Лекция № 11 пептиды и белки
ЦЕЛИ ЛЕКЦИИ
Обучающая – Формирование знаний о строении пептидов и белков, их реакционной способности, роли в организме и применении в медицинской практике.
Развивающая – Расширение кругозора обучающихся на основе интеграции знаний; развитие логическое мышление.
Воспитательная – Содействие формированию у обучающихся устойчивого интереса к изучению дисциплины «Биоорганическая химия».
ПЛАН ЛЕКЦИИ
Пептиды, реакция их образования, строение. Изоэлектрическая точка белка (pI). Химические свойства пептидов и белков.
Уровни структурной организации белковой молекулы.
СОДЕРЖАНИЕ ЛЕКЦИИ
Пептиды, реакция их образования,строение
Пептиды (греч. πεπτος — питательный) и белки - биополимеры, построенные из -аминокислот.
Пептиды содержат до 100, белки свыше 100, олигопептиды - не более 10 аминокислотных остатков. Молекулярная масса пептидов до 10000, белков от 10000 до нескольких миллионов.
Функции белков
Ферментативная
Структурная
Питательная
Защитная функция
Транспортная
Регуляторная
Запасающая
Двигательная
Классификация пептидов и белков
I. В зависимости от формы молекул белки подразделяются на фибриллярные и глобулярные.
Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны, группируются одна подле другой. Образуют за счёт многочисленных межмолекулярных водородных связей суперспирали. Межмолекулярные водородные связи не могут быть преодолены молекулами растворителя, поэтому фибриллярные белки нерастворимы в воде.
Глобулярные белки сложены в компактные глобулы. Водородные связи являются в основном внутримолекулярными, межмолекулярные силы относительно слабы и разрушаются молекулами растворителя. Вследствие этого глобулярные белки растворимы в воде с образованием коллоидных растворов.
Строение белков определяет те функции, которые они выполняют в живых организмах. Фибриллярные белки нерастворимы, склонны к образованию волокон и потому служат основным строительным материалом животных клеток. К числу фибриллярных белков относятся кератин (в коже, волосах, рогах, ногтях, перьях), коллаген (в сухожилиях), миозин (в мышцах).
Глобулярные белки выполняют функции, требующие подвижности и, следовательно, растворимости. Они участвуют в регуляции жизненных процессов: гемоглобин переносит кислород из лёгких в ткани, ферменты катализируют многочисленные химические реакции, протекающие в организме, антитела обеспечивают защиту от чужеродных организмов и т.д.
II. По составу белки делят на простые (неконъюгированные) и сложные (конъюгированные). Сложные белки состоят из белковой и небелковой простетической группы. По ряду характерных свойств простые белки можно разделить на несколько подгрупп: альбумины, глобулины, гистоны, протамины, проламины, склеропротеины. К сложным белкам относятся: фосфопротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, гликопротеины, липопротеины.
Схема образования пептидов
Общим свойством -аминокислот является процесс поликонденсации, приводящий к образованию пептидов. В результате этой реакции формируются амидные связи по месту взаимодействию карбоксильной группы одной -аминокислоты и аминогруппы другой -аминокислоты. В пептидах эта связь называется пептидной связью в составе пептидной группы.
Названия пептидов строятся путём последовательного перечисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца, с добавлением суффикса -ил, кроме последней С-концевой аминокислоты, для которой сохраняется её полное название. Для остатка аспарагиновой кислоты используется название аспартил.
Глицил-лизил-тирозин (ГЛИ-ЛИЗ-ТИР)
Пространственное строение пептидной (амидной) группы
Пептидная группа относится к р,-сопряженной системе, в составе которой атомы С, О и N лежат в одной -плоскости.
За счет образования единого делокализованного 4-электронного облака вращение вокруг С-N связи затруднено. При этом -углеродные звенья находятся в выгодном транс-положении.
Изоэлектрическая точка белка (pI)
Молекула белка имеет электрический заряд. В сильно кислой среде белок заряжается положительно, в сильно щелочной – отрицательно. В нейтральной среде заряд белковой молекулы определяется соотношением количества свободных групп –COOH и –NH2 и степенью их диссоциации. Чем больше карбоксильных групп (–COOH), тем выше отрицательный заряд, и белок будет проявлять свойства слабой кислоты. У кислых пептидов и белков pI ˂ 7. Преобладание амино-групп (-NH2) сообщает белку основные свойства и положительный заряд. У основных пептидов и белков pI ˃ 7.
Химические свойства пептидов и белков
I. Аминокислоты, пептиды и белки являются амфотерными соединениями, содержащими и кислотные группы (-COOH) и оснóвные группы (-NH2).
II. По месту пептидных связей молекулы белков гидролизуется in vivo с участием ферментов-пептидаз. Среди пептидаз выделяют:
- эндопептидазы, расщепляющие связи внутри макромолекулы;
- экзопептидазы, отщепляющие по N- или C-концевую АК.
В организме белки расщепляются полностью, т.к. для жизнедеятельности необходимы только свободные α-аминокислоты.
Гидролиз in vitro происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде и используется для расшифровки состава белков. В настоящее время расшифрован состав 1500 белков, в том числе ферментов и гормонов.
Уровни структурной организации белковой молекулы
Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка или пептида:
NH2-Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH.
Первичная структура определяет уровни структурной организации белка.
Вторичная структура – локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи – спирали и складчатые слои.
В 1950г. Полинг и Корни показали, что наиболее выгодной конформацией полипептидной цепи является правозакрученная -спираль.
Основной вклад в закрепление этой конформации цепи вносят водородные связи, формирующиеся между параллельными участками пептидных групп.
Вторичная структура также стабилизуется дисульфидными мостиками по месту цистеиновых остатков.
Известна другая вторичная структура белка: -структура в виде складчатого листа. -Структура образуется из нескольких полипептидых цепей связанных водородными связями.
Третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка.
Укладка нерегулярных областей и α- и -структур в глобулу определяет третичную структуру белка. Третичная структура является более сложной пространственной организацией макромолекулы, которая стабилизируется водородной связью, дисульфидными мостиками, гидрофобными взаимодействиями и силами Ван-дер-Ваальса.
По третичной структуре белки делят на:
- глобулярные – для них характерна -спиральная структура, уложенная в пространстве в виде сферы – глобулы (например, яичный белок, фермент – глобин в составе гемоглобина);
- фибриллярные – для них характерна -структура. Как правило, эти белки имеют
волокнистое строение и к ним относятся белки мышц, ткани – миоинозин, бетта-кератин волос.
Четвертичная структура известна для некоторых белков, выполняющих важные физиологические функции. Четвертичная структура – агрегат нескольких белковых молекул, образующих одну структуру.
Взаимодействия: ионные, водородные, гидрофобные, ковалентные (дисульфидные).
Протомер – отдельная полипептидная цепь.
Субъединица – функциональная единица.
Например, четвертичная структура глобина является пространственным образованием 4-х субъединиц. Доказано, что являться переносчиком кислорода гемоглобин может только при наличии четвертичной структуры глобина.