39. Перетворення білків під час виробництва молочних продуктів.

Однією із характерних властивостей білків молока є те, що вони містяться у розчиненому стані, легко атакуються і піддаються травленню протеолітичними ферментами. Ступінь засвоєння білків молока становить 96–98% (тоді як рослинних 70–85%).

Білки, які входять до складу харчових продуктів, можуть бути причиною небажаних процесів при зберіганні. Крім того, наявність білків у деяких харчових продуктах погіршує їх товарний вигляд, смакові та ароматичні властивості. При глибокому гідролітичному розпаді білків утворюються амінокислоти. Деякі з них мають солодкий (L-аланін, Д-гістидін) або гіркий смак (L-триптофан, L-фенілаланін) і звичайно передають цей небажаний смак харчовим продуктам. Кількість білків у харчових продуктах коливається в широких межах . Багаті білками продукти тваринного походження

Денатурація білків може викликатися зміною рН середовища. Виробництво кисло-молочних продуктів, сичужних сирів, консервування за допомогою оцтової або молочної кислоти - в усіх цих випадках денатурація білків викликається зміною реакції середовища.

40. Сироваткові білки молока.

У молоці міститься ціла система білків, серед яких виділяють дві головні групи: казеїни і сироваткові білки. Сироватковими заведено називати білки, що залишаються в молочній сироватці після кислотного осадження казеїну (рН=4,6–4,7). Їх кількість у середньому становить 0,8 % (15–22% всіх білків молока). Сироваткові білки неоднорідні за своєю природою і містять β-лактоглобулін, α-лактальбумін, імуноглобуліни, білки сироватки крові, лактоферин та інші мінорні білки. Сироваткові білки суттєво відрізняються від казеїну за амінокислотним складом. Так, α-лактальбумін містить у 4 рази більше триптофану, ніж казеїн. Вміст незамінної сірковмісної амінокислоти цистину в β-лактоглобуліні майже в 7 разів, а в α-лактальбуміні в 19 разів вищий, ніж у казеїні. Сироваткові білки можуть бути додатковим джерелом аргініну, гістидину, метіоніну, лізіну, треоніну, триптофану та лейцину. Тому концентрат сироваткових білків використовують для збагачення продуктів дитячого харчування, молочних та інших продуктів загального споживання.β-лактоглобулін, α-лактальбумін та імуноглобуліни виконують ряд важливих біологічних функцій, містять підвищену кількість незамінних сірковмісних амінокислот і використовуються для збагачення харчових продуктів.β-лактоглобулін становить 50–54% сироваткових білків, або 7–12 % загальної кількості білків молока. Він має ізоелектричну точку при значенні рН=5,1, у молоці міститься у вигляді димеру молекулярною масою 18000 кожного ланцюжка. При нагріванні молока до 30 °С β-лактоглобулін розщеплюється на мономіри, які при подальшому нагріванні агрегують .Теплова денатурація β-лактоглобуліну приводить до агрегації білка, і він коагулює майже повністю при 85 – 100 °С. У процесі пастеризації молока денатурований β-лактоглобулін разом з фосфатом кальцію випадає в осад у складі молочного каменя, а також має здатність утворювати комплекси з χ-фракцією казеїнових міцел, при цьому осаджуватись разом з ним у процесі коагуляції. Біологічна функція β-лактоглобуліну до кінця не встановлена. Відомо, що у нативному стані β-лактоглобулін може зв’язувати катіони, аніони, ліпіди та ін. Крім того, він є стійким до кислого середовища шлунку та дії пепсину та хімозину і, очевидно, розщеплюється тільки в кишковому тракті трипсином та хімотрипсином. Тому однією із функцій може бути транспортування важливих кислотонестійких сполук. Також встановлено, що β-лактоглобулін є інгібітором плазміну α-лактальбумін у сироваткових білках за кількісним вмістом на другому місці після β-лактоглобуліну; його вміст становить 20–25 % сироваткових білків або 2–5 % загальної кількості білків молока.α-лактальбумін має молекулярну масу близько 14000. В молоці α-лактоальбумін міститься у дрібнодиспергованому стані, розмір частинок становить 15–20 нм. Він не коагулює в ізоелектричній точці (рН=4,2...4,5), що зумовлюється високим ступенем гідратованості, не зсідається під впливом сичужного ферменту.α-лактальбумін стійкий до нагрівання, є найтермостійкішою фракцією сироваткових білків молока. Більша стійкість α-лактальбуміну до нагрівання зумовлюється зворотністю денатурації білка – після охолодження спостерігається відновлення його нативної структури за рахунок мимовільного повторного зсідання ланцюжків. Цей процес отримав назву ренатурації. Для ренатурації потрібні іони кальцію, що стабілізують просторову структуру α-лактальбуміну.Біологічна роль α-лактальбуміну полягає у тому, що він є специфічним білком, який бере участь у синтезі лактози із глюкози і галактози.Імуноглобуліни у звичайному молоці містяться у невеликій кількості (2,5...4,5 мг%), лише у молозиві їх вміст сягає 90 % сироваткових білків.Лактоферин являє собою глюкопротеїд молекулярною масою близько 7,5 тис., має у своєму складі ферум. Білок виконує транспортну функцію – переносить ферум в організм новонародженого. Крім того, має захисні функції – зв’язуючи ферум, робить його недоступним для мікроорганізмів і таким чином затримує розвиток небажаної кишкової мікрофлори (E.coly та ін.). У молоці міститься у невеликій кількості – менш як 0,3 мг/см3, в молозиві його вміст 10–15 разів більше.