Четвертичная структура белка(чсб).
Многие белки построены из 2 и более ППЦ, например гексокиназа содержит 2 ППЦ, HbA – 4 ППЦ, ферритин – 24. Цепи соединяются между собой нековалентными связями. Например, основной белок эритроцитов Hb состоит из 4-х цепей: 2α и 2β. При сравнительно небольших изменениях окружающей среды Hb может диссоциировать на димеры, затем на мономеры (или протомеры).
Димеры и протомеры называются субъединицами. Протомеры – это наименьшие субъединицы. Белки, молекулы которых построены из нескольких ППЦ, называются олигомерами или олигобелками. Количество протомеров, способ их соединения и пространственной укладки относительно друг друга называются ЧСБ. Белки с Mr больше 50 тыс. Да почти всегда являются олигомерными. ЧСБ является такой специфической уникальной характеристикой данного белка, как и другие уровни структурной организации. При соединении друг с другом протомеры взаимодействуют не любой поверхностью, а определенным участком – контактной поверхностью. Если на одной ППЦ (субъединице) имеется выступ, то на другой в соответственном месте имеется углубление. При этом совпадают разноименно заряженные ионные группы, группы, образованные водородной связью, гидрофобные и гидрофильные участки. Такие участки называются комплементарными. Они подходят друг к другу как ключ к замку. Процесс самосборки олигомерных белков отличается высокой специфичностью. Например, если в растворе наряду с протомерами Hb есть и другие белки, они не образуют соединений с Hb. Чаще всего отдельные субъединицы не обладают биологической активностью, белки приобретают эту способность при соединении протомеров в олигомер.
5. Классификация белков
До сих пор не существует единой, строго научной классификации белков, с помощью которой можно было бы их систематизировать. Поэтому используется несколько разных классификаций.
По составу белки делят на:
Простые – белки, состоящие только из аминокислот и при гидролизе распадающиеся соответственно только на аминокислоты. По характеру растворимости эти белки можно разделить на следующие группы:
1. Альбумины – белки, растворимые в воде. Альбумины легко высаливаются из водных растворов с помощью солей. Они широко распространены в органах и тканях животных и растений.
2. Глобулины – нерастворимы в чистой воде, но растворяются в слабых водных растворах различных солей. Обычно в качестве растворителя используют 10%-ный NaС1 или КCl. Глобулины встречаются как в животных, так и в растениях, однако особенно много их в белках семян бобовых.
3. Глютелины – белки растительного происхождения, растворимые в растворах щелочей, так как содержат большое количество дикарбоновых аминокислот (глутамат, аспартат). Глютелины содержатся в семенах злаков, у которых они (совместно с проламинами) составляют основную массу клейковины, а также в зеленых частях растений.
4. Проламины – белки растительного происхождения, растворимые в 50-70%-ном растворе этилового спирта. Содержат 20-25% глутамата и 10-15% пролина (отсюда название). Проламины встречаются исключительно в семенах злаков, у которых они (совместно с глютелинами) составляют основную массу клейковины.
Сложные – кроме белковой части, содержат небелковую группу.
1. Липопротеины (в своем составе содержат липиды).
2. Металлопротеины (содержат металлы, к примеру, многие ферменты).
3. Нуклеопротеины (содержат нуклеотиды).
4. Гликопротеины (содержат углеводы).
Липо- и гликопротеиды входят в состав мембран клеток.
По конформации белки делят на:
Фибриллярные – состоят из параллельно расположенных полипептидных цепей, которые образуют волокна–фибриллы. Очень прочные, нерастворимые в воде. Выполняют структурную функцию (соединение тканей животных). Примеры: коллаген (кости), α-кератины (волосы, ногти).
Глобулярные – имеют форму глобулы, растворимы в воде. Выполняют динамическую функцию (движение веществ). Примеры- ферменты, гормоны, антитела, транспортные белки.
Промежуточные белки – имеют форму фибриллы, но растворимы в воде. К примеру, миозин, фибриноген.
По количеству полипептидных цепей белки делят на:
Мономерные (состоят из одной полипептидной цепи).
Олигомерные (состоят из нескольких полипептидных цепей).
По пищевой ценности белки делят на:
Сбалансированные (полноценные); содержат все незаменимые кислоты в нужных человеку пропорциях. К ним относятся белки животного происхождения (мясо, рыба, молоко).
Несбалансированные; незаменимые аминокислоты отсутствуют, либо их очень мало. К ним относятся белки растительного происхождения (за исключением сои, амаранта).
По выполняемым функциям белки делят на:
Ферментативные (каталитически активные; только белки способны выполнять эту функцию).
Структурные (входят в состав клеточных мембран).
Строительные (например, коллаген, который входит в состав костного вещества; кератин, который входит в состав ногтей и волос).
Транспортные (транспортируют различные вещества, например, белок гемоглобин переносит кислород).
Защитные (например, такие белки, как антитела, обеспечивают защиту от инфекций).
Регуляторные (например, гормоны – регулируют обмен веществ).
Запасающие, или резервные (белки семян, яиц).
Сократительные (такие белки мышечных волокон как актин и миозин).
Кроме того, белки, а точнее, образующиеся при их гидролизе аминокислоты, при полном расщеплении способны давать некоторое количество энергии. Однако энергетическая функция не является основной для белков и аминокислот.