Свойства ферментов

Ферменты, являясь белками, обладают всеми свойствами белков:

1. Образуют коллоидные растворы

2. Чувствительны к температуре

Характерные особенности ферментов:

1. Обратимость действия ферментов. Некоторые ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию.

2. Специфичность действия. Фермент может катализировать только одну или несколько близких по природе химических реакций. В основе такой специфичности лежит строгое соответствие структуры субстрата и активного центра фермента.

В организме превращение вещества до его конечных продуктов происходит в несколько этапов, каждый из которых катализируется отдельным ферментом. Группа ферментов, обеспечивающих полное превращение исходного вещества до конечных продуктов называют мультиферментным комплексом.

Механизм действия ферментов

Ферменты повышают скорость реакции за счет снижения энергии активации субстрата. Сущность процесса состоит в образовании фермент-субстратного комплекса. Это происходит непосредственном взаимодействии субстрата с активным центром фермента. Фермент влияет на субстрат, вызывая у него перестройку химических связей, активизируя сущность ферментативной реакции.

E+S ←→ ES → E + P , где E — фермент, S — субстрат, ES — фермент-субстратный комплекс, P — продукты реакции.

Фермент-субстратный комплекс в зависимости от условий ферментативной реакции или расщепляется с образованием продуктов реакции (прямая реакция) или вновь распадается на исходные вещества (обратная реакция). Активность фермента зависит от пола, возраста, физиологических состояний организма и может меняться от температуры, pH среды, концентрации.

Кинетика ферментативной реакции

Скорость ферментативной реакции зависит от:

1. Концентрации фермента. Увеличение концентрации фермента при оптимальных условиях (избыток субстрата, соответствующая температура и среда) приводит к повышению скорости реакции. Скорость реакции будет максимальной в тот момент, когда все количество фермента свяжется с субстратом в фермент-субстратный комплекс.

2. Концентрация субстрата. С увеличением концентрации субстрата скорость реакции, будет возрастать до тех пор, пока не достигнет максимальной.

3. Температура. С повышением температуры на 10ºС скорость реакции возрастает в два раза. Но это происходит до определенного температурного интервала (температурный оптимум), в пределах которого ферменты проявляют наибольшую активность. Для большинства ферментов — 35-45ºС. Повышение температуры выше температурного оптимума приводит к снижению активности фермента и скорости реакции, а при температуре выше 70-80ºС фермент прекращает свое действие. При более высокой температуре структура белка, а значит и фермента, разрушается. При снижении температуры ниже оптимума активность фермента снижается, скорость катализируемой реакции падает.

4. pH среды. Каждый фермент проявляет активность при определенном значении pH среды: амилаза слюны 6,8-7,4, трипсин — 7,0-8,0, пепсин — 1,0-1,5. Отклонение pH от оптимальной величины приводит к снижению активности фермента, скорость реакции падает. Это связано с тем, что в образовании фермент-субстратного комплекса участвуют электростатические связи, которые образуются между противоположно заряженными функциональными группами субстрата и активного центра фермента. Такие заряды возникают только при определенном значении pH, который называется оптимальным. При изменении pH меняются и заряды этих групп и не происходит взаимодействие субстрата с ферментом.

5. Активаторы. Повышают скорость ферментативной реакции. Например: ионы хлора являются активаторами амилазы слюны, ионы водорода повышают активность пепсина, желчные кислоты усиливают действие липазы поджелудочной железы.

6. Ингибиторы. Снижают скорость ферментативной реакции путем угнетения действия фермента. Данный процесс называется ингибирование или торможение.

Виды ингибирования:

1. Обратимое — происходит только в период непосредственного взаимодействия фермента с ингибитором. При удалении ингибитора реакция возобновляется.

2. Необратимое. Активность фермента полностью теряется при воздействии сильных кислот, щелочей, спиртов, ядов, фосфорорганических соединений, т. к. разрушается его структура.

Обратимое ингибирование:

1. Конкурентное — заключается в конкуренции между субстратом и ингибитором за взаимодействие с активным центром фермента. Ингибитор может взаимодействовать с активным центром фермента при условии: если структура ингибитора будет подобна структуре субстрата, когда концентрация ингибитора будет превышать концентрацию фермента. Ингибитор образует с ферментом ингибиторно-ферментный комплекс и выключает фермент из реакции. Но если концентрация фермента будет выше концентрации ингибитора, то образуется фермент-субстратный комплекс и действие ингибитора прекращается.

2. Неконкурентное. Ингибитор не является структурным аналогом субстрата и он соединяется не с активным центром фермента, а с другим участком на его поверхности. В результате этого происходит изменение структуры всего фермента, в том числе и активного центра, который уже не может присоединить субстрат. Например: тироксин, тормозящий активность фермента глутаматдегидрогеназы.