Медицинский факультет, 1 курс
Медицинская биология
ЛЕКЦИЯ 2
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ НАСЛЕДСТВЕННОСТИ. РЕАЛИЗАЦИЯ НАСЛЕДСТВЕННОЙ ИНФОРМАЦИИ.
План:
История исследования белка
Структура белков
Классификация белков
Свойства белков. Денатурация
Общая характеристика нуклеиновых кислот
Биосинтез белков и его этапы.
Репликация ДНК
«Живые организмы представляют собой открытые, саморегулирующиеся, самовоспроизводящиеся системы, построенные из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот» (Волькенштейн Н.В., 1965)
1. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркуа. В это время было отмечено, что белки могут коагулировать под действием нагревания и кислот.
В 1902 году Фишер сформулировал пептидную гипотезу, согласно которой белки построены из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями.
2. Белки – полимеры, состоящие из аминокислот, определяют структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Из огромного количества известных в природе аминокислот только 20 принимают участие в образовании белковой молекулы. Общая формула аминокислот:
Для белков выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок, количество и качество аминокислот, входящих в состав молекулы белка. Образуется за счет ковалентной связи между аминокислотами (так называемая пептидная связь). Для осуществления своих функций белку необходимо пройти ряд преобразований.
Вторичная структура белка образуется при помощи водородных связей и гидрофобных взаимодействий, превращающих молекулу в α или β спираль.
Такие спирали в свою очередь скручиваются определенным образом в компактные структуры – глобулы или фибриллы. Это и есть третичная структура белка. Она стабилизируется за счет дисульфидных мостиков, гидрофобных и ионных взаимодействий. Большинство белков работает именно в таком виде.
Иногда для выполнения своих функций объединяется несколько белковых глобул-субъединиц с образованием четвертичной структуры. Стабилизирует эти структуры электростатическое притяжение. Примером такого белка является гемоглобин, состоящий из 4 субъединиц.
3. Существует несколько классификаций белков.
По составу белки могут быть – простые (состоят только из аминокислот),
- сложные (гликопротеиды и липопротеиды).
Небелковый компонент в последнем случае может выступать в роле кофермента.
По форме белки бывают – глобулярные и фибриллярные.
Фибриллярные – длинные, вытянутые молекулы, достаточно стабильны, плохо растворимы в воде, некоторые способны сокращаться (актин, миозин).
Глобулярные – сферические, хорошо растворимые в воде.
В биологических науках наиболее популярна классификация по выполняемым функциям:
- белки-ферменты;
- структурные (актин – микротрубочки; гистоны – упаковка ДНК; тубулин – цитоскелет);
- гормоны;
- защитные белки (фибриноген, иммуноглобулины);
- сократительные;
- запасные (альбумины);
- токсины;
- транспортные (гемоглобин);
- рецепторные (аденилатциклаза – трансформация химических сигналов в цитоплазматической мембране).
4. Химические свойства белков подробно рассматриваются в цикле «Биохимия». Важными для нас является способность белков к денатурации и ренатурации. Денатурация белка происходит при воздействии высокой температуры, кислот и некоторых других факторов. При этом сложные молекулы белков постепенно разрушаются, переходя к низшим структурам. Если первичная структура белка при этом не была разрушена, и негативно влияющие факторы прекратили действовать, то возможно восстановление структуры белка – ренатурация.
5. Общая характеристика нуклеиновых кислот.
ДНК - представляет собой двойную спираль дезоксирибонуклеотидов. В состав ДНК входит четыре азотистых основания:
пуриновые аденин (А)
гуанин (Г)
пиримидиновые тимин (Т)
цитозин (Ц)
В спирали азотистые основания образуют ступеньки, а остатки дезоксирибозы и фосфорной кислоты – «перила».
В двойной цепи ДНК генетическая информация записана в направлении от 5´ конца к 3´ концу. Одна из нитей является «содержательной» - несет гены для матричного синтеза. Вторая идет в противоположном направлении. Она считается «антисодержательной» и необходима как эталон хранения генетической информации, используется в процессе репликации и репарации.
Линейные размеры ДНК:
диаметр – 2 нм;
1 Виток – 3,4 нм – 10 пар нуклеотидов;
расстояние между основаниями – 0,34 нм.
Основные свойства ДНК:
Комплиментарность – две цепи не идентичны, но комплиментарны (А-Т; Г-Ц).
Колинеарность – последовательность аминокислот белка соответствует расположению кодонов в гене.
Правила Чарграфа:
* молекулярная доля пуринов(А+Г) равна молекулярной доле пиримидинов (Т+Ц) (А+Г)=(Т+Ц)=50%; (А+Г)/(Т+Ц)=1
* А+Ц=Т+Г
* А=Т; Г=Ц.
ДНК хранит информацию, но не принимает активного участия в жизни клетки. Следовательно нужен посредник. Таковым является РНК.
РНК – длинная неразветвленная полимерная молекула, состоящая из одной цепи. В отличие от ДНК содержит рибозу и урацил (вместо тимина).
Все виды РНК синтезируются на ДНК при участии РНК-полимераз по принципу комплиментарности. Так как РНК – одноцепочная, для нее не выполняются правила Чарграфа.
РНК бывает:
- и-РНК = м-РНК – 300-3000 нуклеотидов;
- т-РНК – 75-90 нуклеотидов; имеет 4 важных участка – транспортный, антикодон, присоединения фермента, соединения с рибосомой;
- р-РНК – 3000-5000 нуклеотидов.