- •Биохимия
- •Вводная лекция
- •Белки Структура белков.
- •Основы ферментологии
- •Характеристика ферментов как белковых соединений
- •Простые и сложные белки
- •Витамины. Водорастворимые
- •Жирорастворимые
- •Классификация и номенклатура ферментов.
- •Сходство и различие неорганического и органического (биологического) катализа
- •Сходство:
- •Различие:
- •Механизм действия ферментов.
- •Морфология
- •Организация активного участка.
- •Модели функционирования ферментов.
- •Специфичность ферментов.
- •Молекулярный пример действия фермента на примере расщепления ацетилхолина ферментом ацетилхолинэстеразой Суммарное уравнение реакции.
- •Характеристика активного центра ацхэ:
Основы ферментологии
Катализатор. Катар (вниз), лизис(ослабление).
Кирхов. Крахмал под воздействием некоторых веществ превращался у него в более простые.
1833 (?) выделено в спиртовом солоде «диастаза». Амилаза.
Луи Пастер и Либих – спор об обязательности наличия живых клеток для брожения.
Инзим – «в дрожжах». Энзимология = ферментология.
Белковая природа доказана в 1922 году. Самнер выделил уреазу к кристаллическом виде.
Ферментология занимает позиции и в биотехнологии, и в медицине(коллагеназы), в промышленности (производство безлактозного молока).
Фермент обозначается E
Субстрат обозначается S
Характеристика ферментов как белковых соединений
Практически все ферменты – белки, кроме нескольких РНК (рибозимы).
Образуют коллоидные растворы
Кристаллизация возможна
Высокая молекулярная масса
Большая часть имеет все три уровня организации, иногда – четыре
Денатурируют и ренатурируют
Имеют изоэлектрическую точку
В растворе ведут себя, как аморфные соединения
Делятся на простые и сложные
Простые и сложные белки
Простые: пепсин(пектингидралаза), лизоцим, рибонуклеаза.
Холоферменты. Белковый компонент (апофермент) и небелковый компонент (кофактор). Кофактор в трёх вариантах: неорганика (анионы: HCO3-, Cl-, SO42-; катионы: Zn, K, Ca, Mg, Fe, Cu, Mo), органика («кофермент» состоит из трёх составляющих: нуклеотидные коферменты, тетрапирольные и в виде витаминов коферменты), .
Функции ионов: стабилизация третичной и четвертичной структуры, связывание ферментов с субстратом, именно они осуществляют катализ.
Функции апоферментов: определяет специфичность.
Нуклеотидные коферменты. Трансферазы, аденилаты, аденозины.
Тетропирольные – идентичны по структуре гему гемоглобина
Витамины. 1913 г. – выделил витамин первый из экстракта оболочек риса. В5, ниотин (амид никотиновой кислоты), РР. Дегидрогеназы имеют в своём составе В5. NAD – в такой форме он входит в состав дегидрогеназ. Никотин-Амид-аденин-Динуклеотид. Витамины имеют нуклеотиновую составляющую. В большинстве случаев носители энергии имеют аденин. АТФ – 80% от общего количества. 20% - ГТФ, УТФ, ЦТФ.
Витамины. Водорастворимые
В1 – тионин (тионин-пирофосфат активен).
B2 – тибофлавин – FAD/ Донор протонов и электронов в процессе обмена веществ.
B3 – кофермент А. Необходим для окислительного декарбоксилировании пировиноградной кислоты (митохондрии). Заменим. Вырабатывается кишечной микрофлорой.
B5 – ниоцин, РР, NAD. Синтезируется из триптофана
B6 – пиридоксин. Необходим для процесса трансаминирования. Синтезируется кишечной микрофлорой.
B12 – кобаломин. Гиповитаминоз – анемия. Заменим.
H – биотин. Обеспечивает декарбоксилирование. Синтезируется кишечной микрофлорой.
C – аскорбиновая кислота. Гиповитаминоз – цинга.
Жирорастворимые
А – ретиналь. Синтез пигментов сетчатки глаза. Гиповитаминоз. – куриная слепота.
Д – кальцийферол. Регулировка кальция. Гиповитаминоз – рахит. Заменимый. Синтезируется из холестерина вместе с меланином.
Е – токоферол. Гиповитаминоз – бесплодие.
К – филлохинон. Гиповитаминоз – плохая свёртываемость крови. Заменимый. Кишечная микрофлора синтезирует.
