- •Предмет и задачи биохимии
- •Аминокислоты, классификация и состав
- •Биологическая роль белков
- •Физико-химические свойства белков
- •Ферменты. Классификация и химия ферментов.
- •Свойства ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Кинетика ферментативной реакции
- •Значение ферментов в медицине
- •Нуклеиновые кислоты
- •Классификация нуклеиновых кислот
- •Углеводы
- •Качественные реакции на углеводы
- •Восстанавливающие и невосстанавливающие углеводы
- •Простые липиды
- •Сложные липиды
- •Обмен энергии
- •III этап представляет собой полное окисление ацетил-Ко а в цикле Кребса с образованием углекислого газа и освобождением водорода.
- •Обмен простых белков
- •Промежуточный обмен аминокислот в организме. Общие пути обмена.
- •Конечные продукты распада аминокислот
- •Обмен сложных белков. Обмен нуклеопротеидов.
- •Обмен хромопротеидов
- •Белки сыворотки, плазмы, спинномозговой жидкости
- •Электрофорез
- •Клинико-диагностическое значение исследования протеинограмм
- •Показатели азотистого обмена
- •Креатинин
- •Порядок проведения пробы Реберга-Тареева
- •Мочевина
- •Мочевая кислота
- •Желчные пигменты. Обмен желчных пигментов в норме
- •Гемоглобин
- •Производные гемоглобина
- •Биосинтез белка
- •Специфические белки
- •Орозомукоид (кислый альфа-гликопротеин)
- •Иммуноферментный анализ (ифа)
- •Твердофазный иммуноферментный анализ
- •Исследование общего белка
- •Определение белка в суточной моче
- •Электрофорез белков
- •Виды диспротеинемий
- •Генетические дефекты синтеза белков
- •Парапротеинемия
- •Основные требования к процессу проведения электрофореза
- •Подготовка электрофореграмм к учету результатов способами денситометрии и фотометрии
- •Мочевина — главная составляющая фракции остаточного азота
- •Проба Реберга
- •Алгоритм определения
- •Качественное обнаружение «прямого» и «непрямого» билирубина в сыворотке крови
- •Билирубин «прямой» (конъюгированный) в сыворотке крови
- •Основные пути распада углеводов
- •Глюконеогенез
- •Контрольные вопросы
- •Регуляция углеводного обмена
- •Патология обмена углеводов
- •Обмен липидов. Переваривание и всасывание
- •Распад и синтез триглицеридов
- •Окисление вжк
Ферменты. Классификация и химия ферментов.
Определение, строение, номенклатура ферментов, их роль
Классификация ферментов, их свойства
Механизм действия ферментов
Кинетика ферментативной реакции
Уметь:
Объяснить механизм действия ферментов
Объяснить зависимость активности ферментов от температуры, pH среды, концентрации ферментативной реакции
Знать:
Строение, номенклатуру, классификацию ферментов
Механизм действия ферментов
Факторы, влияющие на кинетику ферментативной реакции
Ферменты — это специфические белки-катализаторы, которые синтезируются в клетке и ускоряют химические процессы в организме человека.
Ферменты отличаются от обычных белков тем, что на их поверхности имеются активные центры, где происходит непосредственное взаимодействие фермента и субстрата.
Активный центр — это участок, где происходит взаимодействие фермента и субстрата.
Субстрат — это вещество, на которое действует фермент. Причем субстрат по структуре должен соответствовать ферменту и быть низкомолекулярным по сравнению с ним. Поэтому субстрат взаимодействует не со всей молекулой фермента, а только с каким-то определенным небольшим участком, расположенным на его поверхности.
Классификация ферментов по химической структуре:
Простые или однокомпонентные. Состоят из белков. К ним относятся альдолаза, трипсин, пепсин, амилаза, липаза.
Сложные или двухкомпонентные. Состоят из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента). Кофермент определяет тип химической реакции, которую ускоряет фермент. Апофермент определяет скорость и специфичность химической реакции.
Классификация ферментов по типу катализируемой реакции (название фермента состоит из названия субстрата + тип реакции + окончание «аза»):
Оксидоредуктазы. Ускоряют биологические окислительно-восстановительные реакции. Например: лактатдегидрогеназа, каталаза, пероксидаза.
Трансферазы. Ферменты, которые ускоряют реакции переноса различных химических групп. Например: метилтрансфераза — транспортирует группу -CH3, аминотрансфераза — переносит аминогруппу -NH2. Если переносится остаток фосфорной кислоты, то фермент называется киназа.
Гидролазы. Ускоряют реакция расщепления внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекул воды. Например: гидролиз пептидной связи осуществляют пептидазы, гликолизной связи — гликодазы.
Лиазы. Ускоряют реакцию расщепления соединений с двойными связями негидролитическим путем. Например: декарбоксилазы — отщепляют CO2 от субстрата.
Изомеразы. Ускоряют реакции взаимопревращения субстратов. Например: глюкозофосфатизомераза — ускоряет как прямую, так и обратную реакцию между фруктоза-6-фосатом и глюкозо-6-фосатом.
Лигазы. Ускоряют реакции синтеза.
