- •Предмет и задачи биохимии
- •Аминокислоты, классификация и состав
- •Биологическая роль белков
- •Физико-химические свойства белков
- •Ферменты. Классификация и химия ферментов.
- •Свойства ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Кинетика ферментативной реакции
- •Значение ферментов в медицине
- •Нуклеиновые кислоты
- •Классификация нуклеиновых кислот
- •Углеводы
- •Качественные реакции на углеводы
- •Восстанавливающие и невосстанавливающие углеводы
- •Простые липиды
- •Сложные липиды
- •Обмен энергии
- •III этап представляет собой полное окисление ацетил-Ко а в цикле Кребса с образованием углекислого газа и освобождением водорода.
- •Обмен простых белков
- •Промежуточный обмен аминокислот в организме. Общие пути обмена.
- •Конечные продукты распада аминокислот
- •Обмен сложных белков. Обмен нуклеопротеидов.
- •Обмен хромопротеидов
- •Белки сыворотки, плазмы, спинномозговой жидкости
- •Электрофорез
- •Клинико-диагностическое значение исследования протеинограмм
- •Показатели азотистого обмена
- •Креатинин
- •Порядок проведения пробы Реберга-Тареева
- •Мочевина
- •Мочевая кислота
- •Желчные пигменты. Обмен желчных пигментов в норме
- •Гемоглобин
- •Производные гемоглобина
- •Биосинтез белка
- •Специфические белки
- •Орозомукоид (кислый альфа-гликопротеин)
- •Иммуноферментный анализ (ифа)
- •Твердофазный иммуноферментный анализ
- •Исследование общего белка
- •Определение белка в суточной моче
- •Электрофорез белков
- •Виды диспротеинемий
- •Генетические дефекты синтеза белков
- •Парапротеинемия
- •Основные требования к процессу проведения электрофореза
- •Подготовка электрофореграмм к учету результатов способами денситометрии и фотометрии
- •Мочевина — главная составляющая фракции остаточного азота
- •Проба Реберга
- •Алгоритм определения
- •Качественное обнаружение «прямого» и «непрямого» билирубина в сыворотке крови
- •Билирубин «прямой» (конъюгированный) в сыворотке крови
- •Основные пути распада углеводов
- •Глюконеогенез
- •Контрольные вопросы
- •Регуляция углеводного обмена
- •Патология обмена углеводов
- •Обмен липидов. Переваривание и всасывание
- •Распад и синтез триглицеридов
- •Окисление вжк
Обмен простых белков
Для переваривания белков необходимы протеолитические ферменты (протеазы).
Полость рта — желудок — тонкий кишечник — толстый кишечник.
В полости рта белки не расщепляются из отсутствия ферментов.
В желудке начинается процесс расщепления белков под действием фермента пепсина и соляной кислоты. Соляная кислота вызывает набухание белковой молекулы, что увеличивает ее поверхность контакта с пищеварительными ферментами. Также соляная кислота активирует пепсин, который выделяется в просвет желудка в виде неактивного предшественника пепсиногена. От него под действием соляной кислоты отщепляется полипептид, являющийся ингибитором и образуется активный пепсин. Соляная кислота создает оптимальную среду pH<2, при которой пепсин наиболее активен. Пепсин расщепляет белки на отдельные пептиды из 8-10 аминокислот. Он гидролизует связи, образованные ароматическими и карбоновыми аминокислотами. Другой фермент желудка — трипсин, активен при pH 2,5-3,5, при которой пепсин не действует. Гастрипсин расщепляет белки на отдельные полипептиды. Наличие в желудке двух ферментов с разным омтимумом pH, физиологически оправдано. В начале процесса переваривания pH желудочного сока составляет 1,0-1,5, затем меняется до слабокислого, что связано с частичной нейтрализацией содержимого желудка веществами щелочной природы. В желудке протекает активный процесс гидролиза альбуминов и глобулинов.
В кишечнике не расщепившиеся белки гиролизуются ферментами поджелудочной железы и клеток слизистой оболочки кишечника. Поджелудочная железа выделяет в кишечник ферменты трипсин и химотрипсин, которые в слабощелочной среде (pH 7,8-8,2) наиболее активны. Эти ферменты выделяются в неактивной форме — трипсиноген и химотрипсиноген. Трипсиноген активируется под действием энтеропептидазы и переходит в трипсин. Он гидролизует пептидные связи, образованные аргинином и лизином. Химотрипсиноген переходит в химотрипсин под действием трипсина. Эти ферменты расщепляют пептиды на обломки из 2-3 аминокислот. Окончательное расщепление пептидов до аминокислот происходит под действием ферментов, продуцируемых слизистой кишечника амино- и карбоксиполипептидазы. Механизм действия этих ферментов заключается в гидролизе концевых аминокислот, имеющих свободную аминную или карбоксильную группы. Таким образом, в процессе переваривания белков в пищеварительном тракте образуются свободные аминокислоты. Они всасываются через стенку тонкого кишечника и поступают в кровь. По воротной вене поступают в печень, где часть аминокислот идет на синтез специфических белков (белки плазмы: альбумины, глобулины, фибриноген, ферменты и т. д. Другая часть кровью разносится ко всем органам и тканям, где в клетке используются на синтез собственных белков.
Не расщепившиеся белки пищи поступают в толстый кишечник, где подвергаются распаду под действием микроорганизмов и гниению с образованием токсичных веществ. К ним относятся путресцин, гистамин, индол, фенол, скатол. Продукты гниения белков через воротную вену поступают в печень, где частично обезвреживаются путем взаимодействия активированной серной кислотой (ФАФС — фосфоаденозинфосфосульфат), а большей частью удаляются из организма в составе каловых масс.