Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Сессия Иммунология.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
226.65 Кб
Скачать

Жалпы мәліметтер[өңдеу]

Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Карл Маркстің пікір бойынша: «Тіршілік — ақуыз заттарының өмір сүру формасы». Ақуыздар органикалық заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі тіршіліктің негізі, организмнің тірек жүйесі, бұлшық ет, жамылғы тканьдері ақуыздардан құралған. Олар организмде әртүрлі маңызды қызмет атқарады: химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің қызметтерін өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.

Ақуыздардың құрамы мен құрылысы өте күрделі. Молекулалық массалары жүздеген мыңнан миллионға дейін жетеді. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды.

Ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары бар.

Ақуыз – азықтың құрамына кіретін бүкіл тірі организмнің негізгі қорегі. Ол жасуша протоплазмасын құрумен қатар, организмдегі көптеген тіршілік кұбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, козғалу, тыныс алу процестеріне тікелей қатысады. Адам тәулігіне, шамамен, 100 г ақуыз қабылдауы керек. Азықпен түскен ақуыз әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды.[1]

Ақуыз тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде ақуыз молекуласы түзіледі. Белок молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады.

Ақуыз туралы алғашқы мәліметтер XVIII ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялық ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген ақуызды бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында ақуыздық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер жасушасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, ақуыздан құралатыны анықталды.

Ақуыздардың барлығы екі топқа бөлінеді:

  1. қарапайым ақуыздар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар);

  2. күрделі ақуыздар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеидтер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқылдарынан басқа заттар да болады.

Ақуыздың құрылымының деңгейлерi: 1 — біріншілік, 2 — екіншілік, 3 — үшіншілік, 4 — төртіншілік

Биiк температураның әсерiyен тауық жұмыртқасының ақуызының қайтымсыз денатурациясы

Құрылымы[өңдеу]

Ақуыз жасуша құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организмде үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия жасушаларында 50 – 93% ақуыздық заттар бар. Ақуыз барлық организмге ортақ зат болғанымен, әртүрлі организм ақуыздарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да ақуыз қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты.

Организмнің күнделікті тіршілігі оның жасушаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – ақуыздар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған жасушаларын жаңартуына, организмге қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм [[]]деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де ақуыз катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше ақуыз – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Клеткалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ организм тіршілігіне аса кажетті заттар гормондар да ақуыздан құралған. Ерімтал ақуыздар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Ақуыздардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан ақуыз биополимерлер тобына жатады.

Ақуыздың құрамында жиырма түрлі аминқышқылдар болады. Әртүрлі ақуыздардың аминқышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта ақуыз түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш аминқышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышқылдан жиырма төрт түрлі ақуыз изомерлері пайда болады. Ақуыз молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Ақуыз молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады.

  1. Шар тәрізді домалақ – глобулярлы ақуыздар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік жасушасының ақуыздары жатады.

  2. Фибриллярлық (талшық тәріздес) ақуыздар. Бұларға бұлшық ет ақуызы – миозин, актин, сіңір ақуызы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі ақуыздары жатады.

Ақуыз молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Ақуыз ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті кышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Ақуыз – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр.[2][3]

Ақуыздың түзілуі - бұл өте күрделі жасушадағы ұсақ бөлшектер-рибосомаларда жүретін процесс. Қашан, қанша және қандай ақуыз түзілуі керектігі жайлы мәлімет жасуша ядросындағы ДНҚ, РНҚ арқылы жеткізіледі.

Ақыздардың қасиеттерін олардың құрамы мен құрылымы анықтайды. Ақуыз молекуласындағы а-аминқышқылдары қалдықтарының саны әртүрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр ақуызда а-аминқышқылдары тек осы ақуызға ғана тән ретімен орналасады. Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа ақуызының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет ақуызының молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал көптеген ақуыздардікі > 300000 шамасында. Олар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір ақуыздардың құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Ақуыздар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің өзіне тән ақуыздары бар. Барлық ақуыздар 20-дан астам әртүрлі а-аминқышқылынан құралады. А-аминқышқылдарының жалпы формуласы:

R—CHNH2—COOH

Ақуыз түзілетін a-аминқышқылдарының радикалды құрамында ашық тізбек те, тұйық тізбекті әртүрлі сақиналар мен функционалдық топтар да кездеседі.

17.Иммуноглобулиндердің қай класы құрттарға қарсы тұрады? Құрамы, құрылысы және қызметтері. Схемасын келтіріңіздер.

Иммуноглобулиндердің химиялық құрылысы Иммунохимияның басты проблемалаларының бірі –ол Іg құрылысы, белсенділігі, арнайылығы және физиология жағдайында биологиялық жұмыс істеу механизмінің арасындағы байланысты белгілеу. Бұл  сұрақтың кейбір эксперименталды шешулері химиялық тәсілдермен жасалған. Иммуноглобулиндер жайлы тарих: 60-70 жылдары В.Портер мен Д.Эдельманның жұмыстарында антидене молекуларының құрылысы мен иммуноглобулиндердің негізгі фрагменттерінің рөлі толық шешілген; антиденелердің белсенді орталығының құрылысы мен орналасуы және әр кластағы иммуноглобулиндердің химиялық құрылысы мен айырмашылықтары көрсетілген үшін В.Портер мен Д.Эдельман 1972 жылы Нобель сыйлығына ие  болған. Бұл аумақтағы жұмыстар 1980 жылдарда да белсенді жетілген: П.Берг, У.Гильберт, Ф.Сегнер жұмыстарында иммуноглобулиндердің түзілуін бақылаушы гендердің құрылымы белгілі болған. Молекулалық  биологияның бұл аймағындағы жетімтігі де Нобель сыйлығына ие болған. Қазіргі жағдайда, барлық антиденелер нәруыз болып табылатыны көпшілікке белгілі. Сонымен қатар, олар иммуноглобулиндерге жататын арнайы ақуыздар болып табылады. Адамда иммуноглобулиндердің 5 негізгі кластары бар: G, М, А, D, Е. Бұл иммуноглобулиндер кластарыньщ әр қайсысы өзіндік құрылысты болады және белгілі бір жұмыс атқарады. Олардың барлығы екі түрлі полипептидті тізбекті жинақталған агрегаттардан тұрады, оның бір тізбегі — «жеңіл», екіншісі «ауыр» деп аталып, Н және L әріптер-мен белгіленеді (ағылшынның «һеаvу» мен light» сөздерінен). Н және L тізбектері бөлек синтезделінеді, ал Іg молекуласының жасалуы Гольджи комшіексінде жүзеге асады. Барлық иммуноглобулин кластары ішінде жеңіл тізбектердщ құрлысы ұқсас болады. Кластардың айырмашылықгары ауыр тізбектердің құрылысына байланысты болады. Иммуноглобулиндер құрылысын мономерлі иммуноглобулин G,  мысалында қарастыруға болады. Иммуноглобулин G, молекуласы 4 полипептидтік: 2 ауыр және 2 жеңіл тізбектерден тұрады. Әр жеңіл тізбек ауыр тізбекке дисульфидтік байланыспен (8-8) қосылған. Осындай екі байланыспен екі ауыр тізбекте бір-бірімен қосылған. Молекула қурылысында екі бірдей белсенді орталығы бар, бірақ кеңістікте бөлініп кеткен. Осындай екі антигенбайланысты-руиіы орталықхар иммуноглобулин молекуласына бір уақытта екі бірдей антигеңдерді байланыстыруға қабілет береді. Барлық иммуноглобулиндер түрлерінің жеңіл тізбексгері екі доменнен тұрады, ал ауыр тізбегі — төрт немесе бес доменнен тұрады; ол иммуноглобулин класына байланысты. Домен — бұл 110-120 амин қышқылынан тұратын тізбек аумақ. Барлық домендер ұқсас құрьшымды, олар ішкі дисульфидтік байланыс арқылы тұрақтанады. Ауыр және жеңіл тізбектердің  N-ұштыц домендері вариабелді деп аталады және VVL, ҮL деп белгіленеді, олардың аминқышқылдық құрылымы  иммуноглобулиндердің әр түрлі антигендік ерекшелігіне байланысты болады. Антигендік детерминантаны (гаптенді) байланыстырушы белсенді орталықтары жеңіл және ауыр тізбектердің вариабелді аймақтарынан тұрады (Ун және У-домендері). Иммуноглобулин С молекуласының  құрылысы Антигендермен тікелей байланысатын — ол V-доменңің гипервариабельді аймағының амин қышқьшдары. Белсенді орталыгындагы ауыр және жеңіл тізбектерінің өзгермелі аймацтары араларының түрі белгілі гаптендік тобына сай болады. Я не учусь и не работаю, а живу Богаче олигархов. Система ... Cжечь Жир на животе реально за 4 дня! Қалған домендер иммуноглобулиндер класьша сай шектеулі тұрақты құрылымнан тұрады және С-домен деп белгіленеді. Жеңіл тізбектегі С-домен С деп белгіленеді, Н-тізбектегі С-домендер СН1, СН2 жэне СН3 деп белгіленеді. Протеолитикалық (ерігіш) ферменттер әсерінен иммуноглобулин молекуласы 2ҒаЬ жэне Ғс фрагменттеріне бөлінеді. Белсенді орталығы бар фрагментгері ҒаЬ-үзіндісі (ҒаЬ1 ҒаЬ2) деп аталады. Ғаb-Ғragment antigen binding — антиген байланыстырушы фрагментінің құрамына УН, СН, ҮЬ, СЬ домендері кіреді. Тұрақты домендерден тұратын 2 ауыр тізбек (СН2 жэне СН3) Ғс-фрагмешп деп аталады. Ғb жэне Ғс фрагментгердің арасындағы аумақ шарнирлі деп аталады, себебі ол антиген байланысу кезінде, сонымен қатар, рН өзгеруі және Ғаb-үзіндісінің иондық күші ортасында Ғс-узіндісінен өтетін өсіне қарағанда 90 градусқа айналады. Ғаb және Ғс-фрагменттердің қызметтері Ғаb-фрагменттің негізгі қызметі-антигенді байланыстыру, себебі оның құрамына Іg молекуласының белсенді антиген-байланыстырушы орталық кіреді, ол жеңіл және ауыр тізбекті  V және V домендерінен қүралған. Ғс-фрагменттің ңызметтері: Иммуногпобулиндердің әртүрлі   кластары   Ғс~үзіндісінің құрамы бойьшша ерекшелінеді. Бұл ерекшеліктері Ғс-үзіндісіне кіретін СН-домендерінің санына, сонымен қатар, аминдық қышқьлдарының құрамына байланысты болады (қосьшша домендер болуы мүмкін, мысалы СН4 — І&М жэне І&Е). Ғс-үзіндідегі құрылыс ерекшелігіне байлаиысты иммуноглобулиндер кластары қызметіне қарай да ерекшелінеді. Ғс-үзіндісініц көмегімен иммуноглобулиндер молекулаларының полимерленуі өтеді (мысалы, секреторлы ІgА димер және тример іүзеді, ІgМ — пентамер). Иммуноглобулиндердің полимерлер қү-руы 5 суретте көрсетілген. ІgМ, ІgG1, ІgG3 Ғс-үзінділерінде шарнирлі аумақ арқылы антиген байланысуы кезінде құрылымдық өзгеріс өтеді, бүл кезде СН2-домен аймағында комплемент жүйесінің бірінші компонентін байланыстыратын белсенді аймағы қалыптасады, сондықтан иммуноглобулиндердің бұл классикалық комплементп жүйесін классикалық жолмен белсендіреді. Ғс-фрагменті көмегімен В-лимфоциттердіц плазмалық мембранасына иммуноглобулин молекуласы     тіркеледі де, антигентанушы рецптор қызметін атқарады. Организмнің көптеген жасушалар бетінде әртүрлі Іg класына арналтын Ғс-рецепторлары бар. Егер ол рецепторларға сай келетін Іg немесе құрамында І£ бар иммундық комплекс тіркелсе, онда сол рецепторлар арқылы берілген жасушалардың жұмысының беленуі немесе басылуы жүреді. Мысалы: Плацента трофобласттарында тек ІgG -ға арналған Ғс-рецепторлары бар. Ол рецепторларға тіркеліп, ІgО белсенді тасымалдану әдісімен плацента арқылы анадан  ұыққа трансплацентарлы түрінде  беріледі  және нәрестенің пассивтік иммунитетін қамтамасыздандырады. Плацентада бұл иммуноглобулиннен басқа кластарьша рецепторлар жоқ, сондықтан плацента арқылы басқа иммуноглобулиндер өте алмайды. Әр иммуноглобулин кластарының қурылысы бойынша ерекшеліктері Макрофаг пен нейтрофилдер бетінде ІgG-ға арналған Ғс-рецеиторлары бар. Егер бұл рецепторға бос жүрген ІgО бар иммунды комплекс тіркелсе, онда макрофаг пен нейтрофил қызметі белсенеді, яғни фагоцитоз күшпейеді. Мес жасушалар мен базофилдер бетінде ІgЕ-ге арналған Ғс-рецепторлары бар. Цитофилді ІgЕ молекуласы Ғс-фрагментімен мес жасушаға және базофилге жабысады. Осы үрдіс атопиялық серпіліс кезіндегі организмнің сезімталдану негізінде жатады. Нысана-жасушаларға жабысқан ІgЕ аллергенмен Ғаd-фрагмент арқылы байланысқанда, ІgЕ энергиялық және структуралық өзгерістерге ұшырап, Ғс-рецептор арқылы мес жасушаларды және базофилдерді белсендіріп, олардың дегрануляциясьш шақырады. Бұл кезде жасушалардың түйіршектерінеи биологаялық активті заттар (тастамин, брадикинин, т.б.) бөлініп, айналадағы жасаушаларға эсерін көрсетіп, өзіндік аллергаялық серпілісті шақырады.

Құрттар (лат. Vermes) — омыртқасыз жануарлардың бір тобы. Дене пішіні ұзынша, жылжып қозғалады. Денесінің алдыңғы бөлімі сыртқы ортаның тітіркенісін қабылдаушы болғандықтан, жүйке түйіндері, сақиналары және жүйке тізбектері мен сезім мүшелері бас жағына шоғырланып орналасқан. Қазіргі жүйеленім бойынша бұл топқа жалпақ құрттаржұмыр құрттарнемертиндертікенбас құрттар,буылтық құрттар жатады. Алғашқы үш тип төменгі сатыдағы құрттар тобын құрайды. Құрт алғашқы ауыздыларға жатады. Құрттардың кейбір түрлері (мысалы, полихеттерэхиуридтер) тек теңізде, екіншілері (мысалы, турбеллярияларнематодтар) теңіз бен тұщы суда тіршілік етеді; кейбір түрі (трематодтартаспа Құрт) — басқа жануарлар мен өсімдіктердің паразиттері, топырақта мекендейтін түрлері де кездеседі.

18.HLA- рецепторлар МНС комплексе кіре ма? Бас гистосәйкестік комплекстің сипаттамасы (МНС). Орналасуы мен мағынасы.

Рецепторлар дегеніміз- тітіркенулерді қабылдап, сыртқы тітіркендірулер энергиясын жүйкелік қозу кұбылысына тасымалдайтын сезімділік жүйкелердің арнаулы (спецификалық) және соңғы бөліктері. Олар жануарлардың миына ішкі және сыртқы орта жағдайлары мен өзгерістері жөнінде хабар беріп тұрады. Оларды қабылдайтындарға барлық сезім мүшелерінің рецепторлары жөне мүшелер мен ұлпалардағы арнаулы рецепторлық құрылымдар жатады. Барлық рецепторларға төн қасиет — өте аз мөлшерде болсада тітіркенгіштердің белгілі бір түрін ғана қабылдайтындығы. Рецепторларға әсер ететін тітіркенгіштердің әр түрлілігі осы биологиялық құрылымдар құрылысын күрделендіріп, сезімді мүшелердің көптеген жаңа түрлерінің дамуына әкеп сокты. Рецепторлардың мынандай түрлері бар: тітіркенгіштерді сыртқы ортадан қабылдайтындар (экстерорецепторлар), ішкі мүшелерден қабылдайтындар (интерорецепторлар) және қаңқа бұлшық еттерімен сіңірлерден қабылдайтындар (проприорецепторлар). Тітіркенгіштердің ерекшеліктеріне байланысты олар механорецепторалар, хеморецепторлар, терморецепторлар, сонымен бірге ауру сезімін, дыбысты, дәмді, иісті және басқаларды қабылдайтын рецепторлар деп бөлінеді. Анализаторлардың жоғарғы сезімталдығы тітіркендіргіш энергиясын қозу құбылысына тасымаддауды қамтамасыз ететін рецепторларға байланысты. Анализаторлардың дөрілік заттарға реакциясы, олардың концентрациясы көп болған сайын және ұлпалармен жанасу көлемі ұлғайған сайын жоғары болады. Рецепторлардың қозуы қабынулар кезінде, сонымен бірге орталық жүйке жүйесі мен адренергиялық иннервацияның әртүрлі жағдайларына байланысты әрқалай өзгеріп отырады. Экстререцепторларға фармакологиялық заттармен әсер еткенде көп жағдайларда ауырсыну тактильді және температура сезгіштік өзгереді. Ал интерорецепторларға өсер еткеңде ішкі мүшелер, қан тамырлары жөне басқалары өзгеріске ұшырайды (ащылар, тәттілер, ароматтты заттар, жергілікті ауырсыну сезімділігін әлсірететіңцер, кілегейлі, тұтқыр заттар, іш өткізгіштер жөне тағы баскалар).

Гистосәйкестік антигендері — адам мен жануарлар торшалары бетіндегі түқым қуалайтын, иммунологиялық белсенді аймақтар. Олар басқа организмде иммунды жауап туғызады және бөтен денеден көшірілген тканьдердің аласталуының себепкері болып табылады. Алғашқы рет 1946 ж. Медавар сипаттап жазған.