1.Біохімія як наука

Биохимия – это наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Биохимия является одной из фундаментальных дисциплин медицины и биологии. Она занимается познанием живого на уровне макромолекул. Биохимия – это результат интеграции биологии и химии.

Завдання біохімії є вивчення перебігу ферментативних реакцій їх механізмів та регуляції.

Об’єктом вивчення біохімії є живі організми на різних етапах еволюційного розвитку: віруси, бактерії, рослини, тварини, організм людини як біологічний об’єкт. Шляхи розкриття хімічних фізико –хімічних, молек. та суб. мол. закономірностей дає опанування патогенезу хвороб людини.

2.Разделы биохимии:

1. статическая (биоорганическая химия);

2. динамическая (изучает превращение веществ);

3. функциональная (изучает физико-химические процессы).

Выделяют разделы биохимии в зависимости от объекта изучения: биохимия животных, микроорганизмов, растений, человека, клиническая биохимия

Медична біохімія – головний об’єкт ор. люд. Вивчає закономірності обміну р-н та їх пор-ня в умовах нормально функціонування людс. орг. та і вив-ня пат. процесів різного генозу.

Клінічна біохімія – підрозділ мед. біох., вивчає біох-ні проц. в орг. хворої люд.

3. Амінокислотний склад білків і пептидів

При гідрлізі природних білків і пептидів виділяються 20 різних Л-амінокислот, розміщення кожної з яких у поліпептидному ланцюгу кодується триплетом нуклеотидів у ДНК геному. Протеїногенні амінокислоти – кислоти що входять до складу природних білків і пептидів.

Класифікація: (незамінні, частково замінні, умовно замінні, замінні)

По хімічному складу

1.амінокислоти з неполярними R-групами

2. з полярними незарядженими групами

3.з негативно зарядженими

4.з позитивно зарядженими

Властивості

1кислотно основні

2 полярність молекул а.к

3. оптичні властивості а.к.

4.здатність до утв-ня кислотно амідних зв’язків

5 хімічні реакції, що використовуються для аналізу

4. Первинна структура – розуміють петдидний ланцюг із залишків Л-а.к, входить якісний і кількісний амінокислотний склад та порядок чергування окремих амінокислотних залишків.

Вторинна с-ра- ряд конформацій утворення яких зумовлено водневими зв’язками між окремими ділянками пептидного ланцюга або різними пептидними ланцюгами.

Типи: альфа спіраль конформація, яка утворилася при просторовому скупчені поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв’язків ,що виникають між С=О та NH-групами поліпептидного ланцюга, що віддалені одна від одної на 4 амінокислотних залишка

Бата структура – типу складчастого шару, скл. з зигзагоподібних поліпептидних ланцюгів, що розташовані поряд, утворюються за рахунок між ланцюгових водневих зв’язків, що з’єднують групи С=О та NH сусідніх поліпептидів

Спіраль колагену головний білковий компонент сполучної тканини в складі якого є 33% гліцин 21% пролін та гідроксипролін.

Третинна структура – являє собою укладання в тримірному просторі поліпептидного ланцюга с певною вторинною структурою. Беруть участь водневі, іоні, гідрофобні зв’язки та взаємодії.

Глобулярні білки – округлої форми, це альбумін сироватки крові, міоглобін мязів, гемоглобін більшість ферментів білків.

Фібрилярні білки- структурна особливість – витягнута форма молекул, схильні до утворення мультимолекулярних ниткоподібних комплексів – фібрил, є структурними компонентами сполучної або інших опорних тканин організму. (білок-колаген).

Четвертинна структура - утв. при обєднанні декількох поліпептидних ланцюгів або протомерів кожен з яких має свою характерну впорядковану конформацію. (приклад – гемоглобін – переносить кисень)

5. Физико-химические с-ва белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

II. Коллоидные свойства.

III. Гидрофильные свойства.

IV. Растворимость белков.

Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:

- наличия заряда;

- образования гидратной оболочки.

Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.

V. Денатурация.

Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.

6. складні білки- Они имеют белковую и небелковую (простетическую) части. Белковую часть составляет полипептид, построенный из АК-остатков. В состав небелковой части может входить: гем, металл, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и т.д.

Фосфопротеины Имеют в качестве небелкового компонента фосф.к-ту.

(казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц)). Между белком и остатком фосфорной кислоты формируются

сложноэфирные связи, в образовании которых участвует OH-группа серина.

Липопротеины

Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они

обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран.

Связи между белковой частью молекулы и липидом — гидрофобные или ионные.

Металлопротеины. Это белки, простетическая группа которых представлена металлами. Они транспортируют или участвуют в депонировании металлов Между белком и простетической группой образуются координационные связи.

Гликопротеины

содержат углеводы.

Углевод соединяется с белковой частью ковалентными связями. В соединении с углеводом участвует OH-группа аминокислоты серина или треонина.,. Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях);каталитическую (ферменты); защитную, участие в регуляции клеточного

деления.