5. Гемоглобин взрослого организма (HbA, см. ниже) является тетрамером, состоящим из двух α- и двух β-субьединиц смолекулярными массами примерно 16 кДа. α- и β-цепи отличаются аминокислотной последовательностью, но имеют сходную конформацию. Примерно 80% аминокислотных остатков глобина образуют α-спирали, обозначенные буквами А-Н (см. схему). Каждая субъединица несет группу гема (формулу см. на рис. 197) с иономдвухвалентного железа в центре. При связывании O2 с атомом железа в геме (оксигенация Hb) и отщеплении O2(дезоксигенация) степень окисления атома железа не меняется. Окисление Fe2+ до Fe3+ в геме носит случайный характер. Окисленная форма гемоглобина, метгемоглобин, не способна переносить O2. Доля метгемоглобинаподдерживается ферментами на низком уровне и составляет поэтому обычно только 1-2%.
Четыре из шести координационных связей атома железа в гемоглобине заняты атомами азота пиррольных колец, пятая — остатком гистидина глобина (проксимальный остаток гистидина), а шестая — молекулой кислорода воксигемоглобине и, соответственно, Н2О в дезоксигемоглобине.
6. К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миогло-бин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо- (или магний)порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций.
Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового –гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, в то время как гемодинаков у всех видов гемоглобина.
Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белковсоставляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения – порфирина. Последний состоит из четырех замещенных пирролов
Болезни гемоглобинов (их насчитывают более 200) называют гемогло-бинозами. Принято делить их на гемоглобинопатии, в основе развития которых лежит наследственное изменение структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина (часто их относят также к «молекулярным болезням»), и талассемии, обусловленныенаследственным нарушением синтеза какой-либо нормальной цепи гемоглобина. Различают также же-лезодефицитные анемии.
Классическим примером наследственной гемоглобинопатии является серповидно-клеточная анемия, широко распространенная в странах Южной Америки, Африки и Юго-Восточной Азии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления кислорода принимают форму серпа). Гемоглобин S, как показали Л. Полинг и др., отличается рядом свойств от нормального гемоглобина: в частности, после отдачи кислорода втканях он превращается в плохо растворимую дез-окси-форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами. Последние деформируют клетку и приводят к массивномугемолизу. Болезнь протекает остро, и дети, гомозиготные по мутантному гену, часто умирают в раннем возрасте.
Талассемии, строго говоря, не являются гемоглобинопатиями. Это генетически обусловленное нарушение синтеза одной из нормальных цепей гемоглобина. Если угнетается синтез β-цепей, то развивается β-талассемия; при генетическом дефекте синтеза α-цепей развивается α-талас-семия. При β-талассемии в крови наряду с HbA1появляется до 15% НbА2 и резко повышается содержание HbF – до 15–60%. Болезнь характеризуется гиперплазией и разрушением костного мозга, поражением печени, селезенки, деформацией черепа и сопровождается тяжелой гемолитической анемией. Эритроциты при талассемии приобретают мишеневидную форму. Механизм изменения формы эритроцитов объяснить пока не удалось.
15 Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы: секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие – в митохондриях(глутаматдегидрогеназа), третьи – в лизосомах (β-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке кровиопределяется в норме лишь в следовых количествах. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь; их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей.
Экскреторные ферменты синтезируются главным образом в печени(лейцинаминопептидаза, щелочная фосфатаза и др.). В физиологических условиях эти ферменты в основном выделяются с желчью. Еще не полностью выяснены механизмы, регулирующие поступление данных ферментов в желчные капилляры. При многих патологических процессах выделение экскреторных ферментов с желчью нарушается, а активность в плазме кровиповышается.
20. G-белки делятся на несколько типов, причем один из них выполняет стимулирующую, а остальные – ингибирующую функции. Взаимодействие соответствующего G-белка с ферментом–усилителем сигнала приводит к изменениюсвойств фермента и соответственно к изменению его активности. В случае циклического АМФ . возможна как активация аденилатциклазы, так и ее ингибирование (в зависимости от типа G-белков, участвующих втрансформации сигнала). Итогом будет изменение скорости синтеза цитоплазматического цАМФ – активаторапротеинкиназ, регулирующих функцию клеточных белков в результате их фосфорилирования. В неактивном состоянии протеинкиназа представляет собой димер из каталитической и регуляторной субъединиц. Активацияпротеинкиназы обеспечивается связыванием цАМФ с регуляторной субъединицей, что вызывает диссоциацию и активацию каталитической субъединицы.
Субстратами протеинкиназ являются разнообразные белки, фосфорили-рование которых изменяет их активность. Например, активация протеин-киназы А со стороны цАМФ приводит к фосфорилированию гликогенсин-тазы игликогенфосфорилазы. При этом активность первого фермента подавляется, а второго усиливается (см. главу 10). Таким образом, появление в кровяном русле адреналина, активирующего аденилатциклазу миоци-тов, улучшает энергетическое обеспечение сокращений сердечной мышцы.
Известно несколько типов протеинкиназ, активируемых различными эффекторами. Субстраты протеинкиназ – огромное количество белков, фос-форилирование которых приводит к изменению их активности. Более того, обнаружены протеинфосфатазы, которые, осуществляя гидролиз фосфатной группы, возвращают белковуюмолекулу в исходное состояние. Во многих случаях мишенью действия киназ являются другие киназы, которые фосфорилируют фосфатазы, в свою очередь регулируя их функцию. Таким образом, регуляция метаболизма имеет каскадный характер.
49.Синтез гемоглобина.
49.
Распад гемоглобина в печени начинается с разрыва α-метиновой связи между I и II кольцами порфиринового кольца. Этот процесс катализируется НАДФ-содержащей ок-сидазой и приводит к образованиюзеленого пигмента вердоглобина (холеглобина):
В приведенных структурных формулах здесь и далее в желчных пигментах М – метильная СН3-группа, В – (—СН=СН2) – винильная группа и П – (—СН2—СН2—СООН) – остаток пропионовой кислоты.
Как видно из приведенных формул, в молекуле вердоглобина еще сохраняютсяатом железа и белковый компонент. Имеются экспериментальные доказательства, что в этом окислительном превращении гемоглобинапринимают участие витамин С, ионы Fe2+и другие кофакторы. Дальнейший распад вердоглобина, вероятнее всего, происходит спонтанно с освобождениемжелеза, белка-глобина и образованием одного из желчных пигментов – биливердина. Спонтанный распад сопровождается перераспределениемдвойных связей и атомов водорода в пиррольных кольцах и метиновых мостиках. Образовавшийся биливердин ферментативным путем восстанавливается в печени в билирубин, являющийся основным желчным пигментом у человека и плотоядных животных
Дальнейшая судьба желчных пигментов, точнее билирубина, связана с их превращениями в кишечнике под действием бактерий. Сначала глю-куроновая кислота отщепляется от комплекса с билирубином и освободившийсябилирубин подвергается восстановлению в стеркобилиноген, который выводится из кишечника. В сутки человек выделяет около 300 мг стеркобилиногена. Последний легко окисляется под действием света и воздуха в стеркобилин. Механизм бактериальных превращений билирубина до стеркобилина до конца еще не расшифрован. Имеются данные, что промежуточными продуктами восстановления являются последовательно мезобилирубин и мезобилиноген (уробилиноген). После всасывания небольшая часть мезобилиногена поступает через воротную вену в печень, где подвергается разрушению с образованием моно- и дипиррольных соединений. Кроме того, очень небольшая часть стеркобилиногена после всасывания через систему геморроидальных вен попадает в большой круг кровообращения, минуя печень, и в таком виде выводится с мочой. Однако называть его уробилиногеном не совсем точно (см. главу 18). Суточное содержание стеркобилиногена в моче составляет около 4 мг, и, пожалуй, именно стеркобилиноген является нормальной органической составной частью мочи. Если с мочой выделяется повышенное содержание уробилиногена (точнее, мезобилиногена), то это является свидетельством недостаточности функциипечени, например, при печеночной или гемолитической желтухе, когда печень частично теряет способность извлекать этот пигмент из крови воротной вены. Химически уробилиноген (мезо-билиноген) неидентичен стеркобилиногену (уробилиногену) мочи. Исчезновение стеркобилиногена (уробилиногена) из мочи при наличиибилирубина и биливердина является свидетельством полного прекращения поступления желчи в кишечник. Такое состояние часто наблюдается при закупорке протока желчного пузыря (желчнокаменная болезнь) или общего желчного протока (желчнокаменная болезнь, раковые поражения поджелудочной железы и др.).
53. Гаптоглобин входит в состав глобулиновой фракции. Этот белок обладает способностью соединяться с гемоглобином. Образовавшийся гаптоглобин– гемоглобиновый комплекс может поглощаться системой макрофагов, при этом предупреждается потеря железа, входящего в состав гемоглобина как при физиологическом, так и при патологическом его освобождении из эритроцитов. Методом электрофореза выявлены 3 группы гаптоглобинов: Нр 1–1, Нр 2–1 и Нр 2–2. Установлено, что имеется связь между наследованием типов гаптоглобинов и резус-антителами.
Интерферон – специфический белок, синтезируемый в клетках организма в ответ на воздействие вирусов. Этотбелок обладает способностью угнетать размножение вирусов в клетках, но не разрушает уже имеющиеся вирусные частицы. Образовавшийся в клетках интерферон легко выходит в кровяное русло и оттуда проникает в ткани и клетки.Интерферон обладает специфичностью, хотя и не абсолютной. Например, интерферон обезьян угнетает размножение вируса в культуре клеток человека. Защитное действие интерферона в значительной степени зависит от соотношения между скоростями распространения вируса и интерферона в крови и тканях.
Альфа-фетопротеин (alfa-fetoprotein) - Белок плазмы крови плода млекопитающих (гликопротеин с молекулярной массой 70 кД), синтезируется в печени и желточном мешке. Гены альфа-фетопротеина и сывороточного альбуминагомологичны и образовались в результате дупликации 300-500 млн. лет назад.
Антитрипсин (antitrypsin) - Антитрипсины – группа сывороточных белков, входящих в состав альбуминовой фракции, которые являются ингибиторами трипсиноподобных протеаз у многих позвоночных животных. Один из наиболее многочисленных антитрипсинов – 1-антитрипсин, характеризующийся большим разнообразием изоформ (у человека – несколько десятков), детерминируемых множественными аллелями одного гена (PI, Pi).
Иммуноглобулин (immunoglobulin) - Гликопротеид, специфически связывающийся с антигеном, т.е. обладающий свойствами антитела. Иммуноглобулины секретируются зрелыми лимфоидными клетками и содержатся в плазме,лимфе и на поверхности клеток. Иммуноглобулин – тетрамер, состоящий из двух одинаковых тяжелых Н-цепей и двух одинаковых легких L-цепей с молекулярными массами соответственно около 50-70 и 25 кД, С-конец цепейиммуноглобулина постоянен, а N-конец вариабелен. Известно по крайней мере 5 типов иммуноглобулинов, из которых основную роль в качестве антител взрослых организмов играет IgG (остальные типы – IgA, IgE, IgD, IgM).
(начало в вспросе 15) Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистида-за, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует о поражении печеночной ткани.
В настоящее время особо важным лабораторным тестом стало исследование активности изоферментов в сыворотке крови, в частности изофермен-тов ЛДГ. Известно, что в сердечной мышце наибольшей активностью обладаютизоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2, а в ткани печени – ЛДГ4 и ЛДГ5 (см. главу 10). Установлено, что у больных с острым инфарктом миокарда в сыворотке крови резко повышается активность изоферментов ЛДГ1 и отчасти ЛДГ2. Изоферментный спектр ЛДГ в сыворотке крови при инфаркте миокарда напоминает изоферментный спектр сердечной мышцы. Напротив, при паренхиматозном гепатите в сыворотке крови значительно возрастает активностьизоферментов ЛДГ4 и ЛДГ5 и уменьшается активность ЛДГ1 и ЛДГ2.
Диагностическое значение имеет также исследование активности изофер-ментов креатинкиназы в сыворотке крови. Существуют по крайней мере 3 изофермента креатинкиназы: ВВ, ММ и MB. В мозговой ткани в основном присутствует изофермент ВВ (от англ. brain – мозг), в скелетной мускулатуре – ММ-форма (от англ. muscle – мышца). Сердце содержит гибридную МВ-форму, а также ММ-форму. Изоферменты креатинкиназы особенно важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы.
Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется прежде всего двумя причинами: 1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденных тканях; 2) одновременным повышением каталитическойактивности некоторых ферментов, переходящих в кровь. Возможно, что повышение активности ферментов при «поломке» механизмов внутриклеточной регуляции обмена веществ связано с прекращением действия соответствующих регуляторов и ингибиторов ферментов, изменением под влиянием различных факторов строения и структуры макромолекул ферментов.
55. Эритроциты и обмен веществ
Эритроциты также обладают системой (супероксид-дисмутаза, каталаза, GSH), способной инактивировать АФК и ликвидировать нанесенные ими повреждения. Для этого необходимы вещества, обеспечивающие поддержание вэритроцитах нормального обмена веществ. Метаболизм в эритроцитах в сущности ограничен анаэробнымгликолизом (см. с. 148) и гексозомонофосфатным путем [ГМП (HMW)] (см. с. 154).
Образующийся при гликолизе АТФ служит прежде всего субстратом Na+/К+-АТФ-азы, которая поддерживаетмембранный потенциал эритроцитов. При гликолизе образуется также эффектор 2,3-ДФГ (см. с. 276). В ГМП образуется НАДФН+Н+, который поставляет Н+ для регенерации восстановленного глутатиона (GSH) из глутатион-дисульфида (GSSG) с помощью глутатион-редуктазы [3]. Восстановленный глутатион — самый важныйантиоксидант эритроцитов, он служит коферментом при восстановлении метгемоглобина (см. с. 274) в функционально активный гемоглобин [4]. Важным защитным ферментом является также селенсодержащая глутатион-пероксидаза [5].
С помощью восстановленного глутатиона осуществляется детоксикация Н2О2, а также гидропероксидов, которые возникают при реакции АФК с ненасыщенными жирными кислотами мембраны эритроцитов
Система ренин-ангиотензин
Ренин [2] — это фермент аспартил-протеиназа (см. с. 178). Фермент образуется в почках в форме предшественника(проренина), после расщепления последнего образовавшийся ренин секретируется в кровь. В крови субстратомренина является ангиотензиноген — гликопротеин плазмы крови из фракции α2-глобулина (см. рис. 271), синтезирующийся в печени. Отщепляющийся декапептид носит название ангиотензин I. При действии пептидилдипептидазы A [3] [«ангиотензинконвертирующего фермента" [АКФ (АСЕ)], присутствующей в мембранекровеносных сосудов, особенно в легких, он превращается в ангиотензин II.
Этот октапептид является гормоном и одновременно нейромедиатором. Ангиотензин II быстро расщепляется под действием пептидазы (так называемой ангиотензиназы [4]), присутствующей во многих тканях. Полупериод существования (биохимический полупериод) ангиотензина II составляет всего 1 мин.
Уровень ангиотензина II в крови определяется скоростью секреции ренина из почек. Местом образования ренинаявляются клетки юкстагломерулярного аппарата, которые секретируют ренин в ответ на уменьшение кровенаполнения приносящей клубочковой альвеолы и повышение концентрация ионов Na+ в дистальном отделе нефрона.
Действие ангиотензина II. Ангиотензин II взаимодействует с мембранными рецепторами почек, головного мозга,гипофиза, коры надпочечников, стенок кровеносных сосудов и сердца. Благодаря выраженному суживающему действию на сосуды он повышает кровяное давление, в почках способствует уменьшению экскреции ионов Na+ иводы. В головном мозге и нервных окончаниях (пластинках аксонов) симпатической нервной системы действие ангиотензина II вызывает повышение тонуса (нейромедиаторное действие). Он активирует центр жажды. В гипофизеон стимулирует секрецию вазопрессина (адиуретина) и кортикотропина [АКТГ (ACTH)]. В коре надпочечников ангиотензин II стимулирует биосинтез и секрецию альдостерона, который в почках способствует уменьшению экскреции натрия и воды. Разнообразное действие ангиотензина II прямо или косвенно ведет к повышению кровяного давления и уменьшению выведения из организма натрия и воды.
Калликреин—кининовая система. Калликреин как сериновая протеаза плазмы крови осуществляет протеолиз предшественника кининов — кининогена печени. Кроме того, калликреин известен как один из ключевых факторов гемостаза. Семейство кининов невелико и включает всего два гормона с достаточной для воздействия продолжительностью существования. Один из них тонин, секретируемый в слюнных железах, другой — брадикинин, источники секреции которого имеются практически во всех структурах организма, где он может играть роль нейротрансмиттера и паракринного гормона.
Известны три типа рецепторов брадикинина: Вг1, Вг2, ВгЗ. Они локализованы в гладких мышцах сосудов, бронхов и трахеи, пищеварительного тракта, эндотелия, сенсорных нейронов, макрофагов и полиморфоядерных нейтрофилов. На клетки гладких мышц брадикинин преимущественно оказывает расслабляющее влияние. Это связано с активацией К+—АТФ—чувствительных каналов, гиперполяризующих гладкие мышцы сосудов с последующей вазодилатацией. Кроме того, локальные вазомоторные эффекты сопряжены с активирующим действием гормона на хемотаксис (движение, обусловленное различиями концентраций вещества) иммунокомпетентных клеток, их активацией, а также с увеличением проницаемости сосудов. В почках это обусловливает влияние брадикинина не только на локальный кровоток, но и на почечную фильтрацию, благодаря дилатации афферентных артерий гломерул почек.
Как медиатор ноцицептивных сенсорных нейронов брадикинин осуществляет первичный, срочный запуск защитных реакций в месте повреждения:
гиперемию, хемотаксис и миграцию в поврежденные ткани иммунокомпетентных клеток, фагоцитов. Связанный с этими эффектами локальный пирогенез усиливает активацию мигрантов и снижает жизнедеятельность «агрессоров». Эти же эффекты в определенных центрах нервной системы могут определять участие брадикинина в запуске механизма сократительного термогенеза (дрожи), терморегуляторного поведения и в других доминантно активированных структурах. Среди эффектов брадикинина известно увеличение свертываемости крови, выделение гистамина из тучных клеток кожи, легких, базофилов. Митогенный эффект брадикинина направлен на регенерацию тканей.
В почках гормоны калликреин—кининовой системы образуются в тубулярной системе (гормоны ренин—ангиотензиновой системы — в корковом слое). Это позволяет брадикинину прямо и опосредованно через секрецию простагландинов увеличивать диурез и натрийурез.
Гормоны обеих систем плазмы крови (ренин—ангиотензиновой и калликреин—кининовой) в определенной мере являются антагонистами, реципрокно регулируя локальные вазомоторные реакции. Возможно, они входят в число факторов, формирующих функциональную дифференцированность сосудов на ангиотомы разных метамеров тела. Взаимодействие двух систем гормонов обеспечивает смену типов вазомоторных реакций в процессе гомеостатирования артериального давления. Клетки крови вырабатывают также комплексы цитокинов и других гормонов (гистамина, серотонина), регулирующих функции кроветворной системы. Пролиферация и дифференцировка разных линий стволовых клеток: эритроидной, лимфоидных и других контролируется в зависимости от стадии их эволюции вариабельными комплексами гормонов.
В целом, гормоны сердца, сосудов, плазмы и клеток крови взаимодействуют в регуляции функций кардиоваскулярной системы, контролируя объем жидкости в организме и крови в системе, артериальное и венозное системное давление, а также локальный кровоток. Важным эффектом действия гормонов системы является перераспределение крови между работающими и неработающими в данный момент органами. Локальная секреция в этих же органах брадикинина, эндотелинов, NO облегчает действия гормонов сердечно—сосудистой системы, поступающих с кровотоком.
Вазоактивные пептиды
Семейство сформировано по функциональному признаку и включает ангиотензины, брадикинины и эндотелины.
Эндотелины 1, 2 и 3 — вазоконстрикторы. В эмбриогенезе стимулируют миграцию клеток нервного гребня в стенку кишечника. При недостаточности эндотелина 3 или его Рц ЕТ-В возникает аган-глиоз кишечника, глухота и нарушение пигментации. Для структуры эндотелинов характерно наличие двух дисульфидных связей и ос-спирализованного фрагмента. Эндотелины экспрессируются несколькими типами клеток, преимущественно эндотелием сосудов. Клонировано 2 Рц эндотелинов — ЕТ-А и ЕТ-В, относящихся к классу Рц, сопряжённых с G-белками. ЕТ-А связывает преимущественно эндотелины 1 и 2, а ЕТ-В связывает все три эндотелина.
Ангиотензины (Анг) оказывают сосудосуживающий эффект, стимулируют продукцию альдостерона в коре надпочечников, питьевое поведение и секрецию вазопрессина. Анг-II образуется в кровеносной системе, преимущественно в сосудах лёгких. В ряде органов (сердце, семенниках, головном мозге) имеется собственная система биосинтеза Анг-П. В надпочечниках из Анг-П могут образовываться Анг-Ш и Анг-IV, но эти превращения не обязательны для стимуляции продукции альдостерона. К настоящему времени клонировано два Рц Анг — AT1R и AT2R, относящихся к классу Рц, сопряжённых с G-белками, причём AT1R может находиться в форме нескольких сплайсинговых вариантов. Соотношение сродства для AT1R: Анг-П > Анг-Ш; для AT2R: Анг-Ш > Анг-П. Не исключено, что Анг-IV связывается с Рц иного типа.
Брадикинины. Как и ангиотензины, брадикинины образуются внеклеточно. В отличие от эндотелинов и ангиотензинов, брадикинины оказывают сосудорасширяющий эффект. Кроме того, брадикинины стимулируют натриурез и диурез, снижают уровень сахара в крови, служат посредниками воспаления, повышают проницаемость сосудов, стимулируют болевые Рц.
64. Коллаген- сложный белок, относится к группе гликопротеинов, имеет четвертичную структуру, его молекулярная масса составляет 300 kDa. Составляет 30 % от общего количества белка в организме человека. Его фибриллярная структура - это суперспираль, состоящая из 3-х -цепей. Нерастворим в воде, солевых растворах, в слабых растворах кислот и щелочей. Это связано с особенностями первичной структуры коллагена. В коллагене 70 % аминокислот являются гидрофобными. Аминокислоты по длине полипептидной цепи расположены группами (триадами), сходными друг с другом по строению, состоящими из трех аминокислот. Каждая третья аминокислота в первичной структуре коллагена - это глицин (триада (или группа): (гли-X-Y)n, где X - любая аминокислота или оксипролин, Y - любая аминокислота или оксипролин или оксилизин). Эти аминокислотные группы в полипептидной цепи многократно повторяются.
Необычна и вторичная структура коллагена:шаг одного витка спирали составляют только 3 аминокислоты (даже немного меньше, чем 3), а не 3.6 аминокислоты на 1 виток, как это наблюдается у других белков. Такая плотная упаковка спирали объясняется присутствием глицина. Эта особенность определяет высшие структуры коллагена. Молекула коллагена построена из 3-х цепей и представляет собой тройную спираль. Эта тройная спираль состоит из 2-х -1-цепей и одной -2-цепи. В каждой цепи 1000 аминокислотных остатков. Цепи параллельны и имеют необычную укладку в пространстве: снаружи расположены все радикалы гидрофобных аминокислот. Известно несколько типов коллагена, различающихся генетически.