- •Календарно-тематичний план
- •Практичних занять з модуля і
- •(Біоорганічної хімії)
- •На осінньо-зимовий семестр 2015-2016 н. Р.
- •Вихідний рівень знань
- •Теоретичні питання
- •Завдання для самопідготовки
- •Література
- •Вихідний рівень знань
- •Теоретичні питання
- •Завдання для самопідготовки
- •Практичні роботи
- •Література
- •Вихідний рівень знань
- •Теоретичні питання
- •Завдання для самопідготовки
- •Практичні роботи
- •Література
- •Вихідний рівень знань
- •Теоретичні питання
- •Завдання для самопідготовки
- •Практичні роботи
- •Література
- •Вихідний рівень знань
- •Теоретичні питання
- •Завдання для самопідготовки
- •Практичні роботи
- •Література
- •Вихідний рівень знань
- •Теоретичні питання
- •Завдання для самопідготовки
- •Література
- •Вихідний рівень знань
- •Теоретичні питання
- •Завдання для самопідготовки
- •Література
Практичні роботи
Протокол № 3. Дата:
Тема: Амінокислотний склад білків та пептидів.
№ |
Назва експерименту |
Рівняння реакції |
Умови |
Спостере- ження |
Висновок |
1 |
2 |
3 |
4 |
5 |
6 |
1. |
Реакція гліцину з нінгідрином. Принцип метода: Нінгідринова реакція характерна для аміногруп, які знаходяться в -положенні відносно карбоксильної групи. При нагріванні з нінгідрином -амінокислоти окиснюються і розпадаються на альдегід, вуглекислий газ та аміак. Аміак реагує з іншою молекулою нінгідрину та з продуктом його відновлення з утворенням сполуки, яка забарвлює розчин в інтенсивний фіолетово-синій колір. Хід роботи: В пробірку вміщуємо 10 краплин розчину гліцину та 1-2 краплини розчину нінгідрину, перемішуємо та нагріваємо.
|
|
|
|
|
2. |
Ксантопротеї-нова реакція. Принцип метода: Ксантопротеїнова реакція характерна для виявлення бензольного ядра циклічних амінокислот – фенілаланіну, тирозину, триптофану. Ароматичне бензольне кільце цих амінокислот нітрується з утворенням нітросполук, що забарвлюють розчин у жовтий колір. Хід роботи: В пробірку вміщуємо 10 краплин розчину білка, додаємо 2 краплини концентрованої азотної кислоти. Нагріваємо та спостерігаємо за змінами забарвлення. |
|
|
|
|
Література
Основна:
Ю. І. Губський, “Біоорганічна хімія”, Вінниця: “Нова книга”, 2004, С. 154-159, 283-320.
Додаткова:
2. Н. А. Тюкавкина, Ю. И. Бауков, “Биоорганическая химия”, М. : Медицина, 1991, С. 313-376.
Тема заняття 4. Структурна організація білків. Фізико-хімічні властивості білків. Реакції осадження білків. Денатурація.
Цілі заняття:
Сформувати знання рівнів структурної організації білкових молекул як основи побудови живих клітин.
Набути практичні навички якісного виявлення, пептидів та білків в розчинах.
Вихідний рівень знань
Кислотність та основність органічних сполук.
Хімічні властивості карбоксильної групи.
Хімічні властивості аміногрупи (основність та нуклеофільність).
Характеристика водневого звязку.
Теоретичні питання
Рівні структурної організації білків.
Типи звязків, що забезпечують структурну організацію білків.
Біологічна роль білкових молекул.
Фізико-хімічні властивості білків у розчинах.
Завдання для самопідготовки
Завдання |
Вказівки до завдання |
1. Рівні структури білкових молекул. |
1.4. Дати характеристику четвертинної структури білків на прикладі будови гемоглобіну.
1.5. Перерахувати якісні реакції на амінокислоти та білки та пояснити їх практичне значення.
|
2. Фізико-хімічні властивості білків. |
2.1. Перерахуйте фізико-хімічні властивості білків.
|
