Строение сократительного аппарата мышечных волокон разных типов

Сократительный аппарат скелетного и сердечного мышечных волокон представлен миофибриллами – довольно крупными нитями (диаметр – 1-2 мкм, а длина может варьировать в зависимости от длины волокна), состоящими из более мелких нитей – протофибрилл (миофиламентов) двух типов – тонких (актиновых) и толстых (миозиновых), которые определенным образом уложены в составе миофибриллы. Количество миофибрилл в каждом скелетном мышечном волокне составляет 1000-2000. Причем в составе одной миофибриллы насчитывается до 2500 протофибрилл.

Тонкие или актиновые филаменты (диаметр – 5-6 нм, длина – 1 мкм) состоят из трех типов белков (определенным образом уложенных друг относительно друга):

• G-актина (глобулярный белок), полимеризация молекул которого приводит к образованию фибриллярного (нитчатого) актина (F-актина), имеющего вид спирали с желобком (суперспираль – надмолекулярная структура). Причем в составе каждого актинового филамента имеются две суперспирали F-актина, в желобках которых, в свою очередь, последовательно уложены:

• молекулы фибриллярного тропомиозина (нитчатый белок), к концам которого примыкают

• молекулы тропонина (глобулярный белок).

Толстые или миозиновые филаменты (диаметр – 10 нм, длина – 1,6 мкм) образованы преимущественно молекулами белка миозина. Белок миозин, в свою очередь, является гексамером (состоит из 6 субъединиц). Причем 2 субъединицы образуют нитчатый хвост молекулы, а остальные четыре – две миозиновые головки. Таким образом, у каждого миозинового филамента имеется один хвост (нитчатый) и две головки (глобулярные).

Рис. 23. Схема строения тонкого (актинового) филамента (по Junqueira L.C., Carneiro J., 1991).

С функциональной точки зрения в миозиновой молекуле выделяют:

• головку (фрагмент S₁), определенный участок которой обладает активностью фермента АТФгидролазы (АТФазы); причем в отсутствии взаимодействия миозиновой головки с актином ее АТФазная активность очень низкая,

• шейку (фрагмент S₂, небольшой начальный участок нитчатых субъединиц молекулы миозина, образующих хвост молекулы длиной 55 нм, который ассоциирован с субъединицами, образующими головки)

• и собственно хвост (концевая часть нитчатых субъединиц миозиновой молекулы длиной 100 нм).

Рис. 24. Схема строения толстого (миозинового) филамента (по Ham A.W., Cormack D.H., 1979).

Головка миозиновой молекулы вместе с шейкой образуют т.н. тяжелый меромиозин, а собственно хвост – легкий меромиозин.

В области присоединения головки миозиновой молекулы к шейке и шейки – к хвосту имеются по шарнирному участку (всего в молекуле их получается два), позволяющих миозиновой молекуле изменять свою конформацию (пространственную структуру).

Рис. 25. Схема строения молекулы миозина (по West J.B., 1990).

Таким образом, миозиновая нить состоит из большого количества миозиновых молекул, в каждой из которых выделяют один хвост и две глобулярные головки. Миозиновые молекулы уложены в составе миозинового миофиламента (протофибриллы) так, что их хвосты обращены к центру нити (миозиновые молекулы в составе миозиновой нити обращены друг к другу своими хвостами), а головки – находятся на обеих периферических концах нити.

А ктиновые и миозиновые миофиламенты (протофибриллы) определенным образом уложены друг относительно друга в составе миофибриллы, так что образуются регулярно чередующиеся по ее длине темные (анизотропные, А-диски) и светлые (изотропные, I-диски) диски. I-диски состоят только из параллельно уложенных актиновых филаментов. Причем в центре каждого светлого диска проходит Z-мембрана – узкая темная полоска белковой природы, к которой крепятся одним своим концом актиновые нити; другой же конец актиновых филаментов является свободным и направлен в пространства между миозиновыми нитями. Темные (А) диски состоят из параллельно уложенных миозиновых филаментов, в пространства между которыми входят своими концами актиновые филаменты. В центре темных дисков находится М-линия (мезофрагма) белковой природы, которая объединяет центральные части миозиновых нитей друг с другом. Зона в темном диске, состоящая только из миозиновых нитей (лишенная актиновых), называется H-зоной; ее ширина может изменяться в зависимости от степени укорочения миофибриллы и волокна в целом.

Рис. 26. Схема строения миофибриллы (по Волковой О.В., Елецкому Ю.К., 1996).

Структурно-функциональной единицей миофибриллы является саркомер – ее участок между двумя соседними Z-мембранами. Таким образом, саркомер включает половину одного диска I, диск А и половину следующего за диском А светлого I-диска (саркомер состоит из 1/2I-диска+ A-диск + 1/2I-диска).

Все миофибриллы в составе волокна уложены таким образом, что темные диски одной находятся строго под темными дисками другой. Каждая миофибрилла окружена цистернами СР. Кроме того, цистерны СР располагаются и под плазмолеммой. Причем место контакта Т-трубочки с боковыми цистернами СР у млекопитающих животных и человека соответствует границе А- и I-дисков.

Сократительный аппарат гладкого мышечного волокна представлен актиновыми и миозиновыми протофибриллами, диффузно рассеянными в цитоплазме и не образующими миофибрилл. Причем актиновые филаменты через посредство плотных телец (белковой природы) фиксируются прямо к плазмолемме гладкомышечной клетки (т.е. здесь функциональным аналогом Z-мембраны миофибрилл выступают плотные тельца в комплексе с плазмолеммой волокна).