3 Белки

3.1 Функции белков

Полипептиды, содержащие больше 51 аминокислоты, относятся к белкам. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Около 50 % сухого вещества клетки приходится на белки.

Белки характеризуются определенным элементарным составом. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50–55 %), кислорода (21–24 %), азота (15–18 %), водорода (6–7 %), серы (0,3–2,5 %). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

Белками (протеинами, от греческого protas – первый, важнейший) называют высокомолекулярные азотсодержащие природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Аминокислоты – это алфавит белковой структуры; соединив их в различном порядке, можно получить бесконечное число последователь-ностей, а следовательно, и бесконечное количество разнообразных белков, выполняющих различные биологические функции.

1 Ферментативная (каталитическая). В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими белками – фермен-тами. В настоящее время открыто около 300 различных ферментов, каждый из которых служит катализатором определенной биологической реакции. Синтез и распад веществ, их регуляция, перенос химических групп и электронов от одного вещества к другому осуществляется с помощью ферментов.

2 Строительная (структурная) функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются структурными компонентами клеточных мембран.

3 Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми структурами.

4 Транспортная функция. Перенос различных молекул, ионов осуществляется специфическими белками. Например, белок крови гемоглобин переносит кислород к тканям. Перенос жирных кислот по организму происходит с участием другого белка крови–альбумина.

5 Регуляторная функция. Регуляция углеводного, белкового, липидного обменов осуществляется с помощью гормонов, которые по своему строению относятся к белкам (инсулин) или пептидам (окситоцин, вазопрессин и др.).

6 Защитная – эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела). Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне. Процесс свертывания крови, защищающий организм от ее потери, основан на превращениях белка – фибриногена. Кератин – белок волосяного защитного покрова.

7 Фоторецепторные белки: например родопсин, участвующий в зрительных процессах.

8 Резервные белки используются как запасной материал для питания развивающегося зародыша и новорожденного организма – это белки семян зернобобовых культур, альбумин – яичный белок, казеин молока. Ферретин – белок животных тканей в котором запасено железо. Резервные белки являются важнейшими компонентами растительной и животной пищи.

9 Питательная функция. Суточная потребность человека в белках составляет 100–120 г при трате общего количества энергии 12 000 кДж, для людей физического труда – 130–150 г, а для детей раннего возраста – 55–72 г.

Основными источниками белка являются продукты животного и растительного происхождения: мясо, молоко и молочные продукты, рыба, яйца, зернобобовые культуры. Отсутствие или недостаток белков в пище сопровождается задержкой роста, падением веса тела и вызывает ряд общих патологических изменений в организме. Особенно чувствительны к белковому голоданию нервная и эндокринная система и в первую очередь – кора головного мозга.

Состояние белкового обмена в организме зависит не только от количества принимаемого с пищей белка, но и от его качественного состава, определяющего биологическую ценность пищевых белков.

Принимаемые с пищей белки значительно отличаются по своему аминокислотному составу и биологической ценности. Биологическая ценность белков определяется, главным образом, следующими факторами:

– близостью аминокислотного состава пищевого белка к аминокислотному составу белков тела. Чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков организма, тем выше его биологическая ценность. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении.

– степенью усвоения пищевого белка. Степень усвоения любого пищевого продукта зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ, например фиброин шелка, кератин волос, рогов, копыт и др., несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизуются протеиназами желудочно-кишечного тракта человека и большинства животных.

– содержанием в белках незаменимых аминокислот. Известно, что из 20 аминокислот, входящих в состав белков, только 10 способны синтезироваться в организме человека и животных ­– это заменимые аминокислоты, остальные 10 аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, триптофан, фенилаланин, лизин, гистидин, аргинин) не синтезируются в организме и являются незаменимыми. Такие аминокислоты, как гистидин и аргинин относятся к полузаменимым (частично незаменимым), т.е. они могут синтезироваться в организме, но в количестве недостаточном для сохранения нормальной жизнедеятель-ности человека. Следовательно, незаменимые аминокислоты должны быть обязательно введены в организм человека или животного с пищей. Если их будет в пище недостаточно, то нормальное развитие и жизнедеятельность организма нарушаются.

Также следует отметить, что недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот.

Вместе с тем было доказано, что потребности отдельных незаменимых аминокислот могут быть частично компенсированы заменимыми аминокислотами. Например, тирозин снижает потребность в фенилаланине, цистеин снижает потребность в метионине, а глутаминовая кислота – в аргинине.

Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет знание его аминокислотного состава. Отдельные белки могут быть биологически неполноценны по своему аминокислотному составу. Однако необходимо исследовать аминокислотный состав не отдельных белков, а всего их комплекса, содержащегося в пищевом продукте. Только при таком подходе могут быть получены правильные данные об аминокислотном составе, а следовательно, и о пищевой ценности продукта. Так, например, цельное кукурузное зерно содержит 2,5 % лизина, 0,7 % триптофана, в то время как выделенный из кукурузы белок зеин не содержит лизина вообще, а триптофана в нем всего 0,1 %. Поэтому для питания большое значение имеет сбалансированность аминокислотного состава белков.

По содержанию в белке незаменимых аминокислот, определяемых химическими методами, вычисляют аминокислотный скор, которым характеризуют биологическую ценность белка. В продукте определяют содержание каждой незаменимой аминокислоты. Найденное количество вычисляют в процентах к содержанию той же аминокислоты в идеальном белке (куриного яйца, молока). Чаще всего в качестве идеального белка принимают аминокислотную шкалу комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в идеальном белке (шкале ФАО/ВОЗ) принимают за 100 %. Расчет скора ведут по формуле

,

(1)

где А – количество незаменимой аминокислоты в 1 г исследуемого белка, мг;

В – количество этой же незаменимой аминокислоты в 1 г идеального белка (данные аминокислотной шкалы ФАО/ВОЗ), мг.

По вычисленному скору определяют лимитирующую биологи-ческую ценность изучаемого белка – аминокислоту с наименьшим скором.

Таким образом, для нормального роста и гармоничного развития организма человека большое значение имеют составление и подбор пищевых продуктов, содержащих оптимальный аминокислотный состав и обеспечивающих физиологически полноценное питание для различных групп населения.

Имеется много других белков, функции которых довольно необычны. Например, монеллин – белок, выделенный из африканского растения, имеет очень сладкий вкус. Его изучают как вещество нетоксичное и не способствующее ожирению с целью использования в пищу вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержи белок, обладающий свойствами антифриза.

Технология многих производств основана на переработке белков, изменении их свойств: в кожевенной промышленности, при выделке мехов, натурального шелка, выработке сыров, хлеба и т.д.