3Белоктардың физикалық-химиялық қасиеттері, ерігіштігіне байланысты олардың жіктелуін көрсетіңіз.

1. Белоктардың молекулалық массасы.

Белок молекуласы макромолекула болып табылады және мыңдаған атомдардан тұрады. Белоктар изоэлектрлік нүктесінде олардың қарама-қарсы зарядталған ұштары бір-біріне оңай жалғасады. Сондықтан, белоктардың молекулалық массасы өзгеріп отырады. Түрлі әдістермен анықталған молекулалақ массалар бір-бірімен сәйкес келмеуі мүмкін. Молекулалақ массаны кейде дальтон өлшемі бойынша есептейді. 1 дальтон сутегі атомының массасына тең.

2. Ерігіштігі

Белоктардың ерігіштігі еріткіш табиғатына, ортаның рН көрсеткішіне, ерітіндінің иондық күшіне және молекула құрылымына байланысты. Кейбір белоктар суда ериді, екінші біреулері тұздардың сұйық ерітінділерінде, келесі біреулері су мен спирт қоспаларында ериді. Іс жүзінде ешбір еріткіштерде де ерімейтін белоктар да бар.

3. Денатураттану - сыртқа факторлардың (температура, рентген сәулелері, ИК, УК, т.б.) әсерінен белоктардың табиғи құрылымының бұзылуы. Денатураттану кезінде пептидтік байланыстардан өзге барлық байланыстар үзіледі.

4. Ренатураттануы - денатураттану толық жүрмеген кезде белоктардың бастапқы қалпына келуі.

5. Изоэлектрлік нүкте

Белоктардың оң және теріс зарядтары теңескен кездегі рН шамасы оның изоэлектрлік нүктесі деп аталады. Әрбір белоктың өзіне тән изоэлектрлік нүктесі болады. Изоэлектрлік нүкте белоктың ерігіштігінің ең төмен нүктесі. Себебі, белок молекулаларының арасында электростатикалық тебісу болмайды. Изоэлектрлік нүктені белоктарды тұнбаға түсіру үшін пайдаланады. Изоэлектрлік нүктеде белоктардың суда байланысу қабілеті ең төмен болады.

Жай белоктар ерігіштігіне байланысты төмендегідей бөлінеді:

Альбуминдер (суда ериді)

Глобуминдер (5-10% NaCl да ериді)

Проламиндер (60-80% этил спиртінде ериді)

Глютеиндер (0,2-2% NaOH ериді)

Гистондар (0,2н тұз қышқылында ериді)

Проталиндер (әлсіз қышқылда ериді)

Протеиноидтар (белок тәріздес заттар)

4.Белок молекуласының құрылымдық деңгейлері. Бірінші, екінші, үшінші, төртінші реттік құрылымы. Құрылымдық деңгейлерін қамтамасыз ететін химиялық байланыстардың түрлерін сипаттаңыз.

Белок молекуласының құрылымы төрт деңгейде болады-бірінші реттік, екінші реттік, үшінші және төртінші реттік құрылымдар.Белоктың бірінші реттік құрылымы –бұл полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының кездесуі;екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік құрылымдар –бұл полипептидтік тізбектің кеңістік құрылымының деңгейлері.

Белоктардың бірінші реттік құрылымы - дегеніміз пептидті тізбектегі амин қышқылдарының кезектесіп ретпен орналасуы.Біріншілік құрылымы белок молекуласының химиялық формуласы деп есептеледі.Мысалы:

Вал –Лей- Сер- Про- Ала- Асп- Лиз- Тре- Асн- Вал- Ала

1-реттік құрылымды біле отырып, егер ол бір полипептид тізбегімен берілсе белок молекуласының формуласын жазуға болады. Егер белок құрамына бірнеше полипептид кіретін болса, онда бірінші реттік құрылымын анықтау қиынырақ, сондай-ақ бұл тізбектерді алдын-ала жекелеу қажет.Бірінші кезекте белоктың кішкене бөлігінің амин-қышқылды құрамын анықтайды, дәлірек айтқанда,гомогенді белоктағы 20 аминқышқылының әрқайсысының қатынасын анықтайды Бұны гидролиз әдісімен жүзеге асырады, яғни бір бос NH₂ тобын және бір бос COOHтобын. Сонымен, жоғарыда көрсетілген әдістер арқылы C және N-сынды аминқышқылдары анықтаймыз. Жұмыстың келесі этапы аминқышқылдарының полипептидті тізбегінің ішінде кезектесіп келуін анықтау. Бұл үшін бастапқыда таңдамалы, бөлшектік түрде полипептид тізбегінң қысқа пептидтерге гидролиз жүреді,бұл аминқышқылдарының кезектесуін нақты дәлдікпен анықтайды.Таңдамалы және толық емес гидролиздің химиялық әдісі химиялық реактивтерді қолдануға негізделген,яғни белгілі амин-қышқылдарынан құралған пептидті байланыстың селективті ыдырауына және қалған пептидтібұзылмаған қалпында қалдыруға негізделген.Осы таңдамалы гидролизденетін затқа бромциан,гидроксиламин,арқылы N-бромсукцинамиид жатады

Белоктың екінші реттік құрылымы. Белок молекуласындағы пептидтік тізбек түзу емес, спираль тектес. Спиральдың бір айналымында 3,6 шамасындай амин қышқылдарының қалдығы келеді, спиральдің әр қадамы 0,54 нм. Белоктардың осындай спираль тектес түрін оның екіншілік құрылымы деп атайды.Полипептидтің тізбектің мұндай орамды түрі α-спираль ( Л.Полинг, Р.Корн) және β-құрылымы (қатпарланған жапырақ) деп аталады.

Белоктардың үшінші реттік құрылымы.Белоктың екіншілік құрылымын түзетін спираль түзу емес, өз кезегінде бұралып иіледі. Ондай бұрылу кейде өте күрделі құрылым түзеді. Бір полипептидтік тізбектегі барлық а томдарының кеңістікте шап- шағын глобула жасап орналасуы белоктың үшінші реттік құрылымы деп аталады.

Белок молекуласы пішініндегі иіліп бұралу, қат- қабат қатпарлар , қисық бұрылыстар негізінен мынадай коваленттік емес әрекетесуге байланысты:

1.амин қышқылдар қалдықтары арасындағы сутектік байланыс, мысалы , тирозин мен глутамин қышқылының арасындағы байланыс.

2.қарама-қарсы зарядтары бар бүйірлік топтардың өзара әрекеттесуінің электростатикалық күштері,

Миоглобин мен гемоглобиннің 3 жақты құрылымын рентген құрылымдық әдіспен зерттелген болатын. Белок молекуласын зерттеуге қатысты бұл жұмыс 50-жылдарының соңына таман жүзеге асырылды.Миоглобин мен гемоглобиннің рентгенограммасын зерттегенде гем де барын көрсетті, ол бүйірлік топтағы гистидинмен байланысқан. Онда байқалатыны аминқышқылдарының полярлы топтар сыртында шоғырланса, олардың полярлы емес топтары ядрода шоғырланған. Су моекулалары белоктың полярлы тобымен әрекеттесіп миоглобиннің үшінші реттік құрылымы түзілген.

Белоктардың төртінші реттік құрылымы.Төртінші реттік құрылым деп жеке полипептид тізбектерінің кеңістікте жинақталуын, яғни бірдей бірінші, екінші және үшінші реттік құрылымы бар және құрылымдық функционалдық қатынастары бірдей макромолекулярлық құрылымның түзілуін айтамыз. Көптеген функционалды белоктар басты валентті байланыспен байланыспай ковалентті байланыспен байланысқан бірнеше полипептид тізбегінен тұрады. Әрбір жеке алынған полипептид тізбегі яғни протомер биологиялық активті болып келеді. Белок бұл қабілеттікті, өзінің құрамына кіретін протомерлердің кеңістіктік бірігулері кезінде иеленеді. Түзілген молекуланы олигомер деп атаймыз. Олигомерлі белоктар көбіне протомерлердің жұп санынан құралады сонымен қатар молекулярлық массасы бірнеше мыңнан 100 000 дальтон арасында болады.