1. Гепатоциттерде

2. эритроциттерде

3. +адипоцитах

4. энтероциттерде

5. альвеолоциттерде

36. Влияние лептина связано с:

1. тәбеттің артуы

2. липогенез күшеюі

3. май қышқылдарының β-тотығуы

4. +понижение аппетита

5. май қышқылдары синтезінің күшеюі

1. β-окисление жирных кислот – это специфические пути расспада жирных кислот, в результате чего образуется:

2. еноил-КоА

3. β-гидроксиацетил-КоА

4. β-кетоацетил-КоА

5. малонил-КоА

6. +ацетил-КоА

37. Синтез кетоновых тел проходит:

1. гепатоциттердің Гольджи комплексінде

2. +в митохондриях гепатоцитов

3. гепатоциттердің цитоплазмасында

4. гепатоциттердің ЭПС цистернасында

5. гепатоциттердің ядросында

38. Жирные кислоты проходящие из крови в клетки активируются с помощью фермента:

1. карнитинацилтрансфераза I

2. карнитинацилтрансфераза II

3. +ацил-КоА-синтетаза

4. май қышқылдары синтазасы

5. ГМГ-КоА-синтазасы

39. Полифункциональный фермент синтаза жирных кислот катализирующий реакциии синтеза жирных кислот. Этот ферментативный комплекс передает радикалы жирных кислот с одного активного центра на другой:

1. ацилтасымалдаушы протеинмен

2. +протеином ацетилНОСИТЕЛЕМ***???

3. ацилорынауыстырғыш протеинмен

4. ацилтрансформациялаушы протеинмен

5. ацетилтрансформациялаушы протеинмен

40. Каким ферментом активируется перенос жирной кислоты из крови в ткань?

6. +ацил-КоА-синтетаза

41. Синтез Жирных кислот катализируется многофункциональным ферментом синтазой жирной кислоты. Этот ферментный комплекс переносит Радикал жирной кислоты с одного активного центра на другой

B. +ацетилтрансфераза протеин

42. Фермент который расщепляет пептидные связи в дипептидах

E. +дипептидаза

43. Реакции процесса гниения белков:

A. +дезаминирование и декарбоксилирование

44. Значение трансаминирования:

Е. + замена аминокислоты

45. Какой фермент катализирует процесс аминирования, обеспечивает низкую концентрацию аммиака в тканях и крови

D. +глутаматсинтетаза

46. аммиака в организме транспортируется в виде:

A. +глутаминовой кислоты

47. Сумма макроэргов, образованных в орнитиновом цикле:

A. +3 АТФ

48. Из чего образуется углерод, необходимый для синтеза цистеина:

B. +серин

49. При подагре в суставах, сухожилиях и под кожей:

А. +Происходит осаждение мочевой кислоты

50. Начало всех пиримидиновых нуклеотидов:

А. +уридинмонофосфат

51. Врожденный дефицит оксидазы, катализирующий реакции окисления гомогентизиновой кислоты в печени и почках:

B. +алкаптонурия

52. Стероидные гормоны:

C + синтезируются сразу после секреции

53. Главная функция вазопрессина:

Е. + регулирование водно-солевого обмена

54. Тироксин ингибирует секрецию тиреотропина следующим образом:

+ по типу обратной связи

55. Уменьшает концентрацию Ca2 + в крови:

D. +паратгормон

56. Гормон, регулирующий водно-солевой обмен:

В. + Вазопрессин

57. Заболевание, связанное с дисфункцией нодпочечников:

А. + Синдром Иценко-Кушинга

58. Показатель мочи, об интенсивности метаболизма коллагена:

E. +оксипролин

59. Карбоксидипептидилпептидаза катализирует превращение ангиотензин I в:

В. + Ангиотензин II

60. Гормон, синтезируемый в почках:

D. +эритропоэтин

40. в почках синтезируются

1. қанды ұйыту жүйесінің компоненттері

2. комплемент жүйесінің компоненттері

3. фибринолиз жүйесінің компоненттері

4. компоненты каликриин- кининовой системы

5. артериялық қысым жүйесінің компоненттері

41. повышение общего объема белков в плазме крови:

1. протеинурия

2. диспротеинемия

3. гипопротеинемия

4. гиперпротеинемия

5. физиологиялық қалыпты жағдай

42. Гипопротеинемия отмечается :

1. Острые и хронические кровопотери

2. күшті терлеу кезінде

3. профуздық ішөтуде

4. үзіліссіз құсуда

5. қанның қоюлануында

43. белок острой фазы

1. фибрин

2. тромбин

3. альбумин

4. трансферрин

5. альфа₁-антитрипсин

44. функция железа в составе цитохромов:

1. присоединение к активному центру оксидоредуктаз

2. простагландиндердің синтезіне қатысу

3. липидтік алмасуды реттеу

4. көмірсулар синтезіне қатысу

5. көмірсулар алмасуын реттеу

45. Фермент дельта-аминолевулинатсинтаза:

1. кофермент ретінде НАД⁺-ті ұстайды

2. трансляция деңгейінде Fe²⁺ ионымен активтенеді

3. порфобилиногеннің синтезі реакциясын катализдейді

4. кофермент ретінде тиаминпирофофсфатты ұстайды

5. катализирует реакцию синтеза дельта- аминолевулиновой кислоты

46. при дефекте фермента участвующего в синтезе гема развивается

1. подаграның

2. порфирии

3. Леша-Нихан синдромының

4. Гемолиттік сарыаурудың

5. Криглер-Найяр синдромының

47. Увеличение в сыворотки крови билирубина за счет свободного билирубина наблюдается при:

1. вирустық гепатитте

2. синдроме Жильбера

3. несеп тасы ауруында

4. өттасы ауруында

5. темір жетіспеушілік анемияда

48. Причина возникновения гемолитической желтухи

1. билирубинді өт капиллярына тасымалдайтын протеиннің ақауы

2. УДФ-глюкоронилтрансфераза синтезінің бұзылысы

3. фекалийдің ақ-сұр (балшық) түсті болуы

4. усиленный гемолиз эритроцитов

5. өт бөлінуінің бұзылысы

49. Трансферрин доставляет железо

1. эритроцитке, тромбоцитке, лейкоцитке

2. нейронға, спленоцитке, энтероцитке

3. миоцитке, нейронға, лейкоцитке

4. костный мозг, печень, селезенка

5. бүйрекке ары қарай несеппен шығару үшін

50. карбоксигемоглобин образуется при взаимодействии гемоглобина с

1. цианидтермен

2. оттекпен

3. угарный газ

4. көміртек қостотығымен

5. тотықсыздандырғыш агенттермен

51. основной лабораторный признак гипогемоглобинемии

1. анемия

2. қант диабеті

3. гиперальдостеронизм

4. семіздіктің бастапқы стадиясы

5. бүйрекүстілердің гипоқызметі

52. система микросомального окисления расположена

1. в эндоплазматическом ретикулуме

2. митохондрияда

3. цитоплазмада

4. лизосомада

5. ядрода

53. Прямой билирубин- это билирубин связанный с:

1. глицинмен

2. ферритинмен

3. альбумином

4. глюкуронатпен

5. трансферринмен

54. нейтрализация токсических веществ состоит из двух фаз. Реакция, протекающая в первой фазе обезвреживания ксенобиотиков

1. йодтану реакциясы

2. хлорлану реакциясы

3. глюкозалану реакциясы

4. реакция гидроксилирования

5. шектеулі протеолиз

55. второй этап обезвреживания лекарственных веществ

1. элиминация

2. конъюгация

3. сіңірілу

4. ыдырау

5. химиялық түрлену

56. химические канцерогены пищевых красителей:

1. полициклді ароматтық көмірсулар

2. ароматические амины

3. азоқосылыстар

4. нитрозаминдер

5. афлатоксиндер

57. Глюкоза поступает в эритроциты следующим путем

1. Облегченная диффузия

2. активті тасымалдану

3. қарапайым диффузия

4. эндоцитоз

5. экзоцитоз

58. функция глутатиона:

1. темірді тасымалдау

2. антиоксидантная функция

3. ксенобиотиктерді детоксикациялау

4. аммиакты ағзадан шығару

5. осмостық қысымды ұстау

59. удаление из сосудистого русла фибрина после выполнения им гемостатической функции обеспечивает

1. гемостаздың тамырлық-тромбоцитарлық компоненті

2. гемостаздың коагуляциялық компоненті

3. компонент антикоагуляционного гемостаза

4. гемостаздың фибринолиттік компоненті

5. барлық келтірілген компоненттер

60. третья стадия коагуляционного гемостаза:

1. фибрин-мономердің түзілуі

2. образование геля фибрина

3. фибриннің түзілуі

4. тромбиннің түзілуі

5. фибриннің ерітілуі

61. Биологическая роль витамина К в свертывании крови:

1. Он кофактор ферментов синтезирующих факторы 9,10,2,7

2. ХI фактордың активаторы

3. фибриноген синтезінің активаторы

4. IV факторды блоктайды

5. II факторды жояды

62. Один из основных компонентов клеточного матрикса относящийся к адгезивным белкам

1. актин

2. миозин

3. фибринонектин

4. миоглобин

5. гемоглобин

63. молекула коллагена в составе фибрилл закрепляются поперечными сшивками за счет

1. глицин қалдықтарының бүйірлік топтары арқылы

2. валин қалдықтарының бүйірлік топтары арқылы

3. серин қалдықтарының бүйірлік топтары арқылы

4. метионин қалдықтарының бүйірлік топтары арқылы

5. альдегидных групп лизин

64. Коллагеннің полипептидті ктізбегінің екінші реттік құрылымы – бұл босаңқылау:

1. 3 α-тізбектің оңға оратылған суперспиральі

2. 2 α-тізбектің оңға оратылған суперспиральі

3. α-тізбектің солға оратылған спиральі

4. 8 α-тізбектің оңға оратылған суперспиральі

5. 3 β-тізбектің солға оратылған суперспиральі

65. Образовани 1,25(ОН)₂ -D₃ стимулируется низкой концентрацией ионов Са и...