План 1. Ферменти

2.Термін «ферменти», біологічна роль ферментів

3.Особливості будівлі прості і складні ферментів. Переваги перед хімічними каталізаторами

4.Класифікація і номенклатура ферментів на кшталткатализируемой реакції

5.Принцип дії ферментів

1. Ферменти

 

1 Термін «ферменти», біологічна роль ферментів

 

Протягом усієї своєї історії існування людина користувався ферментами, найчастіше маючи на увазі звідси.

Термін фермент запропонований XVII столітті хіміком ВанГельмонтом під час обговорення механізмів травлення. У кін.ХVIII — поч. ХІХ ст. було відомо, що м'ясо перетравлюється шлунковим соком, а крохмаль перетворюється на цукор під впливом слини. Проте механізм цих явищ був невідомий. У ХІХ в. Луї Пастер, вивчаючи перетворення вуглеводів в етиловий спирт під впливом дріжджів, дійшов висновку, що цей процес (бродіння) каталізується певної життєвої силою, що у дріжджових клітинах. Термін ензим (від грецьк.- — в- і — дріжджі, закваска) було запропоновано в 1876 року.

Перший кристалічний фермент (>уреаза) виділено американським біохіміком Д.Самнером в 1926 р.

Отже, що таке ферменти? Ферменти (від латів.fermentum - бродіння, закваска) чи ензими - органічні речовини білкової природи, які синтезуються у клітинах й у багаторазово прискорюють які у них реакції, не наражаючись у своїй хімічним перетворенням.

Сьогодні відомо понад 3000 ферментів. Усі вони мають ряд специфічних властивостей, які різнять їхнього капіталу від неорганічних каталізаторів. Тільки людському організмі щомиті відбуваються тисячі ферментативних реакцій. Ферменти грають найважливішу роль переважають у всіх процесах життєдіяльності, скеровуючи й регулюючи обмін речовин організму.

Слід також відзначити, що все жива природа існує лише завдякибиокатализу. Недарма великого русского фізіолог, нобелівський лауреат І.П. Павлов назвав ферменти носіями життя.

2 Особливості будівлі прості і складні ферментів. Переваги перед хімічними каталізаторами

 

По будовою ферменти може бутиоднокомпонентними, простими білками, ідвухкомпонентними, складними білками. У другий випадок у складі ферменту можна знайти як білковий компонент –апофермент (>apoenzyme), а й додаткова групанебелковой природи – кофермент (>coenzyme).Останні речовини, на відміну білкового компонента ферменту (>апофермента), мають порівняно не велику молекулярну масу чуток і, зазвичай,термостабильни.

Хімічна природа найважливіших коферментів було з'ясовано у роки нашого століття завдяки трудам Про.Варбурга, Р. Куна, П.Каррера та інших. Виявилося, що роль коферментів вдвухкомпонентних ферментах грають більшість вітамінів (Є, До,Q, В1, В2, В6 В12, З, М та інших.) чи сполук, побудованих за участю вітамінів, саме тому вони мають вступати у організм за їжею. Багато ферменти з великою молекулярної масою виявляють каталітичну активність лише у присутності специфічних низькомолекулярних речовин, званих коферментами (чикофакторами).

Характерною ознакоюдвухкомпонентних ферментів і те, що білкова частина, ні додаткова група окремо що немає помітної каталітичної активністю. Тільки їх комплекс виявляєферментативние властивості. У цьому білок різко підвищує каталітичну активність додаткової групи, притаманну їй у вільному стані дуже малій мірі; додаткова ж група стабілізує білкову частина, й робить її менш вразливою доденатурирующим агентам.

>Однокомпонентние ферменти є прості білки. Уоднокомпонентних ферментів, які мають додаткової групи, яка б укладати безпосередній контакти зпреобразуемим з'єднанням. Цю функцію виконує частина білкової молекули, звана каталітичним центром. Припускають, що каталітичний центроднокомпонентного ферменту є унікальне поєднання кількох амінокислотних залишків, розміщених у частині білкової молекули.Аминокислотние залишки, що утворюють каталітичний центроднокомпонентного ферменту, перебувають у різних точках єдиноїполипептидной ланцюга. Тому каталітичний центр виникає у той час, коли білкова молекула набуває притаманну їй третинну структуру. Отже, зміна третинної структури ферменту під впливом тих чи інших чинників можуть призвести до деформації каталітичного центру і зміни ферментативної активності.

Крім каталітичного центру, освіченого поєднанням амінокислотних радикалів чи приєднанням коферменту, у ферментів розрізняють решта 2 центру:субстратний іаллостерический. Підсубстратним центром розуміють ділянку молекули ферменту, відповідальний за приєднання речовини (субстрату), яке зазнаєферментативному перетворенню. Часто цю ділянку називають “якірній майданчиком” ферменту, де, як судно на якір, стає субстрат. Поняття каталітичному ісубстратном центрі годі було абсолютизувати. У реальних ферментахсубстратний центр може збігатися (чи перекриватися) з каталітичним центром. Понад те, каталітичний центр може остаточно формуватися в останній момент приєднання субстрату. Тому часто говорять про активному центрі ферменту, представляє поєднання першого і другого.

>Аллостерический центр є ділянку молекули ферменту, внаслідок приєднання якого певногонизкомолекулярного (інколи ж - івисокомолекулярного) речовини змінюється третинна структура білкової молекули. У результаті змінюється конфігурація активного центру, супроводжується або збільшенням, або зниженням каталітичної активності ферменту.

Ферменти як біологічні каталізатори випливає низка особливостей, які відрізняються їхню відмінність від каталізаторів неорганічної природи:

·ферментативние реакції протікають у фізіологічно нормальних для живого організму умовах і вимагають жорстких умов - підвищеної температури, високої кислотності середовища, надлишкового тиску;

· ферменти як каталізатори суворо специфічні, воникатализируют лише певні біохімічні реакції, діючи тільки певний субстрат;

·ферментативние реакції живими організмах йдуть послідовно, в такий спосіб, що субстратом кожному за наступного ферменту є кінцевий продукт попередній йому ферментативної реакції;

· швидкість ферментативних реакцій висока, але вона залежить від певних чинників.Ускоряют реакцію удесятеро⁸-10²⁰ раз.Ферментативние реакції йдуть зі100%-ним виходом не дають побічним продуктів. Для висловлювання каталітичної активності відповідно до рекомендацій Міжнародного біохімічного союзу використовується катав.Катал (кат) – цекаталитическая активність, здатна здійснити реакцію з швидкістю, рівної 1 міль в секунду;

· все ферменти є білками. Молекулярна маса ферментів коливається в межах від 12*10³ до 10*10⁶Так.