Общая характеристика белков и аминокислот. Строение, классификация и свойства аминокислот
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соеди-нения, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. Иными словами белки – это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки построены из сотен или тысяч аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Разнообразие существующих в природе белков зависит от особенностей аминокислотного состава, количества аминокислотных остатков и порядка их сочетания.
1. Общая характеристика аминокислот
Всего в природе обнаружено около 300 аминокислот. По способности входить в состав белков аминокислоты бывают:
1) Протеиногенные (протеин – белок; генезис – дающий, рождающий). Количество белковых, или протеиногенных аминокислот, составляет относительно невелико: в живых организмах имеется 20 основных протеиногенных аминокислот. Помимо стандартных 20 аминокислот, в белках встречаются и модифицированные аминокислоты, которые являются производными обычных аминокислот.
2) Непротеиногенные (в состав белков не входят); бывают α, β и γ.
Примеры:
β-аланин (входит в состав витаминов В3);
γ-аминомасляная кислота (участвует в передаче нервного импульса; участвует в цикле обезвреживания аммиака).
В виде очищенных препаратов белковые (протеиногенные) аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества: сладкие, горькие или не имеющие вкуса.
Все белковые аминокислоты являются α-аминокислотами с характерной общей структурной особенностью: наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α-положении.
Помимо карбоксильной и аминогрупп, каждая аминокислота имеет радикал, который у разных аминокислот неодинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости.
Аминокислоты, входящие в состав белков.
Аминокислота. |
- R |
Глицин |
- H |
Аланин |
- СH3 |
Валин |
- CH(CH3)2 |
Лейцин |
- CH2 – CH(CH3)2 |
Изолейцин |
- CH2 – CH(CH3) – С2H5 |
Цистеин |
- CH2 - SH |
Метионин |
- CH2 – CH2 - S – СH3 |
Серин |
- CH2 - OH |
Треонин |
- CH(OH) – CH3 |
Фенилаланин |
- CH2 – C6H5 |
Тирозин |
|
Триптофан |
|
Аспарагиновая кислота |
- CH2 - COOH |
Глутаминовая кислота |
- CH2 – CH2 - COOH |
Аспарагин |
- CH2 – CO –NH2 |
Глутамин |
- CH2 – CH2 - CO –NH2 |
Гистидин |
|
Лизин |
- (CH2)4 – NH2 |
Аргинин |
|
Пролин |
|
2. Классификация протеиногенных аминокислот
Существует несколько классификаций протеиногенных аминокислот, в основу которых положены разные критерии. Рассмотрим лишь некоторые из них:
Классификация по электрохимической природе радикала (R):
а) неполярные аминокислоты (их 8) – гидрофобные (нерастворимые в воде): аланин (ала); валин (вал); лейцин (лей); изолейцин (иле); пролин (про); фенилаланин (фен); триптофан (три); метионин (мет);
б) полярные аминокислоты (их 12) – растворяются в воде; в свою очередь они делятся на:
- незаряженные (их 7): глицин (гли); серин (сер); треонин (тре); цистеин (цис); тирозин (тир); аспарагин (асп); глутамин (глн);
- заряженные отрицательно (их 2): аспарагиновая кислота (асп); глутаминовая кислота (глу);
- заряженные положительно (их 3): лизин (лиз); гистидин (гис); аргинин (арг).
Классификация по способности синтезироваться в организме человека и животных:
а) незаменимые (не синтезируются в организме, поэтому должны поступать с пищей, их 8): валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, треонин, лизин);
б) заменимые (синтезируются в организме) – их 12.