Министерство образования Республики Беларусь
Учреждение образования
«Могилевский государственный университет продовольствия»
Кафедра химической технологии высокомолекулярных соединений
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Раздел
БЕЛКИ И НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ
Конспект лекций
для студентов технологических специальностей
Могилев
2014
УДК 547.1
ББК 28
Б 63
Рецензенты: кандидат биологических наук, доцент Могилевского государственного университета им. А. А. Кулешова Акулич Н. В.;
доктор химических наук, профессор кафедры ХТВМС МГУП Роганов Г. Н.
Рекомендовано кафедрой химической технологии высокомолекулярных соединений МГУП
Утверждено научно-методическим советом МГУП
Биологическая химия. Раздел «Белки и нуклеиновые кислоты»: конспект лек- Б 63 ций / О.Н. Макасеева, О.В. Дудинская, Л.М. Ткаченко, Н.И. Ильичева. – Могилев:
МГУП, 2014. – 56 с.
ISBN 978-985-6985-07-5.
Конспект лекций по дисциплине «Биологическая химия», раздел «Белки и нуклеиновые кислоты» является дополнительным источником, который поможет студентам всех форм обучения освоить данную дисциплину. Конспект лекций содержит основные темы раздела «Белки и нуклеиновые кислоты» курса в соответствии с учебной программой.
Предназначается для студентов технологических специальностей пищевой промышленности.
УДК 577.1
ББК 28
Учебное издание
Макасеева Ольга Николаевна
Дудинская Ольга Васильевна
Ткаченко Лариса Михайловна
Ильичёва Наталья Ивановна
Конспект лекций
Редактор А. А. Щербакова
Технический редактор Н. Г. Тверская
Подписано в печать 31.07.2014. Формат 60×84 1/16.
Бумага офсетная. Гарнитура Таймс. Ризография.
Уч.-изд. л. 2,4. Усл. печ. л. 3,3.
Тираж 213 экз. Заказ 94.
Учреждение образования
«Могилевский государственный университет продовольствия».
Свидетельство о государственной регистрации издателя, изготовителя,
распространителя печатных изданий № 1/272 от 04.04.2014.
Пр-т Шмидта, 3, 212027, Могилев.
Отпечатано в учреждении образования
«Могилевский государственный университет продовольствия».
Пр-т Шмидта, 3, 212027, Могилев.
ISBN 978-985-6985-07-5
|
© Макасеева О.Н., Дудинская О.В., Ткаченко Л.М., Ильичева Н.И., 2014 © Учреждение образования «Могилевский государственный Университет продовольствия», 2014 |
Содержание
Список рекомендованных источников 56
1 Аминокислоты
1.1 Строение аминокислот
Основной структурной единицей белков являются -аминокислоты. В природе известно свыше 300 аминокислот, однако в состав белков входит лишь 20 -аминокислот (одна из них – пролин, является не амино-, а иминокислотой), получивших название белковых, или протеиногенных, аминоктслот (см. таблица 1). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.
-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом у -углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН2), например:
Различаются аминокислоты строением и свойствами радикалов ®. Радикалы аминокислот могут быть алифатическими, ароматическими и гетероциклическими. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.
Именно благодаря радикалам аминокислот белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.
Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с - или -положением аминогруппы, например:
Кроме 20 стандартных аминокислот, встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными. Около 150 из них уже выделены. Эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток путем посттрансляционной химической модификации.
Таблица 1 – Строение протеиногенных аминокислот
|
Строение аминокислоты |
Сокращен. название |
Название |
1 |
2 |
3 |
4 |
1 |
|
Гли |
Глицин
|
2 |
|
Ала |
Аланин |
3 |
|
Вал |
Валин |
4 |
|
Лей |
Лейцин |
5 |
|
Иле |
Изолейцин |
6 |
|
Сер |
Серин |
7 |
|
Тре |
Треонин |
8 |
|
Цис |
Цистеин |
9 |
|
Мет |
Метионин |
10 |
|
Тир |
Тирозин |
11 |
|
Фен
|
Фенилаланин |
12 |
|
Три |
Триптофан
|
13 |
|
Асп |
Аспарагиновая кислота |
Продолжение таблицы 1
|
|||
1 |
2 |
3 |
4 |
14 |
|
Асн |
Аспарагин |
15 |
|
Глу |
Глутаминовая кислота |
16 |
|
Глн |
Глутамин |
17 |
|
Лиз |
Лизин |
18 |
|
Гис |
Гистидин |
19 |
|
Арг |
Аргинин |
20 |
|
Про |
Пролин |
Один из примеров особенно важной модификации – окисление двух-SН–групп цистеиновых остатков с образованием аминокислоты цистина, содержащей дисульфидную связь. Так же легко происходит и обратный переход.
Таким путем образуется одна из важнейших окислительно-восстановительных систем живых организмов. В больших количествах цистин содержится в белках злаковых – клейковине, в белках волос, рогов.
Другие примеры аминокислотной модификации – гидроксипролин и гидроксилизин, которые входят в состав коллагена – основного белка соединительной ткани животных.
В состав белка протромбина (белок свертывания крови) входит -карбоксиглутаминовая кислота, а в ферменте глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором (S) сера заменена на (Se) селен.
