях, существующих в клетке в норме (рН 7,0, температура 37 °С), фактическое значение ΔG⁰' для процесса гидролиза составляет около -12 ккал/моль. Величина свободной энергии гидролиза АТФ делает возможным его образование из АДФ за счёт переноса фосфатного остатка от таких высокоэнергетических фосфатов, как, например, фосфоенолпируват

Рис. 6-2. Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ). В молекуле АТФ две высокоэнергетические (макроэргические) связи β и γ, они обозначены на рисунке знаком ~ (тильда).

или 1,3-бисфосфоглицерат; в свою очередь, АТФ может участвовать в таких эндергонических реакциях, как фосфорилирование глюкозы или глицерина. АТФ выступает в роли донора энергии в эндергонических реакциях многих анаболических процессов. Некоторые биосинтетические реакции в организме могут протекать при участии других нуклеозидтрифосфатов, аналогов АТФ; к ним относят гуанозинтрифосфат (ГТФ), уридинтрифосфат (УТФ) и цитидинтрифосфат (ЦТФ). Все эти нуклеотиды, в свою очередь, образуются при использовании свободной энергии концевой фосфатной группы АТФ. Наконец, за счёт свободной энергии АТФ совершаются различные виды работы, лежащие в основе жизнедеятельности организма, например, такие как мышечное сокращение или активный транспорт веществ.

Таким образом, АТФ - главный, непосредственно используемый донор свободной энергии в биологических системах. В клетке молекула АТФ расходуется в течение одной минуты после её образования. У человека количество АТФ, равное массе тела, образуется и разрушается каждые 24 ч.

Использование АТФ как источника энергии возможно только при условии непрерывного синтеза АТФ из АДФ за счёт энергии окисления органических соединений (рис. 6-3). Цикл АТФ-АДФ - основной механизм обмена энергии в биологических системах, а АТФ - универсальная "энергетическая валюта".

 Ферменты и коферменты, участвующие в окислительно-восстановительных реакциях

Перенос электронов от окисляемых субстратов к кислороду происходит в несколько этапов. В нём участвует большое количество промежуточных переносчиков, каждый из которых способен присоединять электроны от предыдущего компонента и передавать следующему. Так возникает цепь окислительно-восстановительных реакций, в результате чего происходят восстановление О₂ и синтез Н₂О. В дыхательную цепь митохондрий входит большое число переносчиков (рис. 6-4).

За исключением убихинона (KoQ), все компоненты ЦПЭ - белки. В составе этих белков содержатся различные небелковые компоненты: FMN, Fe в составе железо-серных белков и в составе порфириновых колец, ионы Сu.

Рис. 6-4. Митохондриальная цепь переноса электронов. Комплекс I содержит FMN и не менее пяти железо-серных белков (FeS). Комплекс III включает две разные формы цитохрома b (с максимумами поглощения 562 и 566), один FeS-белок и цитохром с₁ Комплекс IV содержит цитохромы a₁ и а₃ и два иона меди. Комплекс II (сукцинатдегидрогеназа) на рисунке не показан (см. рис. 6-13), Комплекс V - АТФ-синтаза.

8 раздел

Мышечное волокно

Мышечное волокно является структурной единицей скелетных мышц, представляя собой большую многоядерную клетку, а точнее – бесклеточное образование – симпласт, так как в процессе развития мышечная клетка образуется путем слияния множества эмбриональных отдельных клеток – миобластов.

 

Рис. 1. Структурная организация скелетных мышц человека

Мышечное волокно состоит из сарколеммы (мышечная оболочка), саркоплазмы (мышечная жидкость), множество ядер и митохондрий и сократимых нитей миофибрилл. Миофибриллы состоят из таких актиновых нитей и толстых миозиновых – протофибрилл. При сокращении активные нити втягиваются в промежутки миозиновых, но длинна нитей при этом не изменяется, а лишь уменьшается ширина актиновых участков.

Для того, чтобы мышца сократилась необходимо:

1) мышечное волокно получило нервный импульс;

2) должна возникнуть синоптическая связь (связь нервного и мышечного волокна).

Синопс имеет синоптическую щель, куда из пузырьков аксона изливается медиатор – ацетилхолин, который действует на проницаемость мембраны для ионов N a ⁺ и K⁺, благодаря которым возникают электрические процессы; 3) необходима энергия, для того чтобы электрические процессы переросли в механические, т.е. осуществилось скольжение активных нитей в промежутке миозиновых.

Как только нервный импульс поступит к мышечному волокну ионы кальция выходят из микротрубочек мышечного волокна и оказываются вблизи миофибрилл. Он активизирует миозин, который действует как фермент.

Мышцы благодаря сократительной функции обеспечивают процессы движения. При сокращении мышц постоянно используется химическая энергия АТФ, которую они преобразуют в кинетическую (механическую) энергию. Проявление различных двигательных качеств человека, особенно силы и скорости, зависит от морфологического строения мышц, особенностей протекания биохимических процессов в них, а также от регуляторного воздействия нервной системы, т. е. от функционирования мышц.

химический состав мышц млекопитающих представлен в таб­лице 1. Как видно из таблицы 72-80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16-21%) образуют белки, остальное - органические вещества и минеральные соли.

Таблица 1

Химический состав мышц млекопитающих (по Збарскому)

Вещество	Содержание в мышцах, %
Вода	72 - 80
Белки	16,3 – 20,9
Гликоген	0,3 - 2
Фосфатиды	0,4 – 1,0
Холестерин	0,03 – 0,23
Креатин и креатинфосфат	0,2 – 0,55
Азотсодержащие вещества (креатинин, карнозин, ансерин, карнитин)	0,383 – 0,535
Свободные аминокислоты	0,1 – 0,7
Мочевина	0,002 – 0,2
Молочная кислота	0,01 – 0,2
Основные неорганические ионы:
К	0,32
Na	0,08
Са	0,007
Mg	0,02
Fe	0,026
Cl	0,02

Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах - 4% всех мышечных белков, в саркоплазме - 30%, в митохонд­риях - 14%, в сарколемме - 15%, в ядрах и других клеточных органеллах - около 1%.

Сократительные белки:

– актин имиозин– функционируют в составе сократительной системы мышечной ткани (актомиозин).