5.Протеинурия
Протеинурия – это повышенное содержание белка в моче.
В почках находятся фильтры, называемые клубочками. Они фильтруют кровь и удаляют ядовитые и ненужные вещества, с последующим направлением их в мочу для последующего вывода из организма. Появление повышенного содержания белка в моче, может свидетельствовать о нарушении работы этого защитного механизма.
Иногда при протеинурии присутствуют такие симптомы, как отек, наличие крови или гноя в моче, однако в большинстве случаев протеинурия бессимптомна.
Существует несколько видов протеинурии:
Протеинурия застойная (сердечная) – вызывается застоем крови в почках при сердечной недостаточности;
Протеинурия истинная (почечная, сывороточная) – вызывается нарушением фильтрационной способности почек;
Протеинурия ложная - вызывается попаданием белка в мочу при ее прохождении по мочевым путям, пораженным воспалительным или деструктивным процессом;
Протеинурия лордотическая (ортостатическая) – вызывается поясничным лордозом, вызывающим венозный застой в почках.
Протеинурия пальпаторная – появляется после бимануальной пальпации почки;
Протеинурия пароксизмальная – кратковременное проявление протеинурии, появляющееся после гипертонического или вегетативного криза, а также эпилептического припадка;
Протеинурия спортсменов – появляется после большой физической нагрузки;
Протеинурия транзиторная (функциональная) – появляется на короткое время после мышечного напряжения или переедания;
Причинами протеинурии могут быть заболевания почек, такие как острый и хронический гломерулонефрит, пиелонефрит, нефропатия беременных и др., или заболевания мочевыводящих путей, например, воспаление мочевого пузыря, предстательной железы, мочеточников.
Протеинурия обнаруживается с помощью анализа мочи.
У здоровых людей нормой является выделение в мочу около 150 ( в некоторых случаях до 300) мг. белка в сутки. Если в моче наличествует большее количество белка, то это свидетельствует о том, что нарушена проницаемость гломерулярных мембран клубочков.
Такие виды протеинурии, как протеинурия спортсменов, пароксизмальная, транзиторная не требуют лечения и являются кратковременными. В более тяжелых случаях (протеинурия застойная, истинная, лордотическая) прежде всего, необходимо лечить причину, вызвавшую протеинурию, так как она (протеинурия) является лишь следствием болезни.
Рекомендуется регулярно сдавать анализ мочи, для раннего выявления и лечения протеинурии и заболеваний, ее вызывающих.
БИЛЕТ №39
1)(35) История открытия и изучения ферментов
Экспериментальное изучение ферментативных процессов началось в XYIIIв, когда французский естествоиспытатель Р. Реомюр поставил опыты, чтобы выяснить механизм переваривания пищи в желудке хищных птиц. Т. Шванн открыл в желудочном соке фермент пепсин. Эти работы послужили началом изучения так называемых протеолитических ферментов.
2)(50)Эндергонические и экзергонические, макроэрги.
Направление химической реакции определяется значением ΔG (свободной энергии системы). Если эта величина отр., то р-ция протекает самопроизвольно и сопровождается уменьшением свободной энергии - экзергонические р-ции (процесс окисления глюкозы дикислородом, сопровождается уменьшением энергии Гиббса) Если ΔG положительно, то реакция будет протекать только при поступлении свободной энергии извне- эндергоническими р-ции. Макроэргические соед-я – соедюсодержащие макроэргическую связь, при гидролизе которой освобождается энергия больше 30кДж. К соед.относят АТФ, УТФ, АДФ и др нуклозидфосфаты, 1,3дифосфоглицерат, кот.обр.в гликолизе. Сукцинил-Коа, карбомоилфосфат, креатининфосфат
3)(126) Особенности окисления жирных кислот с нечетным числом угл атомов
жирные кислоты с нечетным числом углеродных атомов окисляются таким же образом, как и жирные кислоты с четным числом углеродных атомов, с той лишь разницей, что на последнем этапе β-окисления образуется одна молекула пропионил-КоА и одна молекула ацетил-КоА, а не 2 молекулы ацетил-КоА.
в сумме за один цикл образуется 5 молекул АТФ.
β-окисление ненасыщенных жирных кислот – спец.путь катаболизма жир.к-т, продуктом явл.ацетил-КоА. Окисление идет по b-углеродному атому. Служит источ.энергии для синтеза 12АТФ. Процесс идет в матриксе митохондрий в аэробных усл. Для переноса ацил-КоА ч/з мембрану митох.сущ.система – в комплексе с молекулой карнитина, ф-т карнитинацилтрансфераза I(ингибитором явл.малонил-КоА).
4реакции b-окисления наз.циклом т.к. эти 4 реакции повтор.до тех пор пока к-та не расщипится на ацетильные остатки. Регуляция: при голодании-глюкагон, в постабсорбтивном периоде-инсулин.
4) (165) Роль тирозина в метаболизме
частично заменимая ам-к. относится к смешанным (гликокетонным)ам-к в мозговом в-ве синтезируются катехоламины. Нарушение катаболизма тирозина на стадии расщепления гомогентизиновой к-ты приводит к алкаптонурии («черная моча». Врожденная болезнь. Наследственный дефект тирозиназы-фермента, катализирующего в меланоцитах превращение из тирозина в ДОФА вызывает наруш.синтеза темных пигментов кожи-к альбинизму. Недостаточность дошамина приводит к болезни Паркинсона- симптомы акинезия(скованность). ригидность(напряж.мышц), тремор.
5) При энзиматическом анализе крови взрослого пациента было обнаружено 4-кратное
увеличение активности щелочной фосфатазы. Возможные причины этого явления?
Щёлочная фосфатаза участвует в обмене фосфорной кислоты, расщепляя ее от органических соединений и способствуя транспорту фосфора в организме. Самый высокий уровень содержания щелочной фосфатазы — в костной ткани, слизистой оболочки кишечника, в плаценте и молочной железе во время лактации.
Норма щелочной фосфатазы в крови женщины — до 240 Ед/л, мужчины — до 270 Ед/л.
Щелочная фосфатаза влияет на рост костей, поэтому у детей ее содержание выше, чем
у взрослых. Биохимический анализ крови на щелочную фосфатазу проводят для диагностики
заболеваний костной системы, печени, желчевыводящих путей и почек. Повышенная щелочная фосфатаза в крови может стать поводом для врача поставить следующий диагноз: заболевание костной ткани, в том числе опухоли костной ткани, саркома, метастазы рака в кости гиперпаратиреоз миеломная болезнь лимфогранулематоз с поражением костей инфекционный мононуклеоз рахит заболевания печени (цирроз, рак, инфекционный гепатит, туберкулез) опухоли желчевыводящих путей инфаркт легкого, инфаркт почки. Повышение щелочной фосфатазы происходит в последнем триместре беременности, после менопаузы, при недостатке кальция и фосфатов в пище, от передозировки витамина С и как следствие приема некоторых лекарственных препаратов (оральных контрацептивов, содержащих эстроген и прогестерон, антибиотиков и других).
БИЛЕТ №40
1)(7). Хромопротеины, важнейшие представители, строение и роль в организме. Типы гемоглобинов и их изменение в процессе онтогенеза. Гемоглобинопатии.
Хромопротеины — сложные белки. сост. из простого белка связанной с ним простетической группы. Они уча-т в фотосинтезе,клеточном дыхании, трансп-те О2 и СО2. ОВР, свето- и цветовосприятии.
Гемоглобин в кач-ве белкового комп. сод. глобин. а небелкового комп. - гем. Осн. струк. простетич. гр. большинства гемосодержащих белков сост. порфириновое кольцо. Гем в виде гем-порфирина явл. простетич. гр. гемоглобина, его производ., миоглобина, каталазы, пероксидазы, цитохромов b, c, c1. Атом железа расп в центре гема. Гемоглобинопатии — в основе лежит наслед. изм. струк. какой-либо цепи нормального гемоглобина. Серповидноклеточная анемия харак.изм. Эритроцитов в серповидную форму. Такие деформированные клетки теряют пластичность и могут закупоривать мелкие кровеносные сосуды, нарушая кровоток. Это состояние ведет к сокращению срока жизни эритроцитов и последующей анемии. это приводит к синдромам хронической острой боли, тяжелым бактериальным инфекциям и некрозу. Талассемии –тоже наследственные нарушения крови,не может вырабатываться достаточно гемоглобина, и О2 не достигает всех частей организма. Органам начинает не хватать кислорода, и они не могут нормально функционировать.
2)81-83 Глюкоза - важнейший метаболит углеводного обмена превращение глюкозы в организме.Глюкоза используется как основной вид топлива в тканях млекопитающих. Таким образом, она играет роль связующего между энергетическими и пластическими функциями углеводов.
3)(140). Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника. Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль аполипопротеинов в составе хиломикронов. Липопротеинлипаза
Всасывание происходит в проксимальной части тонкой кишки. Тонкоэмульгированные жиры (величина жировых капель эмульсии не должна превышать 0,5 мкм) частично могут всасываться через стенки кишечника без предварительного гидролиза. Основная часть жира всасывается лишь после расщепления его панкреатической липазой на жирные кислоты, моноглицериды и глицерин. Жирные кислоты с короткой углеродной цепью (менее 10 атомовHYPERLINK "http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2/4636.html"углерода) и глицерин, будучи хорошо растворимыми в воде, свободно всасываются в кишечнике и поступают в кровь воротной вены, оттуда в печень, минуя какие-либо превращения в кишечной стенке. Более сложно происходит всасывание жирных кислот с длинной углеродной цепью и моноглицеридов. Этот процесс осуществляется при участии желчи и главным образом желчных кислот, входящих в ее состав. В желчи соли желчных кислот, фосфолипиды и холестерин содержатся в соотношении 12,5:2,5:1,0. Жирные кислоты с длинной цепью и моноглицериды в просвете кишечника образуют с этими соединениями устойчивые в водной среде мицеллы. Структура мицелл такова, что их гидрофобное ядро (жирные кислоты, моноглицериды и др.) оказывается окруженным снаружи гидрофильной оболочкой из желчных кислот и фосфолипидов. Мицеллы примерно в 100 раз меньше самых мелких эмульгированных жировых капель. В составе мицелл высшие жирные кислоты и моноглицериды переносятся от места гидролиза жиров к всасывающей поверхности кишечного эпителия. Относительно механизма всасывания жировых мицелл единого мнения нет. в результате так называемой мицеллярной диффузии, мицеллы целиком проникают в эпителиальные клетки ворсинок, где происходит распад жировых мицелл. При этом желчные кислоты сразу поступают в ток крови и через систему воротной вены попадают сначала в печень, а оттуда вновь в желчь..Этот процесс получил название печеночно-кишечной (гепатоэнтеральной) циркуляции.С помощью метода меченых атомов было показано, что в желчи содержится лишь небольшая часть желчных кислот (10–15% от общего количества), вновь синтезированных печенью. Таким образом, основная масса желчных кислот (85–90%) – это желчные кислоты, реабсорбирован-ные в кишечнике и повторно секретируемые в составе желчи. Установлено, что у человека общий пул желчных кислот составляет примерно 2,8–3,5 г, при этом они совершают 6–8 оборотов в сутки.
4) (14). Тиаминпирофосфат, его строение и биологическая роль.
Тиаминпирофосфат - это активн форма тиамина(или тиаминдифосфат)-образ-ся при участии специфич АТФ-зависимого фермента тиаминпирофосфокиназы(содерж в печени и тк мозга) тиаминсодержащий кофермент из витамина В1 выполняющий функцию кофермента в р-ции окислительного декарбоксилирования пирувата, а также в транскетолазной реакций пентозофосфатного пути . Может катализировать некоторые реакции без участия белкового компонента.
Применяется в медицине под названием «кокарбоксилаза»- применяется: гипергликемическая кома, прекоматозное состояние и ацидоз при сахарном диабете,инфаркт миокарда.
Источники : зерновые продукты, пивные дрожжи, растения, свинина.
Потребность : 2-3 мг для взрослых
Гиповитаминоз : болезнь бери-бери – однообразное потребление полированного риса, симптомы – полиневриты, параличи, сердечная недостаточность.
5).вроде там протеинурия!Протеинурия – это повышенное содержание белка в моче.
В почках находятся фильтры, называемые клубочками. Они фильтруют кровь и удаляют ядовитые и ненужные вещества, с последующим направлением их в мочу для последующего вывода из организма. Появление повышенного содержания белка в моче, может свидетельствовать о нарушении работы этого защитного механизма.
Иногда при протеинурии присутствуют такие симптомы, как отек, наличие крови или гноя в моче, однако в большинстве случаев протеинурия бессимптомна.
Существует несколько видов протеинурии: Протеинурия застойная (сердечная) – вызывается застоем крови в почках при сердечной недостаточности; Протеинурия истинная (почечная, сывороточная) – вызывается нарушением фильтрационной способности почек;
Протеинурия ложная - вызывается попаданием белка в мочу при ее прохождении по мочевым путям, пораженным воспалительным или деструктивным процессом;
Протеинурия лордотическая (ортостатическая) – вызывается поясничным лордозом, вызывающим венозный застой в почках. Протеинурия пальпаторная – появляется после бимануальной пальпации почки; Протеинурия пароксизмальная – кратковременное проявление протеинурии, появляющееся после гипертонического или вегетативного криза, а также эпилептического припадка; Протеинурия спортсменов – появляется после большой физической нагрузки; Протеинурия транзиторная (функциональная) – появляется на короткое время после мышечного напряжения или переедания;
Причинами протеинурии могут быть заболевания почек, такие как острый и хронический гломерулонефрит, пиелонефрит, нефропатия беременных и др., или заболевания мочевыводящих путей, например, воспаление мочевого пузыря, предстательной железы, мочеточников. Протеинурия обнаруживается с помощью анализа мочи.
У здоровых людей нормой является выделение в мочу около 150 ( в некоторых случаях до 300) мг. белка в сутки. Если в моче наличествует большее количество белка, то это свидетельствует о том, что нарушена проницаемость гломерулярных мембран клубочков.
Т
акие
виды протеинурии, как протеинурия
спортсменов, пароксизмальная, транзиторная
не требуют лечения и являются
кратковременными. В более тяжелых
случаях (протеинурия застойная, истинная,
лордотическая) прежде всего, необходимо
лечить причину, вызвавшую протеинурию,
так как она (протеинурия) является лишь
следствием болезни. Рекомендуется
регулярно сдавать анализ мочи, для
раннего выявления и лечения протеинурии
и заболеваний, ее вызывающих.
БИЛЕТ№41
1)(61-63). Токсичность кислорода: образование активных форм кислорода (супероксид анион, перекись водорода, гидроксильный радикал). Повреждение мембран в результате перекисного окисления липидов. Защита от токсического действия кислорода: неферментативные и ферментативные антиоксиданты.
О2, необх. организму для функ-ния ЦПМ и многих других реакций, является одновременно и токсическим веществом, если из него образуются так называемые активные формы: ОН• - гидроксильный радикал; - супероксидный анион;Н2О2 - пероксид водорода. Наиболее активен гидроксильный радикал, взаимодействующий с большинством органических молекул. Он отнимает от них электрон и инициирует таким образом цепные реакции окисления. Эти свободнорадикальные реакции окисления могут выполнять полезные функции, например, когда клетки белой крови с участием активных форм кислорода разрушают фагоцитированные клетки бактерий. Но в остальных клетках свободнорадикальное окисление приводит к разрушению органических молекул, в первую очередь липидов, и, соответственно, мембранных структур клеток, что часто заканчивается их гибелью. Поэтому в организме функционирует эффективная система ингибирования перекисного окисления липидов (ПОЛ).
Среда с сод-м кислорода явл. агрессивной. Антиоксиданты - ингибиторы окисления прир. или синтетич. в-ва. спос. тормозить окисление. Мех-м действия сост. в обрыве реакционных цепей, молек. антиокс. взаимод с акт. радик. с обр. малоакт. радик., уменьш скорость окисления.
2)(153). Химизм обезвреживания аммиака в печени. Биологическое значение этого процесса. (см.156в)
В организме человека подвергается распаду около 70 г аминокислот в сутки, при этом в результате реакций дезаминирования и окисления биогенных аминов освобождается большое количество аммиака, являющегося высокотоксичным соединением. Поэтому конц-ция аммиака в организме должна сохраняться на низком уровне.уровень аммиака в крови в норме не превышает 60 мкмоль/л (это почти в 100 раз меньше концентрации глюкозы в крови). В опытах на кроликах показано, что концентрация аммиака 3 ммоль/л является летальной. Т. о., аммиак должен подвергаться связыванию в тканях с образованием нетоксичных соединений, легко выделяющихся с мочой.
синтез глутамина и аспарагина
синтез мочевины
аминирования а-кетоглутората
синтез пуриновых и пиримидиновых структур
нейтрализация в почках к-тами и выведение в виде аммонийных солей.
В мозге и некоторых др. органах может протекать восстановит. аминирование α-кетоглутарата под дейст. глутаматдегидрогеназы, катализирующей обратимую р-цию. Однако этот путь обезвреж. аммиака в тканях используется слабо, так как глутаматдегидрогеназа катализирует преимущ. р-цию дезаминирования глутамата.
Из мышц и кишечника избыток аммиака выводится преимущественно в виде аланина. Этот механизм необходим, т.к. активность глутаматдегидрогеназы в м-цах невелика и непрямое дезаминирование АК малоэфф.
3) (60). Окислительное фосфорилирование, коэффициент Р/О. Строение митохондрий и структурная организация дыхательной цепи. Трансмембранный электрохимический потенциал как промежуточная форма энергии при окислительном фосфорилировании.
Дых цепь смотрим в 18 билете!
Коэфф. фосфолирования Р/О - соотношение колич. израсход. на синт. АТФ Н3РО4 и поглощенного О2. Выраж. эффективность функционирования цепи транспорта эл., чем выше этот коэфф. , тем больше синт-ся АТФ в расчете на каждую пару синт-х электронов. В случае полной дых. цепи равен 3.
Трансмембр. электрохимич. потенциал. - градиент концентрации ионов водорода и эл. зарядов по обес строноны мембр. митох. Наруж. заряж. положит. - конц. протонов увеличена. Этот потенциал склад из разности эл. зарядов величиной 0.20 В и концентрац. градиента ионов водорода - 0.05 В. Возн. протонный потенциал путем перекачки ионов водорода из матрикса в межмембранное пр-во за счет энергии электронов окисленного субстрата, проходящих по дыхат. цепи. в каждой точке споряж ок. с фосф-м в межмембр. пр-во поступает 4 протона а не 2. избыт. величина электрохим потенциала необх для обесп. транспорта из цитоплазмы в митохондрию ПВК, неорг. фосфата, АДФ, а из митох в цитопл. - АТФ.
4)(22). Пантотеновая кислота и ее роль в клеточном метаболизме.
В3.антидерматитный фактор, витамин группы В; по химической природе — дипептид, состоящий из остатков аминокислоты b-аланина и пантоевой кислоты. В клетках животных и растений П. к. входит в состав кофермента А (KoA), принимающего участие в важнейших реакциях обмена веществ. П. к. содержится в очень многих продуктах (дрожжи, икра рыб, печень крупного рогатого скота, яичный желток, зелёные части растений, молоко). П. к. синтезируется также кишечной флорой. П.к., попадая в организм, превращается в пантетин, который входит в состав кофермента А, играющий важную роль в процессах окисления и ацетилирования. Пантонетовая кислота требуется для обмена жиров, углеводов, аминокислот, синтеза жизненно важных жирных кислот, холестерина, гистамина, ацетилхолина, гемоглобина.
5).билирубин
Нормы общего билирубина: 3,4— 17,1 мкмоль/л— для взрослых идетей (кроме периода новорожденности). У новорожденных билирубин высокий всегда— это так называемая физиологическая желтуха.
Повышенный билирубин— симптом следующих нарушений в деятельности организма:
недостаток витаминаВ 12
острые ихронические заболевания печени
рак печени
гепатит
первичный цирроз печени
токсическое, алкогольное, лекарственное отравление печени
желчнокаменная болезнь.
Повышение уровня общего билирубина в крови (гипербилирубинемия) свыше 27 – 34 мкмоль/л приводит к связыванию его эластическими волокнами кожи и конъюнктивы, что проявляется желтушным окрашиванием. Тяжесть желтухи обычно соответствует уровню билирубинемии (легкая форма - до 85 мкмоль/л, среднетяжелая - 86-169 мкмоль/л, тяжелая форма - свыше 170 мкмоль/л).
В клинической практике наиболее широкое распространение получило деление желтух на гемолитические, паренхиматозные и обтурационные.
Для дифференциальной диагностики желтух используют комплекс пигментных тестов - определение концентрации в крови общего, прямого билирубина (и оценку по их разности уровня непрямого билирубина), а также определение концентрации в моче уробилиногена и билирубина.
БИЛЕТ№42
1) Обмен веществ (метаболизм), совокупность химических процессов, обеспечивающих жизнедеятельность организма. Химические превращения в организме осуществляются в двух противоположных направлениях - синтез сложных соединений из более простых (анаболизм, или ассимиляция) и расщепление сложных соединений до более простых (катаболизм, или диссимиляция). Первоначальные представления об обмене веществ возникли в связи с изучением процессов обмена между организмами и внешней средой (так называемый внешний, или общий, обмен веществ). Последние исследования превращений веществ внутри организма привели к представлениям о внутреннем, или промежуточном, обмене веществ.Во внутреннем и внешнем обмене веществ принято различать структурный (пластический) и энергетический обмены. В структурном обмене рассматривают превращения различных соединений в организме, их перенос (транспорт) внутри организма и между организмом и средой. В энергетическом обмене рассматривают превращения химической энергии, образующейся в обмена веществ, в тепло, мышечную работу, а также механизмы ее использования в активном транспорте, биосинтезе и др. Состав пищи - Белки, Жиры, Углеводы, Незаменимые элементы пищи: Макроэлементы. Биологически значимые элементы: Углерод, Водород, Кислород, Азот, Фосфор, Сера, Калий, Кальций, Магний, Натрий, Хлор, Бром, Железо, Йод, Марганец, Медь, Селен, Фтор, Хром,Цинк, Витамины.
2) Активность холоферментов требует присутствия кофакторов - в-ва небелк.природы, в роли кот. мб и ионы металлов. Кофактор может образовывать с апоферментом прочн. ковалент. связи. В этом случае кофермент называется простетической группой кофермента. Примерами могут служить ФАД,ФМН, биотин. Коферментные формы вит В6 включ. в реакции, катализируемые почти всеми кл.ферментов. Наибол.значительна группа пиридоксалевых ферментов - аминотрансферазы. РР - предшественник коферментов (НАД+) и (НАДФ), вход. в состав дегидрогеназ и редуктаз. НАД+ и НАДФ+ преобретают коферментные фун-и после присоединения к никотинамиду радикала, включ. остаток рибозы, пирофосфат и нуклеотид - аденин. Коферменты В2 - ФМН и ФАД, явл. коферментами оксилоредуктаз, обеспечивая перенос 2 атомов Н в ОВР.
3) Мочевая кислота явл. фракцией остаточного азота и конечным продуктов обмена пуриновых основаяний (аденина и гуанина). Моч.к-та выводимая с мочой отражает поступление пуринов с пищей и распад эндогенных пуриновых нуклеотидов
.
Гипераммониемия — это нарушение обмена веществ, проявляющееся в недостаточности цикла ферментов мочевины, приводящее к отравлению организма аммиаком. Приобретённая (вторичная) гипераммониемия развивается вследствие заболеваний печени и вирусных инфекций. Наследственные формы гипераммониемии вызваны генетическим дефектом любого из пяти ферментов синтеза мочевины. Наиболее частой является гипераммониемия типа II, связанная с недостатком орнитин-карбамоилтрансферазы.
4
)
Роль цистеина и метионина в обмене
веществ. Липотропные факторы (холин,
метионин, витамин В12, фолиевая к-та) –
в-ва, способствующие синтезу ФЛ и
препятствующие синтезу ТАГ. При
недостатке липотропных факторов
развивается жировая инфильтрация
печени. Метионин-незаменимая ам-к,
необ.для синтеза белков, подвергается
транс- и дезаминированию. Особ.роль
метионина-метильная группа этой ам-к
исп.для синтеза целого ряда соединений
в р-циях трансметилирования, донором
метильной группы явл.SАM. Метионин(донор
серы) и серин необ.для синтеза цистеина.
Обр.из гомоцистеина в ходе 2 реакций.
Ген.дефект пиридоксальфосфата приводит
к нарушению исп.гомоцистеина и превращ.в
гомоцистин, который накапливаясь в
кровь и тканях, выделяется с мочей
вызывая гомоцистиинурию. Так же причиной
заболевания мб гиповитаминох фолиевой
к-ты или витаминов В6 и В12.
5
)
Глюкоза — основной показатель
углеводного обмена. Более половины
энергии, которую расходует наш организм,
образуется за счет окисления глюкозы.
Определение глюкозы — обязательный
этап в диагностике сахарного диабета.
Концентрация глюкозы в крови
регулируется гормонами: инсулин является
основным гормоном поджелудочной железы.
При его недостатке уровень глюкозы
в крови повышается, клетки голодают.
Норма глюкозы у детей до 14 лет —
3,33 — 5,55 ммоль/л, у взрослых норма
глюкозы в крови — 3,89 —
5,83 ммоль/л, с 60 лет уровень
глюкозы в норме возрастает
до 6,38 ммоль/л. При беременности
глюкоза в норме — 3,3—6,6 ммоль/л.
Пониженная глюкоза (гипогликемия) —
характерный симптом:заболеваний
поджелудочной железы (гиперплазия,
аденома или рак), гипотиреоза, заболеваний
печени (цирроз, гепатит, рак), рак
надпочечника, рак желудка, отравления
мышьяком, алкоголем или передозировки
некоторых медицинских препаратов.
БИЛЕТ№43
1) Четвертичная структура-пространственная ориентация нескольких полипептидных цепей, облад. собственной первичной, вторичн или третичной структурой, с образ. макромолекулярного образования. Гем(рис). У олигомерных Б. появл св-ва,отсутствующие у мономерных Б. Формирование четвертичн структуры ведет к усложнению фу-ии.,появл возможность их регуляции.. Миоглобин и гемоглобин представляют собой белки, соединенные с железосодержащим пигментом – гемом. Миоглобин депонир кислород в красных мыш волокнах и освобожд его при интенсивной мыш работе,после чего кислород использ для получ Э, необход мышцам. Ф-ии гемоглобина - транспорт кислорода из легких в ткани, т е связывание кислорода в легких и его диссоциация в капиллярах ткани. Два эти белка называют дыхательными ферментами, т.к. выполняют роль переносчиков при дыхании. Гем приобретает способность переносить кислород лишь при условии, если его окружает и защищает специфический белок – глобин (сам по себе гем не связывает кислород).
2) Химизм распада глюкозы в анаэробных условиях - окисление глюкозы до пирувата с дальнейшим превращением пирувата в лактат. Процесс идет при недостатке кислорода в тканях, например напряженно работающих скелетных мышцах, образовавшийся НАДН окисляется не за счет кислорода, а за счет пирувата, восстанавливающегося при этом в лактат. Глюкоза + 2 АДФ +2 Н3РО4 = 2 Лактат + 2 АТФ + 2 Н2О (92)
3)Сфинголипиды
— это класс липидов, относящихся к
производным алифатических аминоспиртов.
Они играют важную роль в передаче
клеточного сигнала и в клеточном
распознавании. Особенно богата
сфинголипидами нервная ткань. Основу
сфинголипидов составляет сфингозин,
связанный амидной связью с ацильной
группой (например, с жирной кислотой).
При этом несколько возможных радикалов
связаны со сфингозином за счёт эфирной
связи. Простейший представитель
сфинголипидов — церамид. Существует
3 основных типа сфинголипидов:Церамиды
— это наиболее простые сфинголипиды.
Они содержат только сфингозин, соединённый
с жирнокислотным ацильным остатком.
Сфингомиелины содержат заряженную полярную группу, такую как фосфохолин или фосфоэтаноламин.Гликосфинголипиды содержат церамид, эстерифицированный по 1-гидрокси-группе остатком сахара. В зависимости от сахара гликосфинголипиды подразделяются на цереброзиды и ганглиозиды. Цереброзиды содержат в качестве остатка сахара глюкозу или галактозу. Ганглиозиды содержат трисахарид, причём один из них всегда сиаловая кислота. СФИНГОЛИПИДОЗЫ - группа наследственных заболеваний, обусловленных нарушением обмена сфинголипидов, входящих в состав клеточных мембран головного мозга и др. органов. Проявления: прогрессирующее слабоумие, двигательные расстройства, поражение опорно-двигательного аппарата, кожи, сетчатки глаз, внутренних органов (почек, печени, селезёнки). Одна из - Болезнь Гоше́ (глюкозилцерамидный липидоз) — наследственное заболевание, является самой распространённой из лизосомных болезней накопления. Развивается в результате недостаточности фермента глюкоцереброзидазы, которая приводит к накоплению глюкоцереброзида во многих тканях, включая селезёнку, печень, почки, лёгкие, мозг и костный мозг.
4) Распад пуриновых нуклеотидов может происходить различными путями. Свободный аденин и аденин в составе нуклеотидов дезаминируются, превращаясь в гипоксантин и далее в ксантин (2,6-диоксипурин), который под действием фермента ксантиноксидазы преобразуется в мочевую кислоту. Ксантин образуется и в процессе дезаминирования гуанина. У человека и приматов мочевая кислота является конечным продуктом. и выводится с мочой. К наиболее важным нарушениям пуринового обмена относятся избыточное образование и накопление мочевой кислоты, например при подагре. Пода́гра — заболевание, которое характеризуется отложением в различных тканях организма кристаллов уратов в форме моноурата натрия или мочевой кислоты. В основе возникновения лежит накопление мочевой кислоты и уменьшение её выделения почками, что приводит к повышению концентрации последней в крови (гиперурикемия). Клинически подагра проявляется рецидивирующим острым артритом и образованием подагрических узлов — тофусов.
5)Образуется в результате медленного неферментативного присоединения глюкозы к гемоглобину А, содержащемуся в эритроцитах. Гликированный (употребляется также термин «гликозилированный») гемоглобин присутствует в крови и у здоровых людей. Скорость этой реакции и количество образующегося гликированного гемоглобина зависят от среднего уровня глюкозы в крови на протяжении срока жизни эритроцитов. В результате реакции образуется несколько вариантов гликированных гемоглобинов: НbA1a, HbA1b, HbA1c. Последняя форма количественно преобладает и дает более тесную корреляцию со степенью выраженности сахарного диабета. Гликированный гемоглобин отражает гипергликемию, имевшую место на протяжении периода жизни эритроцитов (до 120 суток). Эритроциты, циркулирующие в крови, имеют разный возраст. Обычно ориентируются на усреднённый срок - 60 суток. Уровень гликированного гемоглобина является показателем компенсации углеводного обмена на протяжении этого периода. Нормализация уровня гликированного гемоглобина в крови происходит на 4 - 6-й неделе после достижения нормального уровня глюкозы. У больных сахарным диабетом уровень этого соединения может быть повышен в 2 - 3 раза. В соответствии с рекомендациями ВОЗ этот тест признан оптимальным и необходимым для контроля сахарного диабета. Больным сахарным диабетом рекомендуется проводить исследование уровня гликированного гемоглобина не менее одного раза в квартал. Значения могут различаться между лабораториями в зависимости от применяемого аналитического метода, поэтому контроль в динамике лучше проводить в одной лаборатории или, по крайней мере, тем же методом. При контроле над лечением диабета рекомендуется поддерживать уровень гликированного гемоглобина менее 7% и пересматривать терапию при содержании гликированного гемоглобина более 8% (указанные значения применимы только для сертифицированных методов определения гликированного гемоглобина с референсными пределами 4 - 6%). Клинические исследования с использованием сертифицированных методов показывают, что рост доли гликированного гемоглобина на 1% связан с увеличением уровня глюкозы плазмы крови, в среднем, примерно на 2 ммоль/л. Гликированный гемоглобин используется как показатель риска развития осложнений диабета. Доказано, что снижение значений гликированного гемоглобина на 1/10 связано с примерно 45% снижением риска прогрессии диабетической ретинопатии. Результаты теста могут быть ложно изменены при любых состояниях, влияющих на средний срок жизни эритроцитов крови. Кровотечения или гемолиз вызывают ложное снижение результата; гемотрансфузии, естественно, искажают результат; при железодефицитной анемии наблюдается ложное повышение результата определения гликированного гемоглобина
БИЛЕТ№44
1)(177) Взаимосвязь обмена углеводов, липидов и белков.
В процессе распада углеводов образуются кетокислоты, которые могут подвергаться аминированию или переаминированию и дать соответствующие a-аминокислоты - структурные элементы белков. Например, путем аминирования или переаминирования пировиноградная кислота, являющаяся продуктом распада углеводов, может превратиться в аминокислоту -аланин. Кроме того, пировиноградная кислота в результате дальнейших превращений дает щавелевоуксусную (СООН—СН2—СО—СООН) и a-кетоглютаровую (СООН—СН2—СН2—СО—СООН) кислоты, из которых путем реакции аминирования и переаминирования соответственно образуются аспарагиновая и глютаминовая аминокислоты. И наоборот, углеводы в животном организме могут синтезироваться из продуктов окисления белков. Углеводы образуются из тех аминокислот, которые при своем дезаминировании превращаются в кетокислоты.Продукты гидролиза пищевых и тканевых триацилглицеролов, в частности высшие жирные кислоты, участвуют непосредственно в образовании сложных белков – липопротеинов плазмы крови. В составе липопротеинов, являющихся, таким образом, транспортной формой жирных кислот, они доставляются в органы-мишени, в которых жирные кислоты служат или источником энергии (сердечная и поперечно-полосатая мускулатура), или предшественниками синтеза тканевых триацилглицеролов с последующим их отложением в клетках ряда органов (депо липидов).
Получены доказательства синтеза глюкозы из большинства аминокислот. Для некоторых аминокислот (аланин, аспарагиновая и глутами-новая кислоты) связь с глюконеогенезом является непосредственной, для других она осуществляется через побочные метаболические пути. Следует особо подчеркнуть, что три α-кетокислоты (пируват, оксалоацетат и кето-глутарат), образующиеся соответственно из аланина, аспартата и глу-тамата, не только служат исходным материалом для синтеза глюкозы, но являются своеобразными кофакторами при распаде ацетильных остатков всех классов пищевых веществ в цикле Кребса для получения энергии.
Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом: более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса – глюкозоаланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезами-нированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи.
2)(80) Краткая характеристика гомо- и гетерополисахаридов.
. Гетерополисахариды - полисахариды, харак.наличием повтор.дисахаридов., вкл.в себя уроновую к-ту и аминосахар. Кислые-гликозаминогликаны-произв.глюкозы. вход.в состав мукополисахаридов, ф-ция-заполнение межкл.пространства и удержания там воды, обеспеч.тугор тканей и эластичность хрящей. Представители:-Гиалуроновая к-та свзя. воду и скрепляет кл.между собой, входит в состав синовиальной жид-ти, стекловидного тела глаза. Хондроэтинсульфат А явл. главной составляющей хрящевой тк., спос. накапливать Са. Гепарин сульфат обнаружен в печени, м-цах, тимусе, селезенке. легких, сердце,ю кров. русле. накапл. в туч. кл. тормозит свертывание крови. Гомополисахариды - состоящие из одинаковых остатков моносахаров (крахмал, гликоген, целлюлоза. Крахмал предст. собой смесь линейного гомополисах - амилозы и разветвленного - амилопектина. Постр. из ост. D-глюкозы, соед. а 1-> 4 связями, а в точках ветвления 1->6 связями. Явл. важным пищевым углеводом.Гликоген - главный резервный полисахарид высш. жив. и чел. Постр. из ост. D-глюкозы. Постр. из ветвящ. полиглюкозидных цепей, а 1->4 связи, в точках ветвления 1-->6 связи. Хитин - струк. полисах. беспозв. жив. Целлюлоза - полисах. растений.
3)(124) Окисление ненасыщенных жирн.к-т.
Окисление
ненасыщенных жирных кислот в принципе
происходит так же, как и окисление
насыщенных жирных кислот, но с некоторыми
особенностями. Двойные связи природных
ненасыщенных жирных кислот (олеиновой,
линолевой и т.д.) имеют цис-конфигурацию,
а в КоА-эфирах ненасыщенных кислот,
являющихся промежуточными продуктами
при β-окислении насыщенных жирных
кислот, двойные связи имеют
трансконфигурацию. Кроме того,
последовательное удаление двууглеродных
фрагментов при окислении ненасыщенных
жирных кислот до первой двойной связи
дает Δ3,4-ацил-КоА, а не Δ2,3-ацил-КоА,
который является промежуточным продуктом
при β-окислении ненасыщенных жирных
кислот:
В тканях существует фермент, который осуществляет перемещение двойной связи из положения 3–4 в положение 2–3, а также изменяет конфигурацию двойной связи из цис- в транс-положение. Этот фермент получил название Δ3,4-цис –> Δ2,3-транс-еноил-КоА-изомеразы. На рис. 11.3 представлен путь β-окисления олеиновой кислоты, иллюстрирующий назначение данного фермента.
4)(19 20 25 28) Биотин :
Отвечает за перенос карбоксигрупп. содерж.в печени, почках и др.;синтез.микрофлорой. Участвует в переносе Со2 или НСО3 (карбоксилировании), или в транскарбоксилировании. Биотин входит в состав пируваткарбоксилазы участвуя в синтезе оксалоацетата. В составе ацетилКоАкарбоксилазы участвует в синтезе жир.к-т.(Участвует в переносе CO2.Кофермент-биоцитин,кот входит в состав ферментов карбоксилаз. Витамин называют антисеборрейным,проявлнедост:дерматит,поражногтей,волос,себоррея. Наступает при избыт поступлении белка сырых яиц авидина,кот связывает биотин и предотвращ его всасывание.
5) Повышен билирубин и гамма-глутамил-трансфераза.
Билирубин - важнейший красно-желтый пигмент желчи, образуется в результате распада гемоглобина и других гемопротеидов (миоглобина, цитохромов, каталазы, пероксидазы) в ретикулоэндотелиальных клетках печени, селезенки и костного мозга. Билирубин является обычным компонентом плазмы крови, где он присутствует в виде двух фракций вместе составляющих общий билирубин крови: Прямой (связанный, или конъюгированный) билирубин Непрямой (свободный, несвязанный или неконъюгированный) билирубин Прямой билирубин: 0.0 – 4.3 мкмоль/л. Повышение билирубина может быть следствием гемолитической, паренхиматозной или обтурационной желтухи гамма-Глутамилтрансфераза (гамма-ГТФ) — фермент, участвующий в превращенияхаминокислот и пептидов и используемый для диагностики заболеваний печени и желчных путей. Нормальная активность в сыворотке крови: у мужчин — 250-1767 нМ/с л; у женщин— 167-1100 н М/с л. Определение активности гамма-ГТФ — более чувствительный тест при заболеваниях печени по сравнению с другими ферментами, особенно у детей. Наиболее высокая активность отмечается при закупорке желчных протоков, камнях желчного пузыря и других заболеваниях, сопровождающихся застоем желчи — холестазом. При этих состояниях активность фермента может в 10 и более раз превышать норму. Гамма-ГТФ особенно чувствительна к токсическим воздействиям на печень, в первую очередь, алкоголя, что используется для дифференциальной диагностики между вирусным и алкогольным поражением печени. Прекращение приема алкоголя снижает активность фермента приблизительно в 2 раза уже в течение 10 дней. При нормальной активности гамма-ГТФ вероятность заболевания печени очень мала
БИЛЕТ №45
1).Регуляция активности ферментов. Различные способы активации и ингибирования ферментов.Ферменты — специализ. белки. им-е акт. центр. специф. связ. опр. лиганд и катализ. опр. тип хим. р-ции. Суточная потр. в белках у взрос. 100-120г., у детей 55-75 г в сут.
1. Доступность субстрата или кофермента - скорость, с которой вещества реагируют друг с другом, зависит от их концентрации. Т.е., изменение количества хотя бы одного из субстратов прекращает или начинает реакцию.
2. Компартментализация – это сосредоточение ферментов и их субстратов в одной органелле – в ЭПС, митохондриях,лизосомах.Например, ферменты цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) и ?-окисления жир.кислот расположены в митохондриях, ферменты синтеза белка – в рибосомах.
3. Изменение количества фермента.может происходить в результате увеличения или снижения его синтеза. Изменение скорости синтеза фермента обычно зависит от кол-ва определенных гормонов или субстратов реакции.
4.Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов.( в кишечнике-трипсиноген отщиплением пептидной группы превращается в активный трипсин)
5.Аллостерическая регуляция. С помощью эффекторов, изм.конформацию белка и влияя на скорость реакции. Напр., фермент энергетического распада глюкозы, осфофруктокиназа,
регулируется промежуточными и конечными продуктами этого распада
2) (151). Реакции переаминирования и трансдезаминирования и их значение в метаболизме клеток.Трансаминирование(переаминирование) - фермент. р-ция обратимого переноса аминогруппы с АК на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Р-ции катализируют аминотрансферазы, коферментом служит пиридоксальфосфат. Вступать в р-ции трансамини. могут почти все АК, за исключением лизина, треонина и пролина. Чаще всего в реакциях трансамини. уч. АК, сод. к-х в тк. значительно выше остальных - глутамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат. Трансдезаминирование– основной путь дезаминирования аминокислот. Трансдезаминирование проходит в 2 этапа.Первый – трансаминирование – перенос аминогруппы с любой аминокислоты Второй – собственно окислительное дезаминирование.В результате первого этапа аминогруппы «собираются» в составе глутаминовой кислоты. Второй этап связан с окислительным дезаминированием глутаминовой кислоты.Наиболее активно в тк. происх. дезаминирование глутаминовой кислоты. Р-цию катализирует глутаматдегидрогеназа, коферментом является НАД. Р-ция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат.Большинство АК не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких АК в рез-те трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой к-ты, к-я затем подвергается прямому окислительному дезаминированию.
3) (176). Биосинтез гема и его регуляция. Химизм реакций до порфобилиногена, представление о дальнейших путях синтеза гема. Порфирии.
Гем явл.простетической группой гемоглобина, миоглобина, цитохромов(катализир.ОВР). Синтезир.во всех клетках, но наиб.активно в печени и костном мозге, т.к. эти ткани больше всего нуждаются в цитохромах и гемоглобине. Субстраты- глицин, сукцинил-КоА и железо(II). В митохондриях клеток пиридоксальзависимый фермент 5-аминолевуленатсинтаза катализирует 1р-цию синтеза гема. Затем 5-аминолевулиновая к-та поступает в цитоплазму, где идет превращение до порфобилиногена. В рез-те последов.р-ций обр.порфирин IX. Он поспутает в митохондрии и под действием феррохелатазы соединяется с железом (2) с образ.гема.
Порфирии – заболевания, выз.ген.дефектами или наруш.регуляции ферментов, участв.в биосинтезе гема. Первичные обусловлены ген.дефектами в структуре генов, кодирующих ферменты синтеза, а вторичные – связаны с нарушениями регуляции их. Сопровождаются заболевания накоплением продуктов метаболитов синтеза гема, которые оказывают токсическое воздействие на нервную систему.
4) (21-2) .Пантотеновая кислота и ее роль в клеточном метаболизме.
антидерматитный фактор, витамин группы В; по химической природе — дипептид, состоящий из остатков аминокислоты b-аланина и пантоевой кислоты. В клетках животных и растений П. к. входит в состав кофермента А (KoA), принимающего участие в важнейших реакциях обмена веществ. П. к. содержится в очень многих продуктах (дрожжи, икра рыб, печень крупного рогатого скота, яичный желток, зелёные части растений, молоко). П. к. синтезируется также кишечной флорой. П.к., попадая в организм, превращается в пантетин, который входит в состав кофермента А, играющий важную роль в процессах окисления и ацетилирования. Пантонетовая кислота требуется для обмена жиров, углеводов, аминокислот, синтеза жизненно важных жирных кислот, холестерина, гистамина, ацетилхолина, гемоглобина.
5).В норме глюкоза в моче отсутствует или обнаруживается в минимальных количествах, в общем анализе мочи не выявляющихся. Повышение уровня (глюкозурия):
сахарный диабет;
Глюкозурия, связанная с гипергликемией, может быть преходящей (употребление избыточного количества сахара, волнение, испуг, введение адреналина, больших доз глюкокортикоидных препаратов) и постоянной (сахарный диабет, гиперпродукция АКТГ, глюкокортикоидов, адреналина).
Глюкозурия может быть и при нормальном уровне глюкозы в сыворотке крови, если нарушается транспорт глюкозы канальцем (недостаточное число переносчиков, снижение их сродства к глюкозе), - ренальная глюкозурия. Различают два типа ренальной глюкозурии: тип А и тип В. Ренальная глюкозурия наблюдается при наследственных (синдром де Тони-Дебре - Фанкони) и приобретенных дисфункциях проксимального канальца.
БИЛЕТ№48
1.Регуляция активности ферментов. Различные способы активации и ингибирования ферментов.Ферменты — специализ. белки. им-е акт. центр. специф. связ. опр. лиганд и катализ. опр. тип хим. р-ции. Суточная потр. в белках у взрос. 100-120г., у детей 55-75 г в сут.
1. Доступность субстрата или кофермента - скорость, с которой вещества реагируют друг с другом, зависит от их концентрации. Т.е., изменение количества хотя бы одного из субстратов прекращает или начинает реакцию.
2. Компартментализация – это сосредоточение ферментов и их субстратов в одной органелле – в ЭПС, митохондриях,лизосомах.Например, ферменты цикла трикарбоновых кислот (ЦТК) и ?-окисления жир.кислот расположены в митохондриях, ферменты синтеза белка – в рибосомах.
3. Изменение количества фермента.может происходить в результате увеличения или снижения его синтеза. Изменение скорости синтеза фермента обычно зависит от кол-ва определенных гормонов или субстратов реакции.
4.Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов.( в кишечнике-трипсиноген отщиплением пептидной группы превращается в активный трипсин)
5.Аллостерическая регуляция. С помощью эффекторов, изм.конформацию белка и влияя на скорость реакции. Напр., фермент энергетического распада глюкозы, осфофруктокиназа,
регулируется промежуточными и конечными продуктами этого распада
2. Реакции переаминирования и трансдезаминирования и их значение в метаболизме клеток.Трансаминирование(переаминирование) - фермент. р-ция обратимого переноса аминогруппы с АК на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Р-ции катализируют аминотрансферазы, коферментом служит пиридоксальфосфат. Вступать в р-ции трансамини. могут почти все АК, за исключением лизина, треонина и пролина. Чаще всего в реакциях трансамини. уч. АК, сод. к-х в тк. значительно выше остальных - глутамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат. Трансдезаминирование– основной путь дезаминирования аминокислот. Трансдезаминирование проходит в 2 этапа.Первый – трансаминирование – перенос аминогруппы с любой аминокислоты Второй – собственно окислительное дезаминирование.В результате первого этапа аминогруппы «собираются» в составе глутаминовой кислоты. Второй этап связан с окислительным дезаминированием глутаминовой кислоты.Наиболее активно в тк. происх. дезаминирование глутаминовой кислоты. Р-цию катализирует глутаматдегидрогеназа, коферментом является НАД. Р-ция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат.Большинство АК не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких АК в рез-те трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой к-ты, к-я затем подвергается прямому окислительному дезаминированию.