3. Химические вещества, входящие в состав растительных клеток. Ферменты, их основные свойства и физиологическое значение.

Из 100 известных  химических элементов в составе  живых клеток постоянно обнаруживается чуть более 20, а обязательными для  выполнения жизненных функций можно считать всего 16. В то же время с помощью этого ограниченного набора элементов построено огромное множество разнообразных веществ. Так, одних только белков у маленькой бактерии 3 тыс., а у человека их 5 млн. Большую часть массы живых клеток составляет вода (около 80 %). Воду не зря называют матрицей жизни — она обеспечивает прижизненную структуру макромолекул и клеточных орга-нелл, участвует в химических реакциях, транспортных процессах и терморегуляции, поддерживает форму и размеры клетки. О соотношении органических веществ дает представление анализ цитоплазмы клеток листьев капусты: белки составляют 63,11 % сухой массы, липиды — 20,75, другие органические вещества — 9,69, а зола — 6,46 % сухой массы.. Оставшаяся доля в сухом веществе цитоплазмы принадлежит другим органическим веществам — углеводам, пигментам и пр., а также минеральному компоненту (около 5 %). В клетках, выполняющих сугубо специфические функции, химический состав несколько иной. Это касается, например, клеток семян или других продуктивных частей растений, где хранятся запасные вещества, ради которых и возделывают сельскохозяйственные культуры. Так, в составе клеток семени пшеницы содержится 78 % углеводов, 16 — белков, 2 — жиров и 2 % золы. Таким образом, белки, липиды и нуклеиновые кислоты служат химической основой жизненных процессов.

В основе всех функций организма лежат  химические реакции. В живой клетке их скорость регулируется ферментами — биологическими катализаторами. Принцип действия ферментов основан на их способности временно связываться с субстратами, участвующими в реакции. По окончании реакции фермент освобождается из комплекса с субстратом и может вновь взаимодействовать со следующей его молекулой. В комплексе с субстратом фермент как бы изменяет путь химической реакции, направляя ее по энергетически более выгодному руслу, тем самым снижая уровень энергии активации. Это достигается за счет поляризации связей, смещения электронной плотности в молекулах субстрата. Кроме того, реагирующие молекулы ориентируются по отношению друг к другу так, что их взаимодействие становится более эффективным.

Ферменты  образуются на рибосомах и подвергаются медленному окислению (денатурации). Ферменты активны в малых концентрациях, и не входят в число конечных продуктов, не требуют энергии.

Значение:

-биологический  катализатор, обеспечивающий 100% выход

-все  биохимические реакции контролируются  ферментами

-строго  специфичны

-действие  всех физиологически активных  в-в опосредовано через ферменты

-через  действия ферментов организм адаптируется к условиям внешней среды

Химический  состав:

1. Однокомпонентные (состоят только из белка Пример: пепсин, трепсин)

2. двухкомпонентные (состоят из апофермента и кофермента  Пример: каталаза) 

Большинство ферментов действует в пределах одной клетки – эндоферменты.

Есть  которые выделяются наружу – экзоферменты.

Изоферменты – состав и строение разное а функции одинаковые.

Ферменты  вне клетки способны только на реакции  распада, синтезировать не могут.

Ферментативные  реакции протекают мгновенно.

Скорость  зависит от:

-частоты  столкновений субстрата и фермента

-концентрации  реагирующих веществ

-температуры

Число столкновений не определяет число прореагировавших молекул. Взаимодействуют только активизированные молекулы, фермент снижает энергию  активации.

Пути  активации молекул:

-деформация  хим связей (эффект дыбы)

-сближение  реагирующих в-в

-поляризация  связи

Условия:

- у каждого  фермента свой температурный  оптимум (40-60 при 80 денатурация)

- у каждого  свой опт рН (около 7)

- концентрация  субстрата – константа михаэлиса(равна конц субстрата при которой скорость 50% от макс) чем выще тем медленнее скорость

-Наличие  активаторов (ионы Ме) и ингибиторов  (соли тяж Ме)

Ингибиторы бывают:

-конкурентные (занимают место фермента и  мешают реакции) 

-не  конкурентные

-неспецифичные  (вызывают денатурацию)

-специфичные  (специфическое ингибирование)

Аллостерические ингибиторы действуют на все аминокислотные остатки фермента.

Регуляция действия ферментов:

1. грубая  – на уровне генов

2. точная  – регуляция с помощью рН, С