1. Амин қышқылдары – белоктардың құрылымдық компоненті. Амин қышқылдардың құрылысы, олардың физико-химиялық қасиеттері, жіктелуі. Алмасатын және алмаспайтын аминқышқылдары. Амин қышқылдарының стереохимиясы.

Амин қ.-молекуласында карбоксил ж.е амин тобы бар органикалық қышқыл, тіршііктің негізін құрайтын ,белок болып табылады. Белок молекуласы амин қ.нан құралған, белоктар катализатор қатысуымен гидролизденіп амин қ.ң қоспасын береді. Белок құрамына кіретін барлық амин қ.н анықтау үшін 100 жыл керек болды. Табиғатта 80-н аса амин қ.бар соның ішінде тек 20-ғана белок құрамына кіреді. Барлық тірі организмдердің, бактериядан бастап адамға дейін белоктары 20 амин қ.нан тұрады. Олар бір-бірімен ретті түрде жалғасып, неше түрлі белок молекуласын құрайды.

Амин қышқылдары молекуласында амин тобы, α, β, γ- жағдайда және басқа жағдайда да болады. Табиғатта белоктарда тек α- амин қышқылдары табылғған. Ондай қышқылда амин тобы карбоксил тобынан кейінгі бірінші көміртек атомымен байланысқан болады. Әрбір амин қыш.да өзіне тән бүйірлік топ болады. Амин қыш-ң физико- химиялық және биологялық қасиеттерінің ерекшелігі бүйірлік топтардың құрылымына тәуелді.

Амин қыш-ң физикалық қасиеттері: Амин қышқылдары- түссіз, кристалл зат, суда ериді. Глициннен өзге амин қыш-ң бәрінің құрамында көміртегінің ассиметриялық атомы бар. Көміртегінің ассиметриялық атомы әр түрлі 4 химиялық топмен байланысады. Мұндай кезде амин қышқылының екі түрлі пішіні болуы мүмкін, ол екеуі L және D- пішіні деп аталады.

Амин қ.ң хим.қ қасиеттері: Құрамындағы карбоксил және амин топтарынң рекцияға қатысуы барлық амин қышқылдарына тән қасиет. Амин қыш-ң амфотерлік ерекшелігі болғандықтан, олар негіздермен де, қышқылдармен де әрекеттесіп тұз түзеді; спирттермен әрекеттесу нәтижесінде күрделі эфирлер түзеді және декарбоксилдену, дезаминдену құбылыстарына ұшырады. Амин қышқылдары сулы ортаның РН жағдайына жағдайына байланысты қышқылдық та, негіздік те қасиет көрсетеді.

Амин қышқылдарының жіктелуі: Химиялық құрамына және бүйірлік топтардың құрылымына байланысты амин қышқылдары полярлы және полярсыз деп жіктеледі. Биологиялық құндылығына қарай ауыстырылатын және ауыстырылмайтын деп екі топқа бөлінеді. Ауыстырылмайтын амин қышқылдары адам мен жануарлар клеткаларында басқа заттардан түзілмейді. Олар тағаммен күнде организмге енуі керек.

Полярлы амин қышқылдары- зарядталған бөлшектер бөлшектер түзей алатын және басқа да полярлы затпен байланыса алатындар, су молекуласын қосып алады.

Полярсыз бейтарап амин қ.-заряды жоқ, су молекуласын қосып ала алмайды, бірақта басқа полярсыз молекуламен байланыса алады. Гидрофильді амин қ.ры-су сүйерлер, су молекуласын қосып алатын қасиеті бар. Гидрофобты амин қ.ры-полярлы молекулаларды кері тебеді, су молекуласымен байланыса алмайды, ал басқа полярсыз қосылыстармен әрекеттесе алады.

Алмасатын амин қ.ры-глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы, пролин, аргинин ж.е гистидин.

Алмаспайтын амин қ.ры-валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, триптофан, лизин, фенилаланин. Глицин-аминосірке қ.лы, ең қарапайым амин қ.лы, тәтті кристалды зат. Аланин-альфа-амино-пропион қ.лы. табиғатта көп таралған. Серин-альфа-амино-бетта-гидрокси-пропион қ.лы, құрамында гидроксил тобы бар. Цистеин- альфа-амино-бетта-тиопропион қ.лы, құрамында сульфгидриль тобы бар. Тирозин-парагидроксифенилаланин. Молекуласында гидроксифенил тобы бар. Аспарагин- аспарагин қ.ң амиді, молекуласында амид тобы бар. Глутамин-глут.қышқ.ң амиді, молек.да амид тобы бар. Аспарагин қ.лы-молек.да екінші карбоксил тобы бар, белокқа қышқылдық қасиет береді. Глут.қышқылы-альфа-аминоглутар қышқылы, молек.да екінші карбоксил тобы бар, белокқа қышқылдық қасиет береді. Пролин – пирролидин-альфа-карбон қ.лы, көп мөлшерде дәнекер ұлпа белоктарында болады. Аргинин- альфа-амино-бетта-гуанидиновалериан қышқылы. Адам ж.е жануар ұлпасында тек аз мөлшерде түзіледі. Гистидин- альфа-амин-бетта-имидазолилпропион қышқылы, белокқа сілтілік қасиет береді. Валин- альфа-амино-беттаметил-май қышқылы. Ол жетісепегенде жүйке жүйесінің қызметі нашарлайды. Лейцин-альфа-амино-гамма-валериан қышқылы, адам ж.е жануар ұлпасында түзілмейді. Изолейцин- альфа-амино-валериан қ.лы. адам ж.е жануар ұлпасында түзілмейді. Метионин- альфа-амино-гамма-тиометилмай қышқылы. Адам ж.е жануар ұлп.да түзілмейді. Трионин- альфа-амино-гидроксимай қ.лы. молек.да гидроксил тобы бар. Триптофан-альфа-амино-бетта-индолил-пропион қ.лы. табиғи белок құрамында өте аз мөлшерде кездеседі. Лизин-молек.ғы екінші амин тобы белокқа сілтілік қасиет береді. Ол тағамда аз болса жасөспірімдердің бойы өспейді, мал өнімі азаяды. Фенилаланин-альфа-амино-бетта-фенилпропион қ.лы. құрамында ароматикалық сақина бар.

2. Белоктар, биологиялық қызметтері. Құрылысы, физика-химиялық қасиеттері, жіктелуі. Белок молекуласының кеңістік құрылысы.

Белоктар-жоғары молекулалы азотты қосылыстар, альфа амин қышқ.дан түзілетін күрделі биополимерлер. Қазіргі кездегі түсінік бойынша белок –молекулалық массасы 5000 Дальтон шамасынан артық кеңістіктік құрылымы бар және организмде белігілі бір қызмет атқаратын полипептид. Белок молекуласы бір, екі және кқп полипептид тізбегінен тұрады. Полипептид тізбегінде амин қыш-ң қалдықтары бір- бірімен өзара пептидтік байланыс арқылы жалғасады.

Белоктардың қызметі: 1. Катализдік қызметі- ферменттер әсерінен химиялық реакцияларды реттейді.2. Транспорттық қызметі- молекулалық оттегін, липидтерді , әртүрлі төменгі молекулалы органикалық заттарды, металл иондарын ауыстырып, жеткізу қызметін атқарады. 3. Механикалық- жиырылып, созылу арқылы бұлшық етте және басқа да ұлпаларда болатын актин, миозин белоктары жатады. 4. Қорғаныс қызметі- генетикалық тұрғыдан алғанда табиғаты жат белоктарды зиянсыздандырады, организмді вирус, микроб инфекцияларынан қорғайды. 5. Реттегіш қызметі- жеке клеткадағы және тұтас организмдегі зат алмасуды реттейді. 6. Құрылымдық қызметі- клетка мембраналарының жалғастырып тұратын ұлпаларының орналасуын реттейді. 7. Рецепторлық қызметі- клетка мембранасында орналасқан әртүрлі белоктар атқарады. 8. Қоректік қызметі- қоректік белоктар жатады, азық- түлік өнімдері болып табылады: альбумин, глобулин, казеин.

Белоктың құрылысы: Белок молекуланың әрбір полипептид тізбегі клеткада организмнің генетикалық мәліметіне сәйкес және генетика заіы бойынша бір генге- бір полипептид тізбегі ережесі бойынша синтезделеді. Егер белок молекуласы бңрнешң полипептид тізбегіне құралса, онда арасындағы байланыс түрлері әртүрлі болады: 1. Коваленттік дисульфидтік байланыс-SS. Әртүрлі 2 полипептидті жалғастырады, цистеин қалдығын түзеді. 2. Сутектік байланыс- егер теріс электр зарядты 2 атомның біреуі сутегінің атомымен байланысқан болса, сол екі атомның арасында сутектік байланыс қалыптасады. 3. Гидрофобтық әрекеттесу- мұндай әрекеттесу амин қышқылдарындағы полярсыз бүйірлік топтарының өзара тартылысынан болады. Ондай топтар полипептдтік тізбек арасындағы суды ығыстырып шығару нәтижесінде қалыптасады. 4. Иондық байланыс- әртүрлі зарядталған 2 ион өте жақындасқан кезде болады- аспарагин, глутамин қышқылдары, лизин, аргинин, гистидин қышқылдық және негіздік топтарының арасындағы өзара электростатикалық әрекеттесу күші

Белоктардың физико- химиялық қасиеттері: Белок- үлкен молекулалы зат, жартылай өткізгіш мембранадан өте алмайды. Белоктарды басқа қоспалардан диализ арқылы тазарту осындай қасиетіне негізделген. Әдеттегідей центрифугамен шайқаған кезде белок ұйып, шөгіндіге түспейді. Ерітіндінің түбіне шөгу уақытына, еріткіштің температурасына, тығыздығына және тұтқырлығына байланысты белок молекуласының массасын анықтайды. Белоктардың электрофорездік қасиеті: амин қышқылдарының амфотерлік қасиеті бар, сондықтан белоктар амфотерлік электролиттер болып табылады. Оның судағы ерітіндісінде белгілі бір электр заряды бар. Белок молекуласындағы теріс зарядтардың саны ондағы аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылының қалдықтар санына тең болады, аал оң зарядтардың саны лизин, аргинин, гистидин қышқыл қалдықтарынң санына тең болады. Белок мол.ң заряды ортаның рН шамасына байланысты: белок қышқыл ортада негіз сияқты диссоциацияланады ж.е оның молек.сы оң зарядталады, ал сілтілік ортада карбоксил тобы диссоциацияланған күйде болады. Белок қоспасын бөлшектерге ажыратып бөлу үшін, белоктың электрлік қасиеті пайдаланады. Электрофорез әдісі-зарядталған бөлшектердің тұрақты тоқ өрісіндегі қозғалысына негізделеген. Сілтілі ортада белок теріс зарядталады. Егер белокты сілтілік ортада ерітіп, элеткр өрісінде орналастырса, онда ол анод(+)жаққа қарай ығысады. Ал қышқыл ортада белок катион сияқты қасиет көрсетіп оң зарядталады да, электр өрісінде катодқа(-) қарай ығысады. Бел.ды электрофорез әдісімен бөлуді алғаш ұсынған А.Тизелиус болатын. Бел.ң ерігіштігі: еріткіш табиғатына, ортаның рН көрсеткішіне, ерітіндінің иондық күшіне ж.е молекула құрылымына байланысты. Кейбір белоктар суда ериді, екінші біреулері тұздардың сұйық ерітіндісінде, үшінші біреулері су мн спирт қоспасында ериді. Бел.ң суда ж.е су ерітінділерінде ерігіштігі олардың құрылымына, яғни амин қ.ры қалдығындағы бүйірлік топтарға ж.е олардың иондануына байланысты. Бел.ң тұнбаға шөгуі су молек.на қатысты тұзбен белоктың өзара бәсекесіне байланысты.

Белок молекуласы құрылымын 4 деңгейге бөлеміз: бірінші ретті құрылым-полипептид тізбегінде амин қ.ң белгілі бір ретпен жалғасып орналасуы. Табиғаттың аса қажетті құбылысы. Амин қ.ң тізбектегі кезектесуі бірдей белокт.ң, биолг.қ қасиеттері, әдетте ұқсас болып келеді. бел.ң 1-реттік құр.ы пептидтік коваленттік ж.е дисульфидтік байланыстардан құралады. Екінші ретті құрылым-белок молек.ғы полипептидтік тізбек түзу емес, спираль тектес. Спиральдың бір айналымына 3,6 шамасындай амин қышқылдарының қалдығы келеді. спираль басынан санағанда үшінші амин қ.лы қалдығында С=О, N-H аралығында сутектік байланыс байқалады. Үшінші ретті құрылым-бел.ң екінші ретті құрылымын түзетін спиральда түзу емес, ол да өз кезегінде бұралып иіріледі. Бір полипептидтік тізбектегі барлық атомдардың кеңістікте шап-шағын глобула жасап орналасуы бел.ң үш.ретті құр.деп атайды. Төртінші ретті құрылым-екі н.е одан да көп полипептидтік тізбектен тұратын белоктар олигомерлер, ал полипептидтік тізбектер протемерлер н.е суббөліктер деп аталады. Суббөл.ң кеңістікте өзара орналасуын белоктың 4 ретті құрылымы деп атайды. Бел.ң 4 ретті құрылымы едәуір күрделі конфармация болып есептеледі. Әр суббөліктің өзіне сәйкес екінші н.е үшінші реттік құрылымы бар. Бір ғана полипептидтік тізектен тұратын бел.мен салыстырғанда олигомерлік белоктар күрделі қызмет атқарады. Мұндай күрделі қызмет атқаратын белокқа қан гемоглобині жатады. Белокт.ң стереохимиясы: амин қ.ры түссіз кристалл зат, суда ериді. Глициннен өзге амин қ.ң бәрінің құрамында көміртегінің асимметриялық атомы бар. Көміртегінің асимметриялық атомы әр түрлі төрт химиялық топпен байланысады. Мұндай кезде амин қ.ң екі түрлі пішіні (конфигурация) болуы мүмкін, ол екеуі L-және D-пішіні деп аталады. Оларды басқаша стереоизомерлер н.е энантимерлер деп те атайды. Осы стереоизомерлердің біреуінің ерітіндісі полярланған жарықты сол жаққа қарай, екіншісінікі-оң жаққа қарай бұрады. Мұндай заттар оптикалық активті заттар деп атайды. Белок құрамына L-амин қ.ры ғана кіреді. D-амин қ.ры табиғи белоктан әлі табылған жоқ. Олар әр түрлі зат құрамынан бөлініп алынған. D-амин қ.ры кейбір антибиотиктер құрамында кездеседі. Химиялық синтездеу кезінде L-амин қ.ры мен D-амин қ.ң қоспасы түзіледі. Амин қ.ң стереоизомерлері біртіндеп ж.е өзінен-өзі ферментсіз изомерленуге ұшырайды да, осының нәтижесінде L-изомер өзгеріп, D-изомерге айналады. Стереохимиялық құрамы яғни, құрамы ж.е байланыстары бірдей химиялық қосылыстардың молекуласында атомдардың кеңістікте реттеліп орналасуы

3. Нуклеин қышқылдары, химиялық құрамы, құрылымдық компонентері, атқаратын қызметтері. Пурин және пиримидин негіздері. Нуклеотидтер. Нуклеозидтер. ДНҚ, РНҚ молекуласының кеңістік құрылысы. Уотсон-Крик моделі. Чаргафф ережелері.

Нуклеин қышқылдары дегеніміз – тұқым қуалайтын (генетикалық) зат. Енді тіршіліктің осы бір негізгі молекуласына анықтама берейік және оның химиялық табиғаты мен қасиеттерін қарастырайық. Алғашқы тіршілік нышандары бұдан 3,2 млрд жыл бұрын пайда болған. Ұзаққа созылған эволюция нәтижесінде табиғи сұрыпталу жолымен қазіргі тіршілік иелері – жануарлар, адам, өсімдіктер, микроорганизмдер дүниеге келді. Тірі организмдердің аса ғажап қасиеті – ата тегіне ұқсас өзіндей жаңа организмді жарыққа шығаруы. Тірі организмде жоғары молекулалы 3 қосылыс бар. Олар – нуклеин қышқылдары, белоктар және полисахаридтер. Қазіргі кезде аталған биологиялық жоғары молекулалардың ірқайсысының атқаратын қызметі дәл анықталып, тұқым қуалайтын қасиеттің негізі, тірі организмнің барлық ерекшеліктерін қайталап жарыққа шығарушы – нуклеин қышқылдары екені белгілі болды. Нуклеин қышқыдары (НҚ) дегеніміз – нуклеотид қалдықтарынан тұратын жоғары молекулалы органикалық қышқылдар. Нуклеотидтер пуриндік немесе пиримидиндік негізден, пентозадан (D – рибоза немесе D-дезоксирибозадан) және фосфор қышқылынан құралады. Нуклеин қышқылының құрамына кіретін пурин негіздерінің ішінде әсіресе аденин (А) мен гуанин (Г); пиримидин негіздерінің ішіндегі әсіресе маңыздысы – урацил (У), тимин (Т) және цитозин (Ц). Азотты (пуриндік немесе пиримидиндік) негізден және пентозадан құралған қосылыс нуклеозид деп аталады. Азотты негіз, пентоза және фосфор қышқылы бір – бірімен өзара қосылып, нуклеотид құрайды. Егер нуклеозид құрамына дезоксирибоза кірсе, ол дезоксирибонуклеозид, ал нуклеотид құрамында дезоксирибоза болса – дезоксирибонуклеотид деп аталады. Дезоксирибонуклеотидтерден тұратын нуклеин қышқылдарын дезоксирибонуклеин қышқылы (ДНҚ) деп, егер ондай қышқыл рибонуклеотидтерден құралса, онда рибонуклеин қышқылы (РНҚ) деп аталады. Организмде генетикалық белгілердің сақталуы және бір ұрпақтан екінші ұрпаққа берілуі тікелей ДНҚ молекуласы арқылы іске асатыны дәлелденген. Бұл арада ДНҚ тікелей әрекет жасамайды, әр түрлі РНҚ қатыстырып әрекет жасайды. РНҚ молекуласы тұқым қуалайтын белгілерді ұрпақтан ұрпаққа беруге көмектеседі және ДНҚ құрамына салынған генетикалық мәліметтердң жүзеге асыруға қатысады. РНҚ химиялық құрамы жағынан ДНҚ – ға ұқсайды, тек РНҚ молекуласында дезоксирибоза орнында рибоза болады, ал тимин урацилмен алмастырылған. ДНҚ – дан айырмасы – РНҚ түрлерінің бәрі әдетте бір тізбек түрінде тіршілік етеді. Прокариоттарда да эукариоттарда да үш түрлі РНҚ болады: рибосомдық РНҚ (рРНҚ), информациялық РНҚ (мРНҚ), тасымалдаушы РНҚ (тРНҚ).

Чаргафф ережелері: жануарлар мен микроорганизмдердің әр түрінің ДНҚ құрамындағы пурин негіздері мен пиримидин негіздерінің саны әр түрлі екен. Бұл жағдай ДНҚ құрамының әр түрдің өзіне тін ерекшелігі болатынын көрсетті. Әр түрлі организмдегі, мүшелер мен ұлпадағы ДНҚ – ның химиялық құрамын зерттеу кезінде мынадай маңызды жағдайды анықтады: барлық ДНҚ молекуласында аденин молінің саны тимин молінің санына тең де, цитозин мөлшері гуанин мөлшеріне тең екен. Бұл айтылған мынадай өрнекпен беріледі: А=Т, Ц=Г. Осы айтылғандардан мынадай қортынды шығады: қандай организмдікі екеніне қарамай, кез келген ДНҚ құрамына кіретін пурин негіздерінің қосындысы пиримидин негіздерінің қосындысына тең: А+Г=Т+Ц.

Уотсон-Крик моделі. Ұзын полинуклеотидтік тізбек бойында негіздердің рет – ретпен орналасуын нуклеин қышқылының біріншілік құрылымы деп аталады. ХХ ғасырда биологияның аса үздік жаңалығы ДНҚ құрылымының анықталуы еді. ДНҚ құрылымын 1953 жылы жас биохимиктер Дж. Уотсон мен Ф. Крик анықтады. Олардың теориясы бойынша ДНҚ молекуласы кеңістікте параллель орналасқан қос қабат спиральға ұқсайды. Бұл ДНҚ молекуласының екіншілік құрылымы. Екі полинуклеотид тізбек өзара бұранда сияқты жалғасып, азотты негіз арқылы байланысқан. Азотты негіздер спиральдың ішіне орналасқан, ал пентозды – фосфорлы қалдықтар ДНҚ молекуласының сыртқы жағына қарай бағытталған. Қос қабат спиралдағы азотты негіздер қабысуы өте ерекше екен: бір тізбектегі аденинге екінше тізбектегі тимин, ал гуанинге цитозин қарсы тұратындығы ерекше ма,ызы бар екенін атап айту керек. Спиралдағы азотты негіздердің былай орналасуы ДНҚ тізбегіндегі сәйкестік – үйлесімділік (комплементарлық) деп аталады және ол тірі материяда генетикалық қасиеттердің сақталуында, ұрпақтан – ұрпаққа берілуінде ерекше маңызды қызмет атқарады. Қос өабат спиральда үлкен көлемді негіздер кіші көлемді пиримидиндік негіздермен қосарланған.

4. Ферменттер. Ферменттердің номенклатурасы мен жіктелуі, атқаратын қызметі. Коферментердің түрлері, қызметі. Фермент молекуласындағы активті және аллостериялық орталықтары. Ферменттердің тежегіштері. Бәсекелес және бәсекелес емес тежегіштер.

Фермент- белоктық зат, ол организмдегі түрлі хим.қ реакц.ды тездетуші, хим.қ реакц.ң жүрісін тездетушілерді катализатор деп атайды, осыған сәйкес ферм.ді биолог.қ катализатор деп атайды, өйткені олар тірі материяда әрекет жасайды. Ферм.ді ж.е олар катализдейтін реакц.ды зерттейтін биохимия бөлімі энзимология деп атайды. Барлық басқа белоктар сияқты, ферм.р де хим.қ құрамы бойынша қарапайым ж.е күрделі деп бөлінеді. Қарапайым ферм.р- гидролиз кезінде амин қышқылдарына ғана ажырап бөлінеді. Оларға: рибонуклеаза, пепсин, химотрипсин, амилаза, гидролаза жатады. Ал күрделі ферм.р-белоктық ж.е белоктық емес бөліктен тұрады. Ферм.ң белоктық бөлігі апофермент деп, ал белоктық емес бөлігі простетикалық топ немесе кофактор деп аталады. Кофактор белоктық емес зат болғандықтан кофермент деп аталады. Ферменттердің қазіргі заманғы классификациясы мен номенклатурасы 1961 жылы Мәскеу қаласында V Халықаралық биохимиялық конгресс кезінде ұсынылған.Комиссия ферменттерді классификациялау үшін 3 негізгі принципті атап көрсетті. Бірінші принцип –ферменттердің химиялық табиғаты, яғни флавопротеиндерге, пиридоксальфосфатпротеиндерге, гемо-протеиндерге, металлопротеиндерге жатуына байланысты.Екінші принцип – фермент әсер ететін субстраттың химиялық табиғаты. Үшінші принцип-фермент катализдейтін реакцияның типі. Жүйелік атау бойынша әр ферменттің нөмірі болады, ол төрт саннан тұрады және бұл сандардың арасы нүктемен бөлінген. Бірінші сан ферменттің класын білдіреді, екінші сан класс тармағын, үшіші сан-класс тармағы бөлігін, төртінші сан өз қатарындағы рет санын көрсетеді. Мысалы, бір ферменттің жүйелік атауы 2.7.1.2 АТФ: глюкоза-6-фосфотрансфераза. Ал осы ферменттің тривиальдық атауы глюкокиназа (гексокиназа). Халықаралық классификация негізінде ферменттерді 6 класқа жіктейміз: 1)Оксидоредуктазалар -Сутегі атомы немесе электрондарды бір заттан екінші затқа тасымалдайды,тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысады

2) Трансферазалар- Метил,ациль,фосфат,амин топтарын бір заттан екінші затқа тасымалдайды

3) Гидролазалар-Гидролиз реакциясын жүзеге асырады

4) Лиазалар-Субстратқа гидролитикалық емес байланысу немесе одан атомдарды ығыстырады

5) Изомеразалар -Молекулаішілік қайта құрылым

6) Лигазалар(синтетазалар)- Екі молекулалардың қосылуы нәтижесінде жаңа байланыс пайда болады,АТФ ыдырайды. Коферменттер–құрамында белок жоқ органикалық қосылыстар, олар апоферментпен тығыз байланысқан. Олар төменгі молекулалы заттар, жоғары температураға төзімді келеді ж.е ферм.ң белоктық бөлігінен оңай ажырайды. Көптеген коферменттер витаминге жатады н.е витамин туындысы болып табылады. Биох.қ реакц.да коферм.р екі түрлі қызмет атқарады: 1-күрделі фермент құрамында субстраттың катализдік өңделіп өзгеруіне қатысады, бұл кезде кофермент онвһың активті ортасына енеді. 2- бір субстраттан екінші субстратқа электрондарды, протондарды н.е жеке хим.қ топтарды тасымалдайды. Коферм.ң түрлері: 1-НАД+ ж.е НАДФ+ - бұл коферм.ң активті бөлігі никотинамид болып табылады. оның молекуласында пиридин сақинасы бар ж.е ол пиридиндік коферменттер деп аталады. 2-ФАД ж.е ФМН коферменттері әр түрлі апоферментпен байланысады да, флавопротеинді ферменттер-флавиндідегидрогеназаны түзеді. Бұл коферм.ң активті бөлігі рибофлавин болып табылады. 3-ТПФ-тиаминпирофосфат, ТДФ-тиаминдифосфат. ТПФ-В1 витаминінің туындысы, оның тиазол сақинасында күкірт бар. 4-Кобамидтік коферменттер- активті бөлігі ең күрделі витамин В12 кіреді. Кобамидтік коферм.де циан тобы болмайды. 5-Пиридоксиндік коферм.ң негізі – В6 витамині. Құрамына бір-біріне ұқсас 3 қосылыс: пиридоксин, пиридоксаль ж.е пиридоксамин кіреді. 6- Q (Убихинон) коферменті – тотыға фосфорлану жүйесінде электрондарды флавопротеиндерден цитохромға жеткізуге қатысады. убихинон деген барлық жерде дегенді білдіреді. 7- Липой қышқылы- құрамында дисульфидтік топ бар, ол топ тотығып екі сульфгидрильдік топ (-SH) құрайды да, дигидролипой қышқылына айналады. Нәтижеде липой қышқылы оңай тотығады ж.е оңай тотықсызданады. Липой қ.өзінің карбоксил тоыб арқылы лизиннің ɛ-амин тобымен апоферментпен пептидтік байланыс жасайды ж.е декарбоксилаза ферменті түзіледі. Фермент молекуласының субстратпен тікелей тиісіп, жанасып жататын бөлігін ферм.ң активті орталығы деп атайды. Ферм.ң активті орталығы субстратпен байланысуға ж.е ыдыратып өзгертуге міндетті. Активті орталық бүйір радикалында функционалды тобы бар амин қ.ң қалдықтарынан түзіледі. Акт.ор.қ ферм.молекуласының бетіндегі шағын ғана бөлік, ол нүкте де емес, сызықшаға да ұқсамайды кеңістік пішінді. Ол ферм.ң полипептидтік тізбегінде бірінен-бірі қашық орналасқан жеке амин қ.ң өзара жақындасуынан пайда болады. Ферм.ң акт.орт.да реакцияласуға қабілетті топтары бар мынадай амин қ.ры кездеседі: цистеин, серин, гистидин, аспарагин қ.лы мен глутамин қ.лы, триптафан ж.е гидрофобты амин қ.ры. ферм.р катализдік реакция кезінде өздерінің активті орталығы арқылы субстратпен байланыс жасайды. Екі н.е одан көп суббөліктен тұратын бірқатар ферм.де өзінің катализдік орталығынан тыс молекула бетінде қосымша байланыстырушы учаске болады. Ол учаске аллостерикалық орталық деп аталады. Аллост.қ орт.-акт.орталықтан едәуір қашықтықта орналасады. Кейбір ферм.де екі ж.е одан да көп аллост.қ орталық болады, олардың біреуі ингибиторға жақын, ал екіншісі активатормен туыстас келеді. Ферм.активтілігі ортада әр түрлі хим.қ заттардың болуына байланысты. Ондай затт.ң кейбіреуі фермент активті.н арттырады, мұндай қосылыстар активатор деп аталады. Ал екінші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді. Мұндай заттар тежегіштер деп аталады. Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді сөйтіп белок гидролизі тездейді. Тежегіштер ферм.к реакц.ды біршама н.е мүлдем тежейді. Мыс.инсектицидтер холинэстераза ферм.ң әсерін тежейді, ол ферм.ң активті орт.мен байланысады да, жүйке жүйесін тырыстырып істен шығарады, жансыздандырады. Ферм.тежегіштерінің медицинада, фармакологияда, мал дәрігерлікте, ауыл шар.да маңызы зор. Ферм.р әсерінің бәсекелес ж.е бәсекелес тежеушісі бар. Бәсекелес тежеуші-өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, сондықтан да ферментті алдай алады, оның актикті оралығымен байланыс жасайды да, ферм.ң әсерін шектеп тастайды. Бәсекелес емес тежегіштердің құрылымы субстраттан бөлек ж.е ол ферм.ң субстрат байланысатын активті орт.мен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS тобымен байланысады, бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымда инниактивация болады. Бәсекелес емес тежегіштер қайтымды түрде бос ферментпен де комплексімен де байланыс жасайды, осылайша активті емес комплекс түзеді.