Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
6.2. МЕТОД РЕКОМЕНД ДЛЯ СТУД IV СЕМЕСТР.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
1.04 Mб
Скачать

Модуль 4: Азотистый обмен. Тема занятия №21: «Общие пути обмена аминокислот»

Мотивация изучения темы.

Для аминокислот характерны реакции трех типов: реакции дезаминирования, реакции трансаминирования и реакции декарбоксилирования. Большое значение в клинической практике имеет определение активности аминотрансфераз и, в частности, аспарагиновой (АсАТ) и аланиновой (АлАТ) аминотрансфераз. Эти ферменты являются органоспецифическими.

Образующийся в процессе метаболизма аммиак является токсичным соединением, в первую очередь, для центральной нервной системы. Знание процессов обезвреживания аммиака необходимо для понимания механизма возникновения гипераммониемии, способов борьбы с нею, а также для своевременной диагностики и лечения врожденных нарушений орнитинового цикла реакций синтеза мочевины. Знакомство с наследственными нарушениями обмена аминокислот необходимо для своевременного выявления этих заболеваний и их лечения.

Важнейшим показателем азотистого обмена является остаточный азот крови. В клинической лабораторной практике определение остаточного азота и его фракций, а также мочевины в моче помогает оценить выделительную функцию почек, степень почечной и печеночной недостаточности.

Цели занятия.

Общая цель: изучения темы направлено на формирование компетенций по ФГОС специальности 060105 Медико-профилактическое (ПК-31) через формирование знаний об основных путях обмена аминокислот и обезвреживании токсичных продуктов азотистого обмена.

Конкретные цели и задачи.

После изучения темы студент должен:

«Знать»

  • Процесс трансаминирования и способы дезаминирования аминокислот, биологическое значение этих процессов.

  • Источники аммиака и реакции его обезвреживания в организме.

  • Реакции процесса биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл).

  • Причины и последствия нарушения синтеза и выведения мочевины.

  • Пути использования безазотистых остатков аминокислот для синтеза глюкозы и кетоновых тел.

  • Процесс декарбоксилирования аминокислот и роль биогенных аминов

«Уметь»

  • Использовать данные определения активности аланин- и аспартатаминотрансфераз в сыворотке крови для диагностики заболеваний сердца и печени.

  • Объяснять причины токсичности аммиака и механизмы его обезвреживания в организме.

  • Использовать эти знания для понимания причин возникновения гипераммониемии разных типов и ее клинических проявлений.

  • Интерпретировать результаты определения концентрации мочевины в биологических жидкостях для диагностики заболеваний.

  • Объяснять роль аминокислот в обеспечении организма энергоносителями в условиях голодания.

«Владеть»

Основными терминами и понятиями: Трансаминирование, Диагностическое значение аспартат- и аланинаминотрансфераз (АСТ и АЛТ), Дезаминирование окислительное и неокислительное, Непрямое дезаминирование аминокислот, Обезвреживание аммиака в тканях, Транспортные формы аммиака, Мочевина, Соли аммония, Гипераммониемия, Цитруллинемия, Аргининосукцинатурия, Гипераргининемия, Токсичность аммиака, Гликогенные аминокислоты, Кетогенные аминокислоты

Количественными характеристиками обмена аминокислот

•  Концентрация аммиака в сыворотке крови: 0,04-0,07 мг/дл (25-40 мкмоль/л)

•  Концентрация мочевины в сыворотке крови: 15-50 мг/дл (2,5-8,4 ммоль/л)

•  Суточное выведение мочевины: 25 г/сут

•  Активность АЛТ и АСТ в сыворотке крови здоровых людей: 5-40 МЕ/л

Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы.

общая химия, биоорганическая химия: аммиак и соли аммония как соединения азота; мочевина — конечный продукт азотистого обмена в организме человека; структура и свойства мочевины, виды азотемии, формулы циклических аминокислот.

Для полного усвоения темы необходимо повторить из биологической химии: ферменты классов трансфераз и оксидоредуктаз, витамин В6 (коферментная форма).

Задания для самостоятельной подготовки к практическому занятию: