27. Сущность внутриклеточного обмена белков. Транспортировка аминокислот. Дезаминирование аминокислот и судьба возникших при этом безазотистых продуктов.

Аминокислоты перемещаются путем активного транспорта через мембраны большинства тканей животных, а также через мембраны ядер и митохондрий. Транспорт аминокислот связан с перераспределением электролитов и воды в тканях. Накопление большинства свободных аминокислот срезами тканей сопровождается транспортом ионов Na+ из инкубационной среды в срезы и одновременным набуханием последних. Для поддержания нормального транспорта аминокислот необходимо определенное соотношение концентрации К+ и Na+, низкие и особенно высокие концентрации ионов подавляют накопление аминокислот срезами тканей и являются, таким образом, ингибиторами транспорта аминокислот. О связи активного транспорта электролитов и аминокислот в срезах тканей свидетельствует ряд фактов. Энергия АТФ не расходуется непосредственно на транспорт аминокислот. Она утилизируется главным образом на создание ионных градиентов в клеточных мембранах, которые обеспечивают транспорт аминокислот. Транспорт аминокислот значительно определен химической структурой аминокислот. Различают специфические клеточные системы, транспортирующие следующие аминокислоты:

Моноамино-монокарбоновые (нейтральные) — аланин, треонин, серин, лейцин, валин, изолейцин, тирозин, аспарагин, фенилаланин, гистидин, цистеин, триптофан, метионин, цитруллин, глицин, глутамин. В иностранных источниках их обозначают как A-системы (Alanin-system).

Двуосновные аминокислоты и цистин (лизин, аргинин, орнитин, цистин) — известные под названием L-системы

Дикарбоновые (кислые) — аспарагиновая и глютаминовая кислоты. Выявлены в почках млекопитающих.

Иминокислоты (пролин, гидроксипролин) и глицин. Эта система обнаружена в брыжейке тонкой кишки.

28. Биосинтез аминокислот в организме. Переаминирование аминокислот и значение этого процесса. Аминоферазы. Восстановительное аминирование.

Синтез аминок-т возможен только только заменимых/частично заменимых! Незаменимые в организме не синтез-ся. Существует 2 реакции синтеза:

Аминофераза ( трансаминаза) переносит аминогруппу с аминокислоты на кетокислоту. В реакцию вступают аминокислоты только левой конфигурации. Этот фермент практически встречается почти во всех тканях животных

29. Судьба аммиака, как продукта дезаминирования аминокислот. Аспарагин и глютамин, как транспортные формы аммиака. Образование мочевины в организме животных. Участие аргинина в процессе образования мочевины животных.

NH₃ – ядовитое вещ-во, в норме концентрация в крови и тк.очень незнач-на, даже в почках содержание NH₃ не превышает 0,1мг%. В рез-те реакции дезаминирования обр-ся значительное кол-во NH₃, но отравление организма не происходит, т.к.сущ-ют мех-мы его обезвреживания: 1) часть NH₃ испол-ся в синтезе заменимых аминок-т,но основной путь обезвреж. NH₃ – синтез мочевины, а также алантоина* (алантоин – один из продуктов окисления мочевой к-ты KMnO₄/PbO₂ в нейтрал-х растворах. Явл-ся основным продуктом катаболизма пуринов у млекопит-х(искл – приматы и чел-к) и личинок насекомых, его предшественником явл-ся мочевая к-та.) Например, водные беспозвоночные выделяют NH₃ путем диффузии, непосредственно в водную среду ч/з кожные покровы; морские позвоночные выд-ют NH₃ и мочевину; млекопитающие – мочевину, алантоин, мочевую к-ту; птицы – мочевую к-ту. У млек-щих из всего N₂ мочи на мочевину приходится 90% и 6% на NH₃. Содер-е мочевины в моче зависит от уровня белкового питания. При недостатке белков в рационе содер-е мочевины снижается до 40-50%.

Аргинин выполняет в организме важные функции:

• используется в синтезе креатина, который в виде креатинфосфата способен служить источником энергии для работы мышц человека и млекопитающих. В мышцах беспозвоночных аналогичную энергетическую функцию способен выполнять аргининфосфат.

• служит источником NO в организме;

• служит предшественником орнитина, из которого синтезируются полиамины.