Формы связи аминокислот в белковой молекуле.

Аминокислоты могут объединяться в длинные цепи, образуя между собой пептидные связи. В построении пептидной связи одна из аминокислот участвует своей карбоксильной группой, а другая – аминной группой.

R – CH – CO – NH – CH₂

NH₂ пептидная СООН

связь

2 аминокислоты образуют дипептид, если + 1аминокислот – трипептид.

Пептиды содержат до 10 аминокислот – олигопептиды

до 50 аминокислот – полипептиды

• 100 – > белок.

Пептидная связь довольно прочная, её можно разорвать, например, путем нагревания раствора белка + кислота и щелочь, которые активируют гидролиз этой связи.

Гидролиз пептидной связи в клетках ускоряется при помощи ферментов (при гидролизе белки распадаются на составленные их аминокислоты).

Формы связи аминокислот: 1. пептидная – прочная;

2. водородная – NH – слабая

ОС

(гидрофобная связь)

3. ионная связь – между аминогруппой и карбоксильной группой.

Пептиды

Пептиды – органические молекулы, в состав которых входит несколько остатков аминокислот, связанных пептидной связью.

В зависимости от количества остатков аминокислот и молекулярной массы различают:

1. Низкомолекулярные пептиды, содержащие в своем составе от двух до шести остатков аминокислот. Например, ди-, три-, тетра-, пента-пептиды и т.д.

2. Пептиды со средней молекулярной массой – от 500 до 5000 Д, так называемые «средние молекулы».

3. Высокомолекулярные пептиды с молекулярной массой от 5000 до 16000 Д.

В зависимости от характера действия и происхождения пептиды делят на:

1. Пептиды-гормоны: например, вазопрессин, окситоцин, глюкагон, кальцитонин, рилизинг-факторы и др.

2. Пептиды, участвующие в регуляции пищеварения: гастрин, секретин, панкреатический полипептид (ПП), вазоактивный интестинальный полипептид (ВИП) и др.

3. Пептиды крови: глутатион, ангиотензин, брадикинин, каллидин и др.

4. Нейропептиды: пептиды памяти, пептиды сна, эндорфины, энкефалины и др.

5. Пептиды, участвующие в сокращении мышц: анзерин, карнозин.

6. Пептиды «средние молекулы» - внутренние эндотоксины, образующиеся в организме в результате различных патологических процессов, обусловливающих тяжесть протекания заболевания.

Биологическое значение пептидов:

Пептиды обладают значительной биологической активностью, являются регуляторами ряда процессов жизнедеятельности.

Пептиды в организме присутствуют в небольших количествах.

Примеры:

• группа пептидов, которые содержат глутаминовую кислоту , образуют трипептид глутадион, который участвует в окислительно-восстановительных реакциях и обладает антиоксидантными свойствами;

• пептиды-кинины – регуляторы тонуса сосудов( ангиотензины I и II);

• пептиды – регуляторы функций гипофиза – либерины и статины (посредники между гипоталамусом и эндокринной системой);

• нейтропептиды – секретируются нервными клетками оказывают обезболивающий эффект (энкефалины и эндофины), могут модулировать поведение (скотофобин – пептид, вызывает чувство страха от темноты);

• пептиды – антибиотики (синтезирует микроорганизмы) используются в медицине в качестве регуляторов механизма синтеза белка, регулируют проницаемость мембран;

• пептиды-токсины – из грибов и растений выделено большое количество пептидов, вызывают отравления у человека и животных (пептиды бледной поганки и т.д.).

Исследование строения и функции биологических аминокислот пептидов позволяют понять регуляцию процессов жизнедеятельности организма.