III етап. Трансляція

Трансляція - другий етап синтезу білків. Процес трансляції умовно поділяється на три етапи: ініціацію, елонгацію і термінацію.

1. Ініціація розпочинається з активації амінокислот. Аміно­кислоти (АК) у цитозолі клітини вступають у реакцію з АТФ. Цей комплекс називається активованою амінокислотою. Так форму­ється АК-АТФ-комплекс. Реакцію каталізує фермент

аміноацил-тРНК-синтетаза. Для кожної амінокислоти існує свій особливий фермент.

Амінокислота + АТФ + фермент -> Амінокислота - АТФ-ферментативний комплекс + Р-Р.

Активована амінокислота приєднується до своєї специфіч­ної тРНК. Реакція каталізується тим самим ферментом. тРНК-амінокислотний комплекс, що утворився, називається наванта­женою тРНК (аміноацил-тРНК). Процес розпізнавання амінокис­лот тРНК називають рекогніцією.

Аміноацил-тРНК-комплекс надходить до місця синтезу білків, а вільний фермент може знову активувати наступну молеку­лу амінокислоти.

Активація рибосом і початок синтезу поліпептидного ланцюга. Ланцюг іРНК з'єднується з малою рибосомальною субодиницею за допомогою спеціального триплету. Це забезпечується шляхом утворення водневих зв'язків між комплементарними па­рами відповідних азотистих основ іРНК та рРНК рибосом. Амінокислота метіонін ініціює процес синтезу. Вона входить до складу тРНК, яка має УАЦ-антикодон, що зв'язується з АУГ-кодоном іРНК. Комплекс, що утворюється, називається комплексом ініціації. Згодом до малої субодиниці іРНК приєднується велика субодиниця, створюючи активну рибосому.

2. Елонгація (положення поліпептидного ланцюга). Друга, навантажена, наприклад, проліном, тРНК з'єднується з рибосомою на ділянці А. її антикодон зв'язується з комплементарним кодоном ланцюга ІРНК. На ділянці П метіонін звільняється від своєї тРНК і з'єднується пептидним зв'язком з проліном. Процес каталізує фермент пептидилтрансфераза. У цьому процесі зв'язок між першою амінокислотою та її тРНК розривається, і -СООН група першої амінокислоти утворює пептидний зв'язок з вільною -гТН2 групою другої амінокислоти. Таким чином, друга тРНК уже несе дипептид. Перша тРНК, тепер вільна, відокремлюється від П-ділянки рибосоми і повертається в загальний фонд тРНК у цитоплазмі. Тут вона може знову зв'язуватися зі своєю амінокислотою.

тРНК-дипептидний комплекс разом з ІРНК переміщується в напрямку П-ділянки рибосоми. Цей процес називають транслокацією (від лат. translocation - переміщення).

Третя молекула тРНК зі специфічною їй амінокислотою, на­приклад аргініном, надходить до А-ділянки рибосоми і приєдну­ється своїм антикодоном до комплементарного кодону іРНК. Дипептид метіонін-пролін знову приєднує амінокислоту аргінін за допомогою ферменту пептидилтрансферази. Таким чином, дипептид збільшується до трипептиду. Друга тРНК звільняється, зали­шає ланцюг іРНК, звільняючи П-ділянку. Транспортна РНК - трипептидний комплекс переноситься з А-ділянки на П-ділянку.

Весь процес, що включає надходження тРНК-амінокислотного комплексу, утворення пептидного зв'язку і транслокацію, багато­разово повторюється. У міру просування ІРНК щодо рибосоми всі її кодони переміщуються по А-ділянці один за одним, і пептидний ланцюг зростає. У процесі елонгації беруть участь спеціальні біл­кові фактори, що регулюють ці процеси.

Синтез пептидного ланцюга відбувається з досить великою швидкістю, що залежить від температури і факторів внутрішнього і зовнішнього середовища. У середньому в еукаріотів ця швидкість становить близько 2 амінокислот за 1 с. У прокаріотів швид­кість вища - близько 15 амінокислот за 1 с.

Рибосома рухається щодо іРНК тільки в одному напрямку, переміщуючись на один триплет від 5'-кінця до З'-кінця іРНК. Синтез білкової молекули (об'єднання амінокислот) відбувається у великій субодиниці, де навпроти одного триплету розташова­ний аміноацильний центр (від'єднання АК від тРНК), а навпроти іншого - пептидильна ділянка (приєднання АК до пептиду, що зростає).

Амінокислоти зв'язуються в поліпептид у тій послідовності, що повідомляється за допомогою іРНК.

3. Термінація (закінчення синтезу та виявлення поліпептидного ланцюга). У кінці ланцюга іРНК знаходиться один із стоп-кодонів (УАА, УАГ, УГА). Вони не розпізнаються жодною тРНК. Фактор термінації (спеціальний білок) приєднується до цього ко-дону і блокує подовження поліпептидного ланцюга. Як наслідок, до останньої амінокислоти синтезованого білка приєднується вода і її карбоксильний кінець відокремлюється від тРНК. Зв'язок між останньою тРНК і поліпептидним ланцюгом розривається спеціальними ферментами - факторами вивільнення. Рибосома відокремлюється від ланцюга іРНК і розпадається на дві субодиниці. Синтезований поліпептид звільняється і потрапляє в цитоплазму. Кожна молекула іРНК транскрибується декілька разів, а згодом руйнується. Середній час "життя" ІРНК становить при­близно 2 хв. Вибірково руйнуючи старі і створюючи нові іРНК, клітина може регулювати як якісний, так і кількісний склад білків, а отже, рівень і спрямованість метаболізму.