6.4. Класифікація і номенклатура ферментів. Практичне використання ферментів

Для найбільш досліджених і поширених ферментів часто використовують тривіальні назви, які походять від назви субстрату, або типу реакції і мають суфікс – “аза”: амілаза, протеаза, дегідрогеназа та інші. Загальноприйнятими є назви найбільш відомих ферментів, пов’язані з їх відкриттям. Наприклад, пепсин походить від грецького “травлення”, трипсин - “розріджує”, папаїн - від назви дерева, з соку якого він був виділений.

Систематичні назви ферментів походять від назви субстрату (субстратів) та від характеру перетворення (гексокіназа, тріозофосфатізомераза). Однак, кожний субстрат може підлягати різним перетворенням, а для одного типу реакцій відомо декілька альтернативних каталітичних систем. Тому при першій згадці про фермент в тексті належить дати йому повну наукову назву.

Сучасна наукова номенклатура ферментів грунтується на їх класифікації за характером перетворення. Ця класифікація, затверджена Комісією з ферментів Міжнародного біохімічного союзу (1961), поділяє ферменти на 6 класів за типом реакцій, які, в свою чергу, - на підкласи за характером субстрату, підкласи – на підпідкласи, які відрізняються коферментами або акцепторами груп (див. Додаток).

І. Оксидоредуктази - окисно-відновні реакції (див. Част. ІІ. Процеси біологічного окиснення.)

ІІ. Трансферази – реакції перенесення функціональних груп

ІІІ. Гідролази – реакції гідролізу.

IV. Ліази – реакції по місцю подвійного зв’язку без участі води.

V. Ізомерази – реакції ізомеризації.

VI. Лігази– реакції синтезу біополімерів з активованих попередників.

Кожному ферменту відповідає назва, яка складається з хімічної назви субстрату і назви реакції. Якщо в реакції відбувається перенесення функціональної групи з однієї речовини на іншу, то вказується акцептор групи. Після назви ферменту в дужках подається його чотиризначний шифр згідно класифікації, де перша цифра відповідає класу, друга - підкласу, третя - підпідкласу і четверта - порядковому номеру ферменту в своєму підпідкласі. Наприклад, фермент, який здійснює перенесення залишку фосфорної кислоти від АТФ на гексозу, має систематичну назву - АТФ:гексоза-б-фосфотрансфераза (К.Ф. 2.7.1.1.). Шифр показує, що цей фермент належить до класу трансфераз, підкласу фосфотрансфераз, підпідкласу фосфотрансфераз, які використовують як акцептор гідроксильну групу, і має в своєму підпідкласі порядковий номер - 1. Його тривіальна назва -гексокіназа.

Практичне використання ферментів

Ферментативний каталіз не має аналогів в неживій природі. Його унікальними рисами є висока специфічність та інтенсивність дії, безвідходність в поєднанні з м’якими умовами. Часто ферменти об’єднуються в надмолекулярні ансамблі, які узгоджено здійснить багатоетапне перетворення певної речовини. Діяльність ферментів дуже чутлива до змін умов процесу, тобто регулюється ними.

Ці риси стають особливо привабливими в час, коли цивілізоване людство шукає нові технології одержання речовин і енергії, які б не загрожували екологічною, кризою.

Важливим завданням, яке потрібно вирішити на шляху впровадження ферментативних процесів у промисловість, є створення оптимальних умов для їх дії. Ферменти зберігають свої якості лише у зв’язку з іншими компонентами біосистеми. Тому великий успіх мають розробки методів іммобілізації ферментів, тобто фіксації їх на водонерозчинних носіях. Носіями ферментів можуть бути кульки з пористого скла, найлонові трубочки, тонкі плівки, капсули або гранули з полімерних гелей. Іммобілізовані ферменти мають ряд переваг: вони легко відокремлюються від реакційного середовища, дозволяють вести процес неперервно і регулювати його швидкість, мають активність в тисячі, навіть, міліони разів вищу, ніж незв’язані молекули, мало чутливі до дії денатуруючих агентів.

Іммобілізовані ферменти - основа одного з головних напрямків сучасної біотехнології. їх використовують при виробництві ряду антибіотиків, оптично активних сполук (амінокислот та інших).

Одночасно розвиваються методи використання каталізаторів у складі мікроорганізмів, їх клітини можна розглядати як живі лабораторії, що містять необхідні ферменти.

Крім промислових синтезів ферменти продовжують використовувати в традиційних галузях хлібопечіння, пивоваріння, виноробства. Тут необхідні ферменти розщеплення вуглеводів. В галузях, які займаються обробкою білкової сировини (шкіри, хутра, м’яса і молока), потрібні ферменти, які використовуються для прискорення розщеплення білків. В побутовій хімії набуло поширення використання ферментних добавок до миючих засобів.

В медицині використання ферментів пов’язане як з лікуванням, так і з діагностикою захворювань. Їх використовують при лікуванні хвороб травного тракту, для розчинення тромбів та видалення гною з ран, нормалізації обміну речовин, пригнічення пухлин. Використання ферментів у діагностиці ґрунтується на тому, що вони мають тканеву специфічність. Різні тканини одного і того ж організму відрізняються як за складом ферментів, так і за фізико-хімічними характеристиками ферменту, який виконує одну певну функцію, що зумовлено генетично або умовами синтезу в певній клітині. Множинні форми одного і того ж ферменту (ізоферменти) відомі не менш як для половини вивчених ферментів. Під час хворобливого процесу в клітині відбувається посилене руйнування специфічних ферментів і вимивання їх в русло крові. Тому біохімічний аналіз крові дозволяє провести діагностику захворювання. Наприклад, при зростанні в крові вмісту амілази, є підозра на захворювання підшлункової залози. Поява в крові трансамідінази свідчить про захворювання нирок. Діагностика інфаркту міокарду проводиться по зміні ізоферментного складу лактатдегідрогенази і т.д. Таким чином, розвиток вчення про ферменти є яскравим прикладом того, що фундаментальна наука рано чи пізно знаходить різноманітне застосування в житті суспільства.