- •Сборник задач по общей биологии
- •Глава 1. Молекулярная биология
- •Строение и свойства углеводов, липидов
- •2. Строение и свойства белков
- •3. Строение и свойства нуклеиновых кислот
- •4. Энергетический и пластический обмен
- •5. Транскрипция и трансляция
- •6. Репликация и деление клетки
- •Глава 2. Генетика. Моногибридное скрещивание
- •Далее делается генетическая запись скрещивания:
- •1. Генетическая символика:
- •2. Определение генотипа и фенотипа потомков
- •Решение задачи
- •3. Определение генотипа родителей
- •4. Анализирующее скрещивание
- •5. Закономерности неполного доминирования
- •6. Наследование групп крови. Множественный аллелизм
- •7. Составление и анализ родословных
- •1. Аутосомно-доминантное наследование:
- •2. Аутосомно-рецессивное наследование:
- •3. Наследование, сцепленное с полом:
- •4. Цитоплазматическое наследование:
- •Общий алгоритм решения задач
- •Глава 3. Дигибридное скрещивание
- •P♀ ааВв *♂ Аавв
- •1. Написание гамет
- •2. Дигибридное скрещивание
- •Глава 4. Сцепленное наследование. Нарушение сцепления
- •Фенотип с.Н.
- •1. Написание гамет
- •2. Сцепленное наследование
- •Алгоритм решения:
- •Алгоритм решения:
- •3. Составление генетической карты хромосом
- •Алгоритм решения:
- •Глава 5. Генетика пола. Сцепленное с полом наследование
- •Решение:
- •Глава 6. Взаимодействие неаллельных генов*
- •1. Полимерия
- •Алгоритм решения:
- •2. Комплементарность
- •P♀аАвв *♂ааВв
- •F 1: АаВв
- •P (из f 1) ♀АаВв *♂АаВв
- •Запишите фенотипические радикалы f 2 при дигибридном скрещивании дигетерозигот. : 9 а – в - ; 3 а – вв; 3 ааВ - ; 1 аавв
- •P♀аАвв х ♂ааВв
- •F 1 АаВв
- •P (из f 1) ♀АаВв х ♂АаВв
- •3. Эпистаз
- •Глава 7. Генетическая структура популяций
- •Алгоритм решения:
- •Алгоритм решения:
- •Глава 8. Комбинированные генетические задачи
- •Глава 9. Задачи по экологии
- •Решение.
- •Глава 1. Молекулярная биология
- •Строение и свойства углеводов, липидов
- •7.4928,5 (Добавить в текст задачи: энергозатраты 920 кДж/ч, кпд 50%)
- •8.79,6Г глюкозы или 36г жира (добавить в текст задачи: при кпд 50%)
- •13. 2,04 Х 1023молекул
- •2. Строение и свойства белков
- •3. Строение и свойства нуклеиновых кислот
- •4. Энергетический и пластический обмен
- •5. Транскрипция и трансляция
- •Глава 2. Генетика. Моногибридное скрещивание
- •Глава 3. Дигибридное скрещивание
- •Глава 4. Сцепленное наследование. Нарушение сцепления
- •Глава 5. Генетика пола. Сцепленное с полом наследование
- •Полимерия
- •2. Комплементарность
- •3. Эпистаз
2. Строение и свойства белков
Аминокислоты, входящие в состав белков и их условные сокращения:
Аминокислота |
Сокращенное название |
Аминокислота |
Сокращенное название |
Аланин |
Ала |
Лейцин |
Лей |
Аргинин |
Арг |
Лизин |
Лиз |
Аспарагин |
Асн |
Метионин |
Мет |
Аспарагиновая кислота |
Асп |
Пролин |
Про |
Валин |
Вал |
Серин |
Сер |
Гистидин |
Гис |
Тирозин |
Тир |
Глицин |
Гли |
Треонин |
Тре |
Глутамин |
Глн |
Триптофан |
Три |
Глутаминовая кислота |
Глу |
Фенилаланин |
Фен |
Изолейцин |
Иле |
Цистеин |
Цис |
Соедините пептидной связью аминокислоты:
валин C3H7-CHNH2-COOH и глицин CH2NH2-COOH
Соедините пептидной связью аминокислоты:
аланин СН3СН NH2-COOH и глицин CH2NH2-COOH.
Постройте все возможные дипептиды из валина и глицина.
Сколько дипептидов можно построить из валина, глицина и аланина?
Сколько трипептидов можно построить из валина и лейцина (С4Н9СНNH2- COOH)?
Сколько дипептидов можно создать из 4 аминокислот? Сколько тетрапептидов можно создать из двух аминокислот? Выведите формулу, определяющую зависимость количества полимеров от количества разных мономеров и длины цепи.
Сколько полипептидов длиной в 100 аминокислотных остатков можно построить из двух разных аминокислот?
Белок содержит 0,5 % глицина. Чему равна минимальная молекулярная масса этого белка Мглицина=75,1)
Гемоглобин крови человека содержит 0,34 % железа. Вычислите минимальную молекулярную массу гемоглобина.
Альбумин сыворотки человека имеет молекулярную массу 68400. Определите общее количество аминокислотных остатков в указанном белке, если средняя молекулярная масса одного аминокислотного остатка принимается за 120.
Проанализируйте график температурной зависимости скорости ферментативных реакций (рис. 1): Определите: при какой температуре фермент Б проявляет максимальную активность: при какой температуре оба фермента осуществляют превращения с одинаковой скоростью; в каком температурном диапазоне ускоряется реакция, осуществляемая ферментом А; как изменяется скорость реакций А и Б в диапозоне 60 – 70 градусов.
Проанализируйте график протекания ферментативной реакции при разных значениях температуры (рис. 2) Определите: какая температура является оптимальной для данного фермента; при какой температуре скорость реакции постоянная; при какой температуре за минуту прореагирует наибольшее количество вещества.
На графике (рис. 3) показано влияние рН на активность трех ферментов – А,В,С. Определите: оптимальное значение рН для каждого фермента; значение рН, при котором работают все три фермента; значение рН, при котором протекают ферментативные реакции В и С, но исключена реакция, контролируемая ферментом А.
К раствору пероксида водорода добавляли при разных значениях рН по 1 мл раствора каталазы и отмечали время, за которое удавалось собрать 10 мл О2. При этом были получены следующие результаты:
-
рН раствора
время, мин
4,00
20,00
5,00
12,50
6,00
10,00
7,00
13,60
8,00
17,40
Представьте эти результаты в виде графика и объясните их.
Неполярные радикалы имеют следующие аминокислоты: метионин, аланин, пролин, валин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин. Сколько гидрофобных взаимодействий возможно в молекуле белка, имеющей среди прочих, аминокислотные остатки: мет, арг, ала, лиз, про, вал, мет, сер, три, лей, ала.
Полярные положительные радикалы имеют аминокислоты аргинин, гистидин и лизин. Радикалы глутаминовой кислоты и аспарагиновой кислоты имеют отрицательный заряд. Полярные заряженные радикалы в водной среде образуют ионные связи и стабилизируют третичную структуру белка. Сколько ионных связей между радикалами аминокислот может образоваться в третичной структуре белковой молекулы, в которой имеются следующие радикалы аминокислот: глу, асп, асп, глу, арг, гис, лиз?
Полярные незаряженные (дипольные) радикалы аминокислот аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин при формировании третичной структуры белка стабилизируют молекулу за счет образования водородных связей между собой. Какое максимальное количество водородных связей может возникнуть в молекуле белка между радикалами аминокислот, если в белке имеются 3 молекулы асп, 3 молекулы глн, по 4 молекулы гли и тир и по одной молекуле тре и цис?
Какие связи возникнут при формировании третичной структуры в молекуле белка между следующими парами остатков аминокислот: аргинин – аспарагиновая кислота; аланин – метионин; аргинин – глутаминовая кислота; аргинин – гистидин; аспарагин – глутамин?
Какие связи в третичной структуре образуются в молекуле белка, содержащей, среди прочих, аминокислотные остатки: цистеин, гистидин, аргинин, глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, цистеин, аланин, валин, пролин, триптофан?
Трипептид состоит из трех молекул аспарагиновой кислоты. Как изменится суммарный заряд данной молекулы при уменьшении рН раствора на одну единицу?
Полигистидиновый фрагмент поместили в водный раствор сильной кислоты. Как изменится реакция раствора?
