6.2. Гомогенный катализ

6.2.1. Газофазный катализ

Рассмотрим сначала гомогенные каталитические реакции в газовой фазе. Эти процессы сравнительно мало распространены. В качестве примера можно упомянуть старый камерный процесс производства серной кислоты окислением диоксида серы с участием оксидов азота как катализатора. Реакция образования хлористого водорода из хлора и водорода также ускоряется парами щелочного металла (до 10⁴ актов на 1 атом К).

Обычно эти реакции протекают по механизму цепных реакций. Так например, ускоряющее действие паров воды на окисление СО в диоксид углерода объясняется тем, что в отсутствие воды активные радикалы О*, образовавшиеся по реакции

СО + О₂ = СО₂ + О* быстро гибнут при столкновении с молекулами СО, примесями и стенкой реактора, например,

О*+ СО + М = СО₂ + М и цепи обрываются.

Однако в присутствии воды активные радикалы О* вступают в реакцию с водой, что приводит к разветвлению, например, по схеме:

О*+ Н₂О  2НО*; СО + HO*  СО₂ + H*; О₂ + H* HO* + О* и т.д. (схема доказана с использ. спектральных методов обнаружения радикалов: ЭПР, ИК и др.).

6.2.2 Гомогенный катализ в жидкой фазе. Кислотно-основной катализ

Различают общий и специфический кислотно-основной катализ. В соответствии с общей теорией кислот и оснований Бренстеда: кислотой называют вещество, способное отщеплять протон, а основанием - вещество, способное присоединять протон.

В случае общего кислотно-основного катализа диссоциацию кислоты НА и основания В можно представить в виде следующих протолитических реакций с участием растворителя (вода для конкретности):

НА + Н₂О = А^- + Н₃О⁺

В + Н₂О = ВН⁺ + ОН^-

В общем кислотном катализе каталитическим действием, кроме иона гидроксония, обладает и недиссоциированная кислота НА и вода. Поэтому в скорость каталитического процесса будут давать вклад все три активных частицы:

r = k_эфC_s = C_s [k_ВC_В+ k_HAC_HA + k_H3O C_H3O] (6.1)

Где C_s – концентрация субстрата S.

K₁ k₂

S + HA ↔ SH⁺ + A^-  П + НА (стадия 2 – медленная)

r = k₂[A^-] [SH⁺] (6.2)

Поскольку стадию 1 можно считать практически равновесной

[A^-] [SH⁺] = K₁C_sC_HA и

r = k₂K₁C_sC_HA = k_HAC_HAC_s = k_эфC_s (6.3)

Из уравнения (6.3) видно, что в общем кислотном катализе имеет значение не только рН раствора (C_HA), но и природа катализатора – кислоты (k_HA)

В случае общего кислотного гомогенного катализа реакций с использованием однотипных катализаторов (кислот или оснований), выполняется т.н. корреляционное соотношение Бренстеда-Гаммета (Е= Е_о + α∆Н) или:

lg k = G_A + α lg K_A (6.4)

где G_A и α константы для данной реакции и K_A - константа диссоциации кислоты ВН (или основания В). Это уравнение хорошо подтверждается опытом. Например, для реакции иодирования ацетона катализируемой органическими кислотами, имеющими K_A от 0,057 до 9,1*10^-6, G_A = -3,1 и α = 0,62, найденные значения констант скорости хорошо коррелируют с значениями, рассчитанными по уравнению (6.4): различия не превышают 11%.

Аналогично, при разложении нитрамида, катализируемого анионами органических кислот (1- салициловой, 2- щавелевой, 3- уксусной и 4-янтарной), наблюдается линейная корреляция lg k ~ K_B.

6.2.3 Специфический Кислотно-Основной Катализ

Реакции такого типа наблюдаются тогда, когда катализатор - кислота представляет собой только ион гидроксония, а катализатор основание представляет собой только ион гидроксила.

K₁ k₂

S + H₃О⁺ ↔ SH⁺ + Н₂О SH⁺  П + Н₃О⁺ (стадия 2 – медленная)

r = k₂[SH⁺] (6.5)

Если стадию 1 можно считать равновесной и реакция протекает в разбавленном растворе, то вместо активностей можно использовать концентрации, причем активность воды равна 1.

[Н₂О] [SH⁺] = K₁[S’][H₃О⁺] (6.6)

Кроме того, обычно [S] >>[H₃О⁺], и тогда равновесная концентрация субстрата будет приблизительно равна его общей концентрации [S’] ~ [S], и можно получить выражение

[SH⁺] = K_кC_s[H₃О⁺] (6.7)

r = k₂K_к[H₃О⁺]C_s = k_эфC_s (6.8)

при этом

lg k_эф = lg[k₂K_к] – pH (6.9)

Для специфического основного катализа выражение для эффективной константы имеет вид аналогичный (6.9) , т.е.

lg k_эф = lg[k₂K_ос] + pH (6.10)

где K_ос – константа равновесия процесса ионизации субстрата под действием основания:

K_ос

SН + HО^- ↔ S^- + Н₂О S^-  П + НО^- (стадия 2 – медленная)

Примером специфического кислотно-основного катализа является реакция гидролиза этилацетата.

Для этой реакции график в координатах lg k_эф – pH будет иметь вид двух прямых с угловыми коэффициентами, равными -1 (кислотный) и + 1 (основной) катализ.

lg kэф 1 2

Рис.6.3. Зависимость константы скорости специфического кислотного (1) и основного (2) каталитического гидролиза этилацетата от рН водного раствора

0 7 14 рН

6.2.4 Гомогенные каталитические реакции в жидкой фазе (металлокомплексный катализ)

Проведение гомогенных каталитических реакций в жидкой фазе часто бывает более выгодным по сравнению с гетерогенными каталитическими процессами. В условиях гомогенного катализа можно провести процесс в более мягких условиях, за счет большей активности и равной доступности всей массы катализатора. Это приводит к повышенной селективности по желаемому продукту. Кроме того, в жидкой фазе легче регулировать температуру и обеспечить равномерное распределение катализатора в реакционной смеси. Катализаторы - металлокомплексы легко «настраиваются» на осуществление реакции в желаемом направлении (т.е. можно передать информацию, например, путем варьирования лигандного окружения центрального атома/иона переходного металла).

Почему переходные металлы являются наиболее распространенными активными компонентами катализаторов? Это обусловлено многообразием свойств комплексов переходных металлов.

Продемонстрируем возможности металлокомплексов на примере катализатора Уилкинсона - RhCl(PPh₃)₃, где PPh₃= L– донорный лиганд, многообразие свойств комплексов металлов при осуществлении каталитического гидрирования олефинов:

a) диссоциация (или замещение) с отщеплением лиганда и образованием активированного комплекса с вакансией в лигандной сфере:

RhCl((PPh₃)₃  L + L₂Rh¹Cl

б) активация реагентов: связывание Н₂ с последующей координацией

олефина: H +C₂H₃R H

L₂Rh¹Cl + Н₂  L₂ClRh^m  L₂ClRh^m 

H ↑ H

H₂C=CHR

в) миграция/внедрение лиганда по связи М—Н

 L₂ClRh^mH

H₂C-CH₂R

г) элиминирование продукта (алкан) и регенерация активного катализатора

L₂ClRh^mH  L₂Rh¹Cl + C₂H₅R

C₂H₄R

# 11- Распределение электронной плотности между переходным металлом и лигандами

Координирующие и активирующие свойства металлокомплексных катализаторов объясняются своеобразным распределением электронной плотности между лигандами и переходным металлом, находящимся в стабилизированной низкой степени окисления. Как известно, переходные металлы (d-металлы) могут образовывать как сигма-, так и пи-связи с различными молекулами/лигандами. При этом металл находится в низкой степени окисления. В свою очередь лиганды, склонные к поляризации (например, СО, амины, фосфины), могут стабилизировать металл в низкой степени окисления. Это связано с тем, что донорные атомы таких лигандов имеют вакантные, энергетически доступные орбитали в сочетании со свободной парой электронов. Такое донорно-акцепторное связывание усиливается за счет обратной передачи электронов с заполненной d-орбитали металла на вакантные разрыхляющие пи-орбитали лиганда (Рис. 6.4).

d → π

d s

M C ---- O Рис. 6.4. Активация молекулы СО в КПМ

В таком карбонильном комплексе переходного металла (КПМ)

d-электроны с заполненных орбиталей металла М переходят на вакантную разрыхляющую π-орбиталь лиганда (СО) d →π, а электроны неподеленных s-электронов лиганда частично переходят на вакантную d-орбиталь металла. В результате высокая электронная плотность металла делокализуется на лигандах, которые приобретают т.н. π-кислотность. Например, кислотность гидротетракарбонила кобальта сопоставима с сильными кислотами типа азотной и хлорной.

Важным свойством, определяющим поведение комплексов переходных металлов (КПМ) является их координационная ненасыщенность - т.е. наличие вакантных мест в координационной сфере. Максимальное число электронов в лигандной сфере переходного М равно 18, такой комплекс является координационно насыщенным и каталитически неактивным. Если число электронов равно 17, то переходный М ковалентно ненасыщен, а если число электронов меньше = 16, то М координационно ненасыщен.

Число электронов (ЧЭ), передаваемых от лиганда переходному металлу зависит от их природы: для хлора, брома, алкилов, атом водорода ЧЭ = 1.

Для фосфинов, аминов, СО и олефинов ЧЭ =2, пи-аллил передает 3 электрона, диены – 4, ЦПД – 5 и пи-арены - 6 электронов. (Например, гексакарбонил и бис-арен хрома –стабильные комплексы)

По правилу 18 е (16 е): каталитический процесс протекает через последовательное чередование стадий диссоциации и присоединения лигандов с образованием комплексов с ЧЭ в кординационной сфере металла равным 16 или 18 электронов.

При координации СО—М увеличивается реакционная способность КПМ в отношении к нуклеофилам, таким как –ОН, –РО и амино-группам. При связывании СО (порядок связи =3) с двумя и более атомами М порядок связи снижается и могут образоваться стабильные комплексы с кислотами Льюиса (например, AlR₃).

При координации водорода, например, с карбонилами металлов образуются активные карбонилгидриды металлов, которые представляют собой сильные кислоты, например, карбонил кобальта дает кислоту

Со₂(СО)₈ + Н₂ = 2 НСо(СО)₄,

которая по силе аналогична соляной или азотной кислотам. Если заменить в карбонилгидриде кобальт на железо, то сила такой кислоты равна уксусной.

Карбонилгидриды металлов, такие как Fе, Со, Rh, в связи с наличием в них лабильной связи М—Н обладают высокой реакционной способностью, в том числе и в катализе. Кроме указанного выше каталитического гидрирования, металлокомплексы катализируют в достаточно мягких условиях и с высокой селективностью процессы гидроформилирования олефинов в альдегиды, изомеризацию и метатезис олефинов, синтез олефинов, спиртов и аминов и др. Например, синтез Фишера-Тропша на фиксированных комплексах кобальта и железа протекает при температуре 130-160°С

(на 100°С ниже, чем в традиционном СФТ) и давлении 50-100 атм. Другим примером гомогенного металлокомплексного катализа является процесс гидроформилирования олефинов в альдегиды (и спирты):

R-СН=СН₂ + СО + Н₂  R- СН₂СН₂СНО (Т= 120-180°С, Р= 200-300 атм)

в присутствии НСо(СО)₄. Наибольшей эффективностью в этом синтезе обладают родийфосфиновые комплексы, содержащие RhН(СО)(РРh₃)₃, их активность приблизительно на 3-4 порядка выше, чем у кобальтовых катализаторов. Это позволяет проводить гидроформилирование олефинов в достаточно мягких условиях - 60-110°С, Р= 1-5 атм).

Карбонилирование метанола в уксусную кислоту

МеОН + СО  СН₃СООН (Т= 250-270°С и Р= 20-300 атм)

протекает на карбонилах никеля и кобальта, в присутствии соединений йода (например, НI, МеI). И в этом синтезе лучшие катализаторы -это комплексы родия, на которых синтез протекает в более мягких условиях: Т=170-200°С, Р= 30-40 атм. Окисление этилена в уксусную кислоту в присутствии комплексов палладия и медного сокатализатора (Вакер-процесс (ф. Wасker)) протекает при 120-130°С и давлении 10 атм:

½ O₂ + СН₂=СН₂  СН₃СНО  АсОН

и др. процессы.

Однако промышленное применение металлокомплексного катализа ограничено низкой термической стабильностью катализаторов (обычно до 200˚С), а также необходимой стадией выделения катализатора из реакционной смеси. Этот недостаток металлокомплексных катализаторов (стадия выделения катализатора из реакционной смеси) был устранен путем фиксации комплекса на твердом нерастворимом носителе, например, силикагель, оксид алюминия и др. Следует отметить, что в природе активные центры гомогенных катализаторов фиксированы в белковой матрице, такие каталитические системы получили название ферментов.

6.3 Ферментативный катализ (ФК)

Как отмечалось, ФК является самым распространенным типом катализа как по тоннажу получаемой продукции (десятки млрд. тонн биомассы в год), так и по номенклатуре катализаторов - ферментов (энзимов). Так, в организме человека функционируют до 30 тыс. различных ферментов, которые в каждой клетке осуществляют десятки тысяч различных реакций, (четкая специализация катализаторов - отличительная черта ФК). Все ферменты построены из единого «строительного материала" - аминокислот, которые связываются в полипептиды с молекулярной массой от 3500 (пепсин) до 1 млн. (белковые Ф). Частицы ферментов имеют размер от 1 до 1000 нм.

(-НС -С(=O)-NН-СН-С(=O)-NН-)_n

│ │

R R'

В свою очередь, полипептидные цепи свиты в двойную спираль, которая стабилизируется за счет водородных связей между функциональными группами С=0 и NН, а боковые группы, включающие в себя фрагменты типа SН, ОН и NН, представляют собой активные центры.

Фермент (Ф) обычно представляет собой белковый катализатор, который избирательно увеличивает скорость биохимической реакции. Это увеличение скорости может достигать 12 порядков. Активный центр фермента – это особый участок молекулы белка, состоящий из нескольких аминокислотных остатков, где субстрат образует комплекс Ф-S. Этот комплекс образуется за счет специфических типов взаимодействия, таких как водородные связи, солевые мостики, гидрофобные силы, обычно без разрыва и образования ковалентных связей.

Высокая избирательность действия ферментов (многие Ф являются катализаторами только для одного субстрата, чаще для однотипных S) объясняется в рамках 2 моделей «ключ-замок» (1890 гг.) и «индуцированного соответствия» Кошланда (1959). Связывание ферментом «своего» субстрата индуцирует в белке конформационные изменения и каталитические группы Ф ориентируются «под превращение субстрата». В свою очередь, конформация S также изменяется и в его молекуле возникают напряжения, облегчающие катализируемую реакцию.

Таким образом, рост скорости ферментативной реакции происходит за счет следующих факторов:

• Снижается свободная энергия ПС и уменьшается разность свободных энергий комплексов Ф-S и ПС.

• Боковые цепи, не входящие в активный комплекс, приобретают заряд и могут обладать действием, промотирующим активность Ф.

• Обеспечивается правильная ориентация и оптимальные расстояния между реагирующими фрагментами молекул.

Основными признаками Ферментативного катализа являются строгая избирательность и высокая активность. Приведем два примера, в которых сопоставим свойства традиционного катализатора (ион гидроксония) и фермента.

Таблица 6.1. Сопоставление каталитической активности иона гидроксония и ферментов- Уреазы и Миозина

Параметры/ катализатор		H3O+	Уреаза (отн. эффективность)
Гидролиз мочевины при: 60°С			21оС
k, л/(моль.с)	7*10-7		5*106 (х7.1012)
k0, л/(моль.с)	1,8*1010		1,7*1013(х103)
Е, ккал/моль	24,6		6,8
Гидролиз аденозинтрифосфата	при: 40°С		25°С (Миозин)
k, л/(моль.с)	4,7* 10-6		8*106 (х1,9.1012)
k0, л/(моль.с)	2,3*109		1,6*1022 (х1012)
Е, ккал/моль	~21		~21

Как видно из таблицы, наблюдаемая высокая активность ферментов может быть обусловлена как снижением энергетического барьера реакции (как в случае уреазы), так и за счет увеличения энтропийного фактора (k₀ для миозина).

Основные свойства ферментов практически не отличаются от свойств фиксированных гомогенных комлексных катализаторов. Уникальная избирательность ферментов свидетельствует о строгом соответствии молекулярной структуры субстрата и активных центров фермента (т.е. фермент «запрограммирован» на осуществление реакций определенного типа.

Кроме того, на активность ферментов сильно влияет рН среды, причем для каждого фермента существует оптимальный диапазон рН. Например, пепсин (расщепляет белки в желудке) хорошо работает в кислой среде рН = 1,5-1,8, амилаза (в слюне) расщепляет сахара при рН 6,8-7, а оксидаза хорошо окисляет аминокислоты в щелочной среде при рН 9. Обычно зависимость активности фермента от рН имеет вид кривой с максимумом.

Оптимальное значение рН обычно равно полусумме констант диссоциации (пары «основание-протон») для двух активных центров, участвующих в катализе:

рН= ½ (рКа1 + рКа (6.11)

Например, в гидролизе крахмала бета-амилазой участвуют 2 активных центра, имеющие рКа = 4,3 и 7,1 (рКа = 14 - рН).

6.4 Кинетика гомогенных каталитических и ферментативных реакций

Кинетика многих реакций такого типа описывается в рамках модели:

k₁ k₂

Ф + S  Ф-S  Ф + П

k_-1

которой соответствует уравнение (Михаэлиса-Ментен)

r = r_max[S]/(K_M+ [S]) (6.12)

где r_max – максимальная скорость реакции, когда все молекулы Ф связаны с субстратом и K_M = (k₂ + k_-1)/k₁ - константа Михаэлиса, а К₁ представляет собой меру сродства субстрата к ферменту. Уравнение (6.11) линеаризуется в координатах 1/r = 1/[S]; угол наклона прямой в этих координатах равен K_M/r_max, а отрезок на оси ординат равен 1/r_max.

Если величина K_M>> [S], то r = k₂K₁ [S] [Ф₀]) (6.13)

1/r  1/rmax ---------- 1/[S]

Рис. 6.5. Демонстрация применимости уравнения Михаэлиса-Ментен для описания кинетики ферментативной реакций: tg  = KM/rmax