Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Лекция 3 БЕЛКИ.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
77.32 Кб
Скачать

Лекция 3 Белки. Белковые вещества пищи.

1. Роль и функции белков в питании человека

2. Пищевая ценность белков

3. Потребность в белке

4. Белки пищевого сырья

5. Функциональные свойства белков

6. Превращения животных белков в технологическом процессе

7. Качественное и количественное определение белка

1. Роль и функции белков в питании человека

Белки или протеины - высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Расположение белковых молекул в пространстве определяет их биологические функции, главными из которых являются:

-структурная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани, эластин, муцины слизистых выделений),

- каталитическая (ферменты),

-транспортная (гемоглобин, миоглобин, альбумины сыворотки), защитная (антитела, фибриноген крови),

-сократительная (актин, миозин мышечной ткани),

-гормональная (инсулин поджелудочной железы, гормон роста, гастрит желудка)

-резервная (овальбумин яйца, казеин молока, ферритин селезенки).

Белковые вещества участвуют в осуществлении множества и других важнейших процессов в организме, таких, например, как возбудимость, координация движений, дифференцировка клеток.

Белки в питании человека занимают особое место.

Свойства белков для организма человека:

1) Белковые вещества наделяют организм пластическими свойствами, заключающимися в построении структур субклеточных включений (рибосом, митохондрий и т. д.),

2) Обеспечивают обмен между организмом и окружающей внешней средой.

3) Белки координируют и регулируют все то многообразие химических превращений в организме, которое обеспечивает функционирование его как единого целого.

Белки в организме человека обновляются постоянно независимо от его возраста (рис 1).

Скорость обновления белков выражается временем, необходимым для обмена половины всех молекул. Эта величина носит название периода полужизни (Т1/2).

Рис. 1. Стационарное состояние обмена белков

Эффективность обмена белков в значительной степени зависит от количественного и качественного состава пищи. Состояние белкового обмена в большей степени зависит от недостатка или отсутствия незаменимых аминокислот. Клетки организма человека не могут синтезировать необходимые белки, если в составе пищи отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота.

Показатель азотистого баланса - представляет собой разность между количеством поступающего с пищей азота и количеством азота, выводимого в виде конечных продуктов обмена, выраженными в одних и тех же единицах (г/сут). При положительном балансе количество выводимого из организма азота меньше количества азота, поступающего с пищей, а при отрицательном - количество выделяемого азота превышает количество азота, поступающего в течение суток.

Состояние, при котором количество азота, поступающего с пищей, равно количеству азота, выводимого из организма, характерно для азотистого равновесия.

На состояние азотистого обмена любого организма существенное влияние оказывают жиры и калорийность пищи, витамины (В,, В2, В6, РР и др.), минеральные вещества и гормоны.

Величина оптимальной потребности в белке составляет 60-100 г в сутки или 12-15% от общей калорийности пищи.

Снижение употребления белка с пищей соответствует современным мировым тенденциям снижения степени обеспеченности населения Земли белком. Общий дефицит белка на планете оценивается в 10-25 млн т в год

Пути увеличения ресурсов пищевого белка:

1) Повышение производительности растениеводства и животноводства на основе технологий возделывания зернобобовых, масличных и злаковых культур, употребляемых как непосредственно в пищу, так и на корм скоту. Растительный рацион, содержащий полноценный белок в необходимом количестве, может быть создан на основе использования пищевых продуктов, полученных из разных источников.

2) Получению новых видов белковой пищи, производство которых основано на использовании полноценных по аминокислотному составу растительных белков.

3) Получение пищевых объектов с повышенным содержанием и улучшенным качеством белка методами генетической инженерии. Генетическая инженерия, включает выделение чужеродного гена ДНК, получение гибридных (рекомбинированных) молекул ДНК и введение их в живые клетки модифицируемого, например, растения для получения новых признаков организма.

4) Внедрение урожайных сортов растений, не подверженных влиянию пестицидов, гербицидов, инсектицидов, но обладающих рядом других полезных свойств (морозоустойчивость, засухоустойчивость, отсутствие способности к полеганию, определенные размеры семян и повышенная биологическая ценность).

АМИНОКИСЛОТЫ И ИХ НЕКОТОРЫЕ ФУНКЦИИ В ОРГАНИЗМЕ

Аминокислоты - полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной пептидной (амидной) связи

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает около 300. Среди них различают: а) аминокислоты, входящие в состав белков; б) аминокислоты, образующиеся из других аминокислот; в) свободные аминокислоты.

Почти все а-аминокислоты, поступающие из пищеварительного тракта человека в кровяное русло организма, претерпевают ряд общих превращений, назначение которых заключается в обеспечении пластическим материалом процесса синтеза белков и пептидов и осуществлении дыхания с образованием АТФ лежат реакции:

-Дезаминирование - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. 

-Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота.

-Декарбоксилирование - заключается в отщеплении от молекулы карбоновой кислоты диоксида углерода.

Аминокислоты играют большую роль в синтезе важнейших физиологически активных соединений в организме и обеспечении некоторых свойств пищевого сырья и продуктов.

ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ ПЕПТИДОВ

Пептиды имеют невысокую молекулярную массу, широкий набор аминокислотных остатков (в их состав входят, например, D-аминокис-лоты) и структурные особенности (циклические, разветвленные).

В природе существует два вида пептидов, один из которых синтезируется и выполняет физиологическую роль в процессе жизнедеятельности организма, другой образуется за счет химического или ферментативного гидролиза белков в организме или вне его. Пептиды, образующиеся в процессе гидролиза вне организма, широко используются для анализа аминокислотной последовательности белков.

Ферментативное образование пептидов происходит в желудочно-кишечном тракте человека в процессе переваривания белков пищи.

Функции пептидов:

Пептиды-буферы. Карнозин и ансерин являются составной частью экстрактивных веществ мяса.

Пептиды-гормоны. Гормоны - вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез внутренней секреции и поступающие в кровь для регуляции деятельности отдельных органов и организма в целом. Гормон активирует липазу, стимулируя процесс образования жирных кислот в печени.

Нейропептиды. Эти вещества определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.

Вазоактивные пептиды. Оказывают влияние на тонус сосудов (вазоактивные)

Пептидные токсины. Токсины могут стать причиной пищевого отравления при употреблении молочных, мясных, рыбных, жидких яичных продуктов

Пептиды- антибиотики. Антибиотикиэффективны при борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками и пневмококками:

Грамицидин способен быть ионофором, то есть переносчиком ионов К+и Na+ через мембраны клеток.

Антибиотики группы пенициллина эффективны при борьбе с инфекциями, вызываемыми стафилококками, стрептококками и другими микроорганизмами.

Вкусовые пептиды. Наиболее важными соединениями этой группы являются сладкие и горькие пептиды.

Протекторные пептиды. Одним из наиболее распространенных соединений с протекторными свойствами является трипептид глутатион. Вступая в окислительно-восстановительные реакции, глутатион выполняет функцию протектора, предохраняющего свободные -SH группы от окисления. Он принимает на себя действие окислителя, "защищая" тем самым белки. Глутатион принимает участие в транспорте аминокислот через мембраны клеток, обезвреживает соединения ртути, ароматические углеводороды, перекисные соединения, предотвращает заболевание костного мозга и развитие катаракты глаз.

Пептиды, имеющие достаточно высокую молекулярную массу (более 5000 Да) и выполняющие ту или иную биологическую функцию, называются белками.