- •1. Ферменти
- •1 Термін «ферменти», біологічна роль ферментів
- •2 Особливості будівлі прості і складні ферментів. Переваги перед хімічними каталізаторами
- •1.3 Методи виділення ферментів
- •1.4 Класифікація і номенклатура ферментів на кшталткатализируемой реакції
- •1.5 Область застосування [2]
- •2.1 Принцип дії ферментів
1.5 Область застосування [2]
Ферменти знайшли широке використання у в таких галузях промисловості, як хлібопечення, пивоваріння, виноробство, чайне, шкіряну і хутряне виробництва,сироварение, натуральних соків, кави, кулінарія (в обробці м'яса) тощо. Останніми роками ферменти почали застосовувати в тонкої хімічної індустрії реалізації таких реакцій органічної хімії, як окислювання, відновлення,дезаминирование,декарбоксилирование,дегидратация, конденсація, і навіть потреби ділити і виділення ізомерів амінокислотL-ряда (при хімічному синтезі утворюютьсярацемические суміші L- іD-изомеров), які у промисловості, сільське господарство, медицині. Опанування тонкими механізмами дії ферментів, безсумнівно, надасть необмежені можливості отримання у величезних кількостях і із швидкістю корисних речовин, у лабораторних умовах майже з 100% виходом.
Ферменти використовують у виробництві мийних засобів папери, соціальній та технологічними процесами із виробництва шкіритекстилей, фармацевтичної промисловості (>фестал,мезимфорте). Нині можна було їх використання у кормах тварин.
Використовувані у харчовій промисловості ферменти мають широкий, спектр застосування, до складу якого функції синтезу і розкладання (деградації). При виборі ферменту конкретної харчового процесу треба брати до уваги його джерело і біохімічні характеристики, це важливо при сертифікації.
Подібно іншим харчових добавок використання ферментів у харчових продуктах нормується законом.
2.1 Принцип дії ферментів
Речовина,подвергающееся перетворення на присутності ферменту, називають субстратом.Субстрат приєднується доферменту, який прискорює розрив одних хімічних зв'язків у його молекулі й створення інших; утворюючись під час результаті продукт від'єднується від ферменту.
Ферменти не піддаються зносу під час реакції. Вони вивільняються після завершення реакції відразу ж готові розпочати таку реакцію. Теоретично це може тривати нескінченно, по крайнього заходу, до того часу, поки вони витратять весь субстрат. Насправді унаслідок їх сприйнятливості і органічного складу, тривалість існування ферментів обмежена.
По образним висловом,употребляемому в біохімічної літературі, фермент наближається до субстрату, як «ключі до замку». Це було сформульовано Еге. Фішером 1894 р. з те, що специфічність дії ферменту визначається суворим відповідністю геометричній структури субстрату і активної центру ферменту.Фермент сполучається з субстратом із заснуваннямкороткоживущегофермент-субстратного комплексу (освіти проміжного комплексу). Проте, хоча це модель пояснює високу специфічність ферментів, вона пояснює явища стабілізації перехідного стану, яке спостерігається практично. У 50-ті роки нашого століття це статична уявлення замінили гіпотезою Д.Кошланда проиндуцированном відповідність субстрату і ферменту. Суть її полягає зводиться до того що, що просторове відповідність структури субстрату і активної центру ферменту створюється в останній момент їх взаємодії друг з одним, може бутивиряжено формулою “>перчатка-рука”. Ферменти, переважно, — не жорсткі, а гнучкі молекули. Активний центр ферменту може змінитисяконформацию після зв'язування субстрату. Бічні групи амінокислот активного центру приймають таке становище, що дозволяєферменту виконати свою каталітичну функцію. У окремих випадках молекула субстрату також змінюєконформацию після зв'язування в активному центрі. На відміну від моделі «>ключ-замок», модель індукованого відповідності пояснює як специфічність ферментів, а й стабілізацію перехідного стану.
Однак у процесі все більшого розвитку науки гіпотезаКошланда поступово витісняється гіпотезоютопохимического відповідності. Зберігаючи основні тези гіпотезивзаимоиндуцированной настройки субстрату і ферменту, вона фіксує на тому, що специфічність дії ферментів пояснюється першу чергу впізнаванням тієї частини субстрату, яка змінюється при каталіз. Між цією частиною субстрату ісубстратним центром ферменту виникають численні точковігидрофобние взаємодії і водневі зв'язку.
Список літератури
1.krugosvet/articles/03/1000310/1000310a1.htm
2. ГабріелянО.С, МаскаєвФ.Н., ПономарьовС.Ю,Теренин В.І. Підручник хімія 10 клас. - М., 2005.
3. Нечаєв О.П., Кочеткова А.А, Зайцев О.Н. Харчові добавки.- М., 2001.
4.Биохимия рослинного сировини/ Під ред. Щербакова В. Г. М., 1999.
5.gazeta/science/2007/10/15_a_2241957.shtml?incut2
6.cleandex/articles/2008/07/07/biomimetic-1
