- •Занятие 1 Белки. Ферменты. Медицинская энзимология.
- •1.1.Функции белков, строение, классификация и свойства аминокислот.
- •1.2 Фолдинг белков
- •1.3 Локализация ферментов в клетке, органоспецифические и маркерные ферменты.
- •1.4 Регуляция активности ферментов. Роль гормонов, цАмф, активаторов, ингибиторов. Регуляция активности ферментов
- •1.5. Энзимопатии.Определение. Классификация. Степень клинических проявлений энзимопатий.
- •1.6. Энзимодиагностика, принципы и объекты энзимодиагностики.
- •Занятие 2 Биологическое окисление. Биоэнергетика. Митохондриальная медицина.
- •2.1. Субстраты бо. Схема образования субстратов из ув, липидов, белков.
- •2.2 Цтк(цикл Кребса)
- •2.3 Пути утилизации o2 в организме.
- •2.4 Окислительное фосфорилирование.Хемиосмотическая теория сопряжения окислительного фосфорилирования п. Митчелла
- •2.5 Митохондриальные болезни. Классификация. Типы клинические проявления
- •2.6 Михондрии как пусковой механизм апоптоза
- •Занятие 3 Углеводный обмен в норме и при патологии. Гормональная регуляция метаболизма.
- •3.1 Переваривание и всасывание углеводов в жкт в норме и при патологии.
- •3.2. Значение фосфорилирования глюкозы. Пути обмена г-6-ф. Схема углеводного обмена в организме.
- •3.3. Энергетический баланс окисления углеводов
- •3.4. Регуляция уровня глюкозы в крови. Нормо- гипо- и гипергликемии
- •3.5 Основные клинические проявления диабета их связь с нарушением метаболизма
- •3.6. Принципы организации нейро-эндокринной системы
- •Занятие 4 Липидный и белковый обмен в норме и при патологии.
- •4.1 Липопротеиды строение, классификация, хим. Состав, функциональная роль.
- •4.2 Переваривание и всасывание липидов в жкт в норме и при патологии
- •4.3 Механизмы регуляции липидного обмена
- •4.4 Дислипопротеидемия
- •4.5 Энзимопатии цсм, виды и основные клинические проявления.
- •4.6. Патология обмена азотистых оснований и нуклеиновых кислот
- •Занятие 5 Биохимия крови и органов гомеостаза
- •5.1. Белки плазмы крови, их классификация
- •Белковые компоненты плазмы крови
- •Альбумины
- •Функции альбуминов
- •Глобулины
- •Белки-ферменты плазмы крови.
- •5.2.Механизмы регуляции кос
- •5.3. Гемоглобин: строение, свойства, производные, виды
- •5.4. Метаболизм железа.
- •5.5 Нарушение обмена при острой и хронической почечной недостаточности
- •5.6 Печень. Клеточный состав, метаболическая гетерогенность гепатоцитов
- •Занятие 6 Биохимия мышечной ткани и миокарда. Основы радиационной биохимии. Биохимия канцерогенеза.
- •6.1. Ограничение двигательной активности(гипокинезия) Гипокинетический синдром, основы патогенеза
- •Патогенез гкс (1-й этап)
- •Патогенез гкс (2-й этап)
- •Патогенез гкс (вывод)
- •6.2 Особенности метаболизма мышечной ткани
- •6.3.Биохимическое обоснование лечения сердечной недостаточности
- •6.4. Химический канцерогенез
- •6.5. Радиационный канцерогенез
- •6.6.Вирусный канцерогенез. Hpv- вирус папилломы человека, hsv – вирус простого герпеса
5.3. Гемоглобин: строение, свойства, производные, виды
Гемоглобин — основной компонент эритроцитов, благодаря которому осуществляется перенос кислорода. Он относится к хромопротеинам. Выполняет 2 важные функции: перенос О2 из лёгких к периферическим тканям; участие в переносе СО2 и протонов из периферических тканей в лёгкие для последующего выведения из организма.
Строение:
имеет в своем составе белок (глобин) и железосодержащую группу (гем).
Гем — комплексное соединение железа и протопорфирина IX, состоящего из четырех пиррольных колец, соединенных СН-мостиками. Железо, находящееся в центре протопорфирина, связано с четырьмя атомами азота пиррольных колец двумя главными и двумя дополнительными связями.
Одна из двух оставшихся связей используется для соединения с глобином, другая — с кислородом.
Глобин — тетраметр, состоящий из двух пар полипептидных цепей, различие аминокислотного состава которых определяет гетерогенность молекулы гемоглобина человека.
Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц. Каждой субъединице гемоглобина соответствует индивидуальная полипептидная цепь, соединенная с гемом. На четыре субъеднницы молекулы гемоглобина приходится две а — и две в-цепи: а-цепь содержит 141 аминокислотный остаток, а в-цепь—146 аминокислотных остатков. Всего в глобине содержится 574 аминокислотные единицы.
Свойства:
Основная биологическая роль гемоглобина – участие в газообмене между организмом и внешней средой. Гемоглобин обеспечивает перенос кровью кислорода от легких к тканям и транспорт углекислоты от тканей к легким. Но сродство гемоглобина к окиси углерода в триста раз выше, чем к кислороду, что обусловливает высокую ядовитость угарного газа. Так, при концентрации угарного газа в воздухе, равной 0,1%, больше половины гемоглобина крови связывается не с кислородом, а с угарным газом. При этом происходит образование карбоксигемоглобина, неспособного к переносу кислорода. Другой не менее важной функцией гемоглобина является поддержание кислотно-щелочного равновесия в организме.
Производные:
Молекула гемоглобина взаимодействует с различными лигандами, образуя производные гемоглобина.
1. Дезоксигемоглобин – ННb – не связанный с кислородом и содержащий гем с двухвалетным железом Fe2+.
2. Оксигемоглобин – ННbO2 – полностью оксигенированный гемоглобин, связанный с четырьмя молекулами кислорода.
3. Карбгемоглобин – ННbCO2 – гемоглобин, связанный с СО2. Выполняет функцию выведения СО2 из тканей к легким. Соединение нестойкое, легко диссоциирует в легочных капиллярах. Этим путем выводится до 10-15% СО2.
4. Карбоксигемоглобин – ННbСО – образуется при отравлении оксидом углерода (II). Сродство гемоглобина к СО примерно в 300 раз выше, чем к кислороду, при этом гемоглобин теряет способность связывать кислород и наступает смерть от удушья.
5. Метгемоглобин – MetHb – образуется при действии окислителей (нитрит натрия, нитробензол). Содержит железо в трехвалентной форме Fe3+ и теряет способность к переносу кислорода. В норме образуется небольшое количество метгемоглобина – примерно 0,5 % в сутки.
Виды:
Существуют физиологические и патологические виды гемоглобина:
-К физиологическим гемоглобинам относятся НЬА (гемоглобин взрослого) и HbF (фетальный гемоглобин, составляющий основную массу гемоглобина плода и исчезающий почти полностью ко 2-му году жизни ребенка). Современными электрофоретическими исследованиями доказано существование по крайней мере двух разновидностей нормального гемоглобина А: А1 (главный) и А2 (медленный). Основную массу гемоглобина взрослого (96-99%) составляет HbAl, содержание других фракций (А2 F) не превышает 1 - 4%. Каждый вид гемоглобина, вернее его глобиновая часть, характеризуется своей «полипептидной формулой». Так, HbAl обозначается как ά2 β2, то есть он состоит из двух ά-цепей и двух β-цепей (всего 574 аминокислотных остатка, расположенных в строго определенном порядке). Другие виды нормальных гемоглобинов - F, A2 обладают общей с HbAl β-пептидной цепью, но отличаются структурой второй полипептидной цепи (например, структурная формула HbF – ά2γ2).
-Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина, отличающихся друг от друга физико-химическими качествами, в частности различной электрофоретической подвижностью и разным отношением к щелочам. В настоящее время признается достоверным существование следующих видов патологического гемоглобина: B(S), С, D, E, G, H, I, Y, К, L, M, N, О, Р и Q.