
- •Предмет и задачи биохимии
- •Аминокислоты, классификация и состав
- •Биологическая роль белков
- •Физико-химические свойства белков
- •Ферменты. Классификация и химия ферментов.
- •Свойства ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Кинетика ферментативной реакции
- •Значение ферментов в медицине
- •Нуклеиновые кислоты
- •Классификация нуклеиновых кислот
- •Углеводы
- •Качественные реакции на углеводы
- •Восстанавливающие и невосстанавливающие углеводы
- •Простые липиды
- •Сложные липиды
- •Обмен энергии
- •III этап представляет собой полное окисление ацетил-Ко а в цикле Кребса с образованием углекислого газа и освобождением водорода.
- •Обмен простых белков
- •Промежуточный обмен аминокислот в организме. Общие пути обмена.
- •Конечные продукты распада аминокислот
- •Обмен сложных белков. Обмен нуклеопротеидов.
- •Обмен хромопротеидов
- •Белки сыворотки, плазмы, спинномозговой жидкости
- •Электрофорез
- •Клинико-диагностическое значение исследования протеинограмм
- •Показатели азотистого обмена
- •Креатинин
- •Порядок проведения пробы Реберга-Тареева
- •Мочевина
- •Мочевая кислота
- •Желчные пигменты. Обмен желчных пигментов в норме
- •Гемоглобин
- •Производные гемоглобина
- •Биосинтез белка
- •Специфические белки
- •Орозомукоид (кислый альфа-гликопротеин)
- •Иммуноферментный анализ (ифа)
- •Твердофазный иммуноферментный анализ
- •Исследование общего белка
- •Определение белка в суточной моче
- •Электрофорез белков
- •Виды диспротеинемий
- •Генетические дефекты синтеза белков
- •Парапротеинемия
- •Основные требования к процессу проведения электрофореза
- •Подготовка электрофореграмм к учету результатов способами денситометрии и фотометрии
- •Мочевина — главная составляющая фракции остаточного азота
- •Проба Реберга
- •Алгоритм определения
- •Качественное обнаружение «прямого» и «непрямого» билирубина в сыворотке крови
- •Билирубин «прямой» (конъюгированный) в сыворотке крови
- •Основные пути распада углеводов
- •Глюконеогенез
- •Контрольные вопросы
- •Регуляция углеводного обмена
- •Патология обмена углеводов
- •Обмен липидов. Переваривание и всасывание
- •Распад и синтез триглицеридов
- •Окисление вжк
Предмет и задачи биохимии
Знать:
Определение биохимии
Задачи биохимии
Понятие метаболизма, анаболизма, гомеостаза, катаболизма, патогенеза
Классификацию, номенклатуру аминокислот и пептидов
Биохимия — наука, изучающая состав органов и тканей животных и растений, т.е живой материи, и химических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности организмов.
Биохимия — это наука, которая изучает химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов; их превращения и связь этих превращений с деятельностью клеток, тканей, органов и организма в целом.
Задачи биохимии:
Изучение состава организма и продуктов его обмена
Выяснение функций различных органов и тканей
Выяснение сущность химических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности организма.
Выяснение и изучение механизмов высвобождения, накопления и использования энергии в организме.
Изучение механизмов образования и выведения конечных продуктов распада веществ.
Изучение механизмов воспроизведения и передачи наследственных признаков организма.
Метаболизм — обмен веществ и энергии, превращение определенных веществ (БЖУ) внутри клеток с момента их поступления в организм до образования конечных продуктов. Метаболизм состоит из четырех стадий:
Переваривание веществ в ЖКТ под действием ферментов
Всасывание через слизистую ЖКТ
Промежуточный обмен — внутриклеточные процессы синтеза и распада с выделением энергии.
Выделение конечных продуктов обмена
Одновременно в клетке протекает около 2000 химических реакций.
Анаболизм — совокупность химических процессов в живом организме, которые направлены на образование и обновление структурных частей клеток и тканей.
Катаболизм — совокупность химических процессов в живом организме, которые направлены на распад веществ и выведение конечных продуктов обмена.
Для каждого организма характерен определенный, генетических закрепленный тип обмена веществ. Любое заболевание сопровождается нарушением обмена веществ. Биохимия является теоретической основой медицины.
Знание биохимических процессов, протекающих в здоровом организме, позволяет понять причину и природу различных заболеваний, которые представляют собой разнообразные отклонения химических реакций протекающих в организме — патогенеза.
К внутренней среде организма относятся — кровь, моча, спинномозговая жидкость, пищеварительные соки, лимфа. В результате обмена веществ во внутреннюю среду организма поступают различные метаболиты, которые в здоровом организме составляют гомеостаз. Метаболиты — промежуточные продукты обмена веществ. Гомеостаз — постоянство состава и свойств внутренней среды организма.
Аминокислоты, классификация и состав
Аминокислоты — органические соединения, состав молекул которых входит аминогруппа (-NH2) и карбоксильная группа (-COOH). По систематической номенклатуре названия аминокислот происходят от названия приставки «амино» и соответствующей карбоновой кислоты. В состав белков входят альфа-аминокислоты.
Различают моноаминокарбоновые кислоты (содержат одну амино-группу и одну карбоксильную группу, среда нейтральная, заряд равен 0), моноаминодикарбоновые кислоты (содержат одну аминогруппу и две карбоксильные группы, среда кислая, заряд отрицательный), диаминокабоновые кислоты (содержат две аминогруппы и одну карбоксильную, среда щелочная, заряд положительный).
По биологической значимости различают заменимые и незаменимые аминокислоты. Заменимые — которые синтезируются в организме человека. К ним относятся аланин, глицин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин. Незаменимые аминокислоты — поступающие с пищей и не синтезируемые организмом. К ним относятся лизин, валин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, триптофан.
Белки
Белки - это высокомолекулярные соединения, молекулы которых состоят из остатков альфа-аминокислот, соединенных пептидной связью.
Это было установлено при гидролизе белков, конечными продуктами которых являлись альфа-аминокислоты. Всего в составе белков было найдено 20 различных незаменимых альфа-аминокислот. Соединение, которое образуется посредством пептидной связи между двумя аминокислотами называется дипептид. Участок белковой молекулы, состоящий из 20 аминокислотных остатков называется полипептид. Пептидная связь образуется в результате взаимодействия карбоксильной группы -COOH одной аминокислоты с аминогруппой -NH2 другой аминокислоты. Образование белков происходит по типу реакции поликонденсации.
Классификация белков:
Простые (протеины). Состоят только из альфа-аминокислот. Простейшим представителем простых белков является куриный белок.
Сложные (протеиды). Состоят из альфа-аминокислот и веществ небелкового происхождения (углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты, витамины и др.). Их названия происходят от названия небелковой части.
К протеинам относятся:
Альбумины. Белки крови, участвующие в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества.
Глобулины. Белки крови, входящие в состав ферментов. Составляют основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител.
Протамины и гистоны входят в состав нуклеотидов. Гистоны содержатся в молоках семги, сельди. Протамины находятся в зернах различных хлебных злаков.
Коллаген. Белок соединительной ткани. Находится в коже, хрящах и других тканях.
Кератин является составной частью волос, ногтей и перьев.
Фибриноген. Белок крови.
К сложным белкам относятся:
Глюкопротеины в составе содержат углеводы. Образуются в подчелюстной железе (слюнной) и встречаются в слизистых выделениях животных организмов.
Липопротеины содержат липиды. Синтезируются в печени или слизистой оболочке кишечника. Входят в состав клеточных мембран, митохондрий, плазмы крови.
Нуклеопротеины содержат нуклеиновые кислоты: ДНК и РНК. Находятся в клеточных ядрах и участвуют в биосинтезе белка. Белковую часть составляют гистоны и протамины.
Хромопротеины содержат окрашенную группу. К ним относится гемоглобин (белок — глобин, гемо — железо, отвечает за красный цвет). Миоглобин содержится в мышцах, является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он по сравнению с гемоглобином легко соединяется с кислородом.