Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
xимия белков и пептидов.doc
Скачиваний:
1
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
734.72 Кб
Скачать
  1. Классификация простых и сложных белков

Классификация простых белков  исторически сложившаяся классификация, основана на различии ряда физико-химических свойств.

2.1 Альбумины. Аминокислотный состав альбуминов характеризуется высоким содержанием отрицательно заряженных (кислых) аминокислот  глутамата и аспартата, на их долю приходится около 20% всех аминокислот.

Молекулярная масса 20000  70000 дальтон. Альбумины хорошо растворимы в воде и солевых растворах различных концентраций, они осаждаются лишь в насыщенном растворе сульфата аммония.

Альбумины являются полианионными (кислыми) белками, их ИЭТ находится в интервале рН 45. Обладая большим отрицательным зарядом в нейтральной и слабо щелочной среде, альбумины характеризуются высокой электрофоретической подвижностью.

Альбумины широко распространены в природе. В больших количествах они содержатся в плазме крови и различных тканях человека. На долю альбумина приходится более половины (50 -60%) всех белков плазмы крови.

Основные функции альбуминов плазмы крови  осмотическая регуляция и транспорт. Они обуславливают 75-80% осмотического давления белков в крови. Благодаря высокой адсорбционной способности альбумины осуществляют транспорт неэтерефицированных жирных кислот (НЭЖК), а также билирубина и стероидных гормонов.

2.2 Глобулины

Глобулины характеризуются более сбалансированным чем у альбуминов , аминокислотным составом.

Молекулярная масса - от 100000 дальтон и выше.

Глобулины растворимы лишь в слабых солевых растворах, зато растворимы в дистиллированной воде и крепких солевых растворах. Глобулины являются слабо кислыми или нейтральными белками. ИЭТ находится в интервале рН 6-7,3. Обладая небольшим отрицательным зарядом в нейтральной или слабощелочной среде, глобулины характеризуются более низкой, чем у альбуминов, электрофильной подвижностью.

Глобулины широко распространены в природе. В больших количествах они содержатся в плазме крови и различных тканях. На долю глобулина приходится около половины (42-46%) всех белков плазмы крови. Изменение соотношения альбумины/глобулины (белкового коэффициента) имеет важное диагностическое значение.

При электрофорезе белков сыворотки крови глобулины разделяются на ряд фракций  1, 2, , , которые представлены различными группами белков, выполняющих различные функции.

К 1-глобулинам, в частности, относятся белки, осуществляющие транспорт липидов, билирубина;

К 2-глобулинам  белки, осуществляющие транспорт липидов, а также гаптоглобин  белок, стабилизирующий гемоглобин;

К -глобулинам относятся белки, осуществляющие транспорт липидов, железа, меди, а также протромбин - важнейший компонент системы свертывания крови;

2.3 Протамины. Протамины являются простыми белками. Их аминокислотный состав характеризуется высоким содержанием аргинина (до 80-85%) и ограниченным набором (6-8) других аминокислот (аланина, валина, глицина, изолейцина, пролина, серина).

Первичная структура протаминов содержит повторяющуюся единицу (арг-арг-арг-Х-Х), где Х-алифатический остаток.

Молекулярная масса 400012000 дальтон.

Протамины хорошо растворимы в воде и слабых кислотах, не осаждаются при кипячении.

Протамины являются поликатионными (основными) белками, их ИЭТ находится в интервале рН 1013. Обладая в нейтральной среде большим положительным зарядом, протамины легко реагируют с молекулами, имеющими избыток отрицательно заряженных групп, в частности, с нуклеиновыми кислотами.

Протамины широко распространены в природе. В больших количествах они содержатся в сперме позвоночных.

Образуя прочный комплекс с ДНК, протамины выполняют в хроматине структурную функцию. Протамины придают ДНК биохимическую инертность, что является необходимым условием сохранения наследственных свойств организма.

2.4 Гистоны. Аминокислотный состав гистонов характеризуется высоким содержанием аргинина и (или) лизина  на их долю приходится 20-30% всех аминокислотных остатков. Гистоны не содержат триптофана и, в большинстве случаев, цистеина. В зависимости от соотношения лизина и аргинина различают 5 фракций гистонов  H1 H, HH3, H4.

Первичная структура гистонов содержит повторяющуюся единицу арг ( или лиз )ХХХ , где Халифатический остаток.

Молекулярная масса  1100024000 дальтон.

Гистоны хорошо растворимы в слабых кислотах, осаждаются спиртом, аммиаком.

Гистоны являются поликатионными (основными) белками, их ИЭТ находится в интервале рН 9,512,0. Обладая в нейтральной среде большим положительным зарядом, гистоны легко реагируют с молекулами, имеющими избыток отрицательно заряженных групп, в частности, с нуклеиновыми кислотами.

Гистоны широко распространены в природе. Это важнейшие белки клеточных ядер, они содержатся также в эритроцитах.

Основные функции гистонов  структурная и регуляторная.

Структурная функция гистонов состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК и РНК. В частности, гистоны H1, H, H3, H4 являются составными частями нуклеосом, а гистон Н1 стабилизирует линкерную ДНК.

Регуляторная функция заключается в их способности контролировать экспрессию генов, т.е. в контроле передачи генетической информации от ДНК и РНК.